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万見
- PDB-1euc: CRYSTAL STRUCTURE OF DEPHOSPHORYLATED PIG HEART, GTP-SPECIFIC SUC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1euc
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF DEPHOSPHORYLATED PIG HEART, GTP-SPECIFIC SUCCINYL-COA SYNTHETASE
要素(SUCCINYL-COA SYNTHETASE, ...) x 2
キーワードLIGASE / GTP-specific
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding ...succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / GTP binding / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. ...Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial / Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Fraser, M.E. / James, M.N.G. / Bridger, W.A. / Wolodko, W.T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Phosphorylated and dephosphorylated structures of pig heart, GTP-specific succinyl-CoA synthetase.
著者: Fraser, M.E. / James, M.N. / Bridger, W.A. / Wolodko, W.T.
履歴
登録2000年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUCCINYL-COA SYNTHETASE, ALPHA CHAIN
B: SUCCINYL-COA SYNTHETASE, BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,9676
ポリマ－75,6152
非ポリマー3534
水3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5100 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area27270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.798, 81.973, 49.891
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is an alpha, beta-dimer constructed of chains A and B.

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要素

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SUCCINYL-COA SYNTHETASE, ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 SUCCINYL-COA SYNTHETASE, ALPHA CHAIN / SCS-ALPHA


分子量: 32803.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 組織: HEART / プラスミド: PET-3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O19069, succinate-CoA ligase (GDP-forming)
#2: タンパク質 SUCCINYL-COA SYNTHETASE, BETA CHAIN / SCS-BETA


分子量: 42810.996 Da / 分子数: 1 / Mutation: L23V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 組織: HEART / プラスミド: PET-3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53590, succinate-CoA ligase (GDP-forming)

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非ポリマー , 4種, 208分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 6

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: microdialysis
詳細: sodium,potassium(1:3) phosphate, 2-mercaptoethanol, ammonium sulfate, MICRODIALYSIS, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / PH range low: 7.4 / PH range high: 7.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
111-14 mg/mlprotein11
21.65-1.68 Mammonium sulfate12
31 mM2-mercaptoethanol12
443 mMNa/K(1:3)phosphate12

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データ収集

回折Ambient temp details: 279-283
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1993年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→59 Å / Num. all: 37771 / Num. obs: 37771 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 21.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109
反射 シェル解像度: 2.09→2.13 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.307 / Num. unique all: 2027 / % possible all: 71
反射
*PLUS
Num. all: 52273 / Num. measured all: 213996
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 71 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
WEISデータ削減
WEISデータスケーリング
BIOMOL(KBRANIデータスケーリング
KBAPLY)データスケーリング
精密化解像度: 2.1→59 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 3779 -RANDOM
Rwork0.158 ---
all0.172 39605 --
obs0.172 39605 95.4 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5239 0 16 204 5459
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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