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万見
- PDB-1eku: CRYSTAL STRUCTURE OF A BIOLOGICALLY ACTIVE SINGLE CHAIN MUTANT OF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eku
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A BIOLOGICALLY ACTIVE SINGLE CHAIN MUTANT OF HUMAN IFN-GAMMA
要素Interferon gamma
キーワードIMMUNE SYSTEM / CYTOKINE / PROTEIN ENGINEERING / INTERFERON
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / positive regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / positive regulation of iron ion import across plasma membrane / type II interferon receptor binding / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / negative regulation of tau-protein kinase activity / positive regulation of NMDA glutamate receptor activity / : / positive regulation of vitamin D biosynthetic process ...positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / positive regulation of fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / positive regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / positive regulation of iron ion import across plasma membrane / type II interferon receptor binding / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / negative regulation of tau-protein kinase activity / positive regulation of NMDA glutamate receptor activity / : / positive regulation of vitamin D biosynthetic process / positive regulation of cellular respiration / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of interleukin-23 production / negative regulation of amyloid-beta clearance / positive regulation of calcidiol 1-monooxygenase activity / positive regulation of protein deacetylation / type III interferon-mediated signaling pathway / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of core promoter binding / neuroinflammatory response / positive regulation of exosomal secretion / positive regulation of killing of cells of another organism / macrophage activation involved in immune response / positive regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / negative regulation of interleukin-17 production / positive regulation of signaling receptor activity / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of neurogenesis / negative regulation of epithelial cell differentiation / positive regulation of amyloid-beta formation / IFNG signaling activates MAPKs / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of nitric-oxide synthase biosynthetic process / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of insulin secretion / humoral immune response / macrophage differentiation / positive regulation of autophagy / Regulation of IFNG signaling / type II interferon-mediated signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of chemokine production / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of glycolytic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of cytokine production / cytokine activity / astrocyte activation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / microglial cell activation / positive regulation of protein-containing complex assembly / response to virus / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / cellular response to virus / positive regulation of protein import into nucleus / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / Interferon gamma signaling / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / defense response to virus / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Interferon gamma / Interferon gamma / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Landar, A. / Curry, B. / Parker, M.H. / DiGiacomo, R. / Indelicato, S.R. / Walter, M.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Design, characterization, and structure of a biologically active single-chain mutant of human IFN-gamma.
著者: Landar, A. / Curry, B. / Parker, M.H. / DiGiacomo, R. / Indelicato, S.R. / Nagabhushan, T.L. / Rizzi, G. / Walter, M.R.
履歴
登録2000年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月14日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.details / _entity.pdbx_description ..._entity.details / _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.ref_id / _struct_ref_seq.seq_align_beg / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon gamma
B: Interferon gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,0199
ポリマ－62,3472
非ポリマー6727
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4030 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area22870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.380, 111.380, 311.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-502-

SO4

21B-501-

SO4

-
要素

#1: タンパク質 Interferon gamma / IFN-gamma / Immune interferon


分子量: 31173.404 Da / 分子数: 2 / 変異: H111D, L121F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: T-CELLS, NK CELLS / 遺伝子: IFNG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01579
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.81 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.4 M NaCitrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 63 %
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
35 mMbenzamidine1drop
41.4 Msodium citrate1reservoir
5100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→20 Å / Num. all: 16757 / Num. obs: 16757 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 25.1
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Num. unique all: 1659 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 182491

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.4精密化
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.9→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 808 -RANDOM
Rwork0.246 ---
all0.251 16757 --
obs0.251 16183 95.9 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.44 Å2-12.381 Å20 Å2
2---1.44 Å20 Å2
3---2.881 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4195 0 35 2 4232
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2289
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.749
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.WAT
X-RAY DIFFRACTION3PARAM.SO4
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.246
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.749

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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