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- PDB-1em6: HUMAN LIVER GLYCOGEN PHOSPHORYLASE A COMPLEXED WITH GLCNAC AND CP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1em6
タイトルHUMAN LIVER GLYCOGEN PHOSPHORYLASE A COMPLEXED WITH GLCNAC AND CP-526,423
要素LIVER GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
キーワードTRANSFERASE / allosteric site / allosteric binding
機能・相同性
機能・相同性情報


purine nucleobase binding / vitamin binding / D-glucose binding / bile acid binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycogen metabolic process / AMP binding ...purine nucleobase binding / vitamin binding / D-glucose binding / bile acid binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycogen metabolic process / AMP binding / necroptotic process / response to bacterium / pyridoxal phosphate binding / glucose homeostasis / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CP4 / N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Glycogen phosphorylase, liver form
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Rath, V.L. / Ammirati, M. / Danley, D.E. / Ekstrom, J.L. / Hynes, T.R. / Olson, T.V. / Hoover, D.J.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2000
タイトル: Human liver glycogen phosphorylase inhibitors bind at a new allosteric site.
著者: Rath, V.L. / Ammirati, M. / Danley, D.E. / Ekstrom, J.L. / Gibbs, E.M. / Hynes, T.R. / Mathiowetz, A.M. / McPherson, R.K. / Olson, T.V. / Treadway, J.L. / Hoover, D.J.
履歴
登録2000年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIVER GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
B: LIVER GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,1118
ポリマ－194,5532
非ポリマー1,5586
水13,277737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8040 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area54020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.314, 123.314, 122.319
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 LIVER GLYCOGEN PHOSPHORYLASE


分子量: 97276.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: LIVER / プラスミド: PBLUEBACII / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P06737, glycogen phosphorylase
#2: 糖 ChemComp-NBG / N-acetyl-beta-D-glucopyranosylamine / 1-N-ACETYL-BETA-D-GLUCOSAMINE / N-acetyl-beta-D-glucosylamine / N-acetyl-D-glucosylamine / N-acetyl-glucosylamine / N-(β-D-グルコピラノシル)アセトアミド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
b-D-Glcp1NAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

-
非ポリマー , 4種, 741分子

#3: 化合物 ChemComp-CP4 / BIS[5-CHLORO-1H-INDOL-2-YL-CARBONYL-AMINOETHYL]-ETHYLENE GLYCOL / CP-526423 / 1,2-BIS(2-(5-CHLOROINDOLE-2-CARBONYLAMINO)ETHOXY)ETHANE


分子量: 503.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H24Cl2N4O4
#4: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#5: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 737 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.42 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: MES, MPD, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.15
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.15 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 105649 / Num. obs: 103325 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): -2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 21.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.359 / Num. unique all: 9224 / % possible all: 87.1
反射
*PLUS
最低解像度: 99 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.2→99 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 194745.34 / Data cutoff high rms absF: 194745.34 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: CNS default
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 9800 10 %RANDOM
Rwork0.233 ---
all0.237 105689 --
obs0.234 97974 92.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.103 Å2 / ksol: 0.349441 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.48 Å21.65 Å20 Å2
2---1.48 Å20 Å2
3---2.97 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12760 0 102 737 13599
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.491.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it0.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.122.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 1392 9.9 %
Rwork0.307 12669 -
obs--80 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ALL.PARALL.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 34.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.34 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor Rwork: 0.307 / Rfactor obs: 0.307

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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