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- PDB-1ek1: CRYSTAL STRUCTURE OF MURINE SOLUBLE EPOXIDE HYDROLASE COMPLEXED W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ek1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MURINE SOLUBLE EPOXIDE HYDROLASE COMPLEXED WITH CIU INHIBITOR
要素EPOXIDE HYDROLASE
キーワードHYDROLASE / HOMODIMER / ALPHA/BETA HYDROLASE FOLD / DISUBSTITUTED UREA INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) / Biosynthesis of maresins / lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / Peroxisomal protein import / epoxide metabolic process / lysophosphatidic acid phosphatase activity ...Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) / Biosynthesis of maresins / lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / Peroxisomal protein import / epoxide metabolic process / lysophosphatidic acid phosphatase activity / soluble epoxide hydrolase / epoxide hydrolase activity / dephosphorylation / regulation of cholesterol metabolic process / toxic substance binding / cholesterol homeostasis / response to toxic substance / peroxisome / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Putative phosphatase; domain 2 / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Epoxide hydrolase-like / HAD superfamily/HAD-like / alpha/beta hydrolase fold / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Alpha/beta hydrolase fold-1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily ...Putative phosphatase; domain 2 / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Epoxide hydrolase-like / HAD superfamily/HAD-like / alpha/beta hydrolase fold / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Alpha/beta hydrolase fold-1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / DNA polymerase; domain 1 / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-CYCLOHEXYL-N'-(4-IODOPHENYL)UREA / Bifunctional epoxide hydrolase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Argiriadi, M.A. / Morisseau, C. / Goodrow, M.H. / Dowdy, D.L. / Hammock, B.D. / Christianson, D.W.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Binding of alkylurea inhibitors to epoxide hydrolase implicates active site tyrosines in substrate activation.
著者: Argiriadi, M.A. / Morisseau, C. / Goodrow, M.H. / Dowdy, D.L. / Hammock, B.D. / Christianson, D.W.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Detoxification of environmental mutagens and carcinogens: Structure, mechanism, and evolution of liver epoxide hydrolase
著者: Argiriadi, M.A. / Morisseau, C. / Hammock, B.D. / Christianson, D.W.
履歴
登録2000年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPOXIDE HYDROLASE
B: EPOXIDE HYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,8524
ポリマ－125,1642
非ポリマー6882
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5850 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area39770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.900, 143.000, 60.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細A domain-swapped homodimer constructed by chain A and B generated by two-fold symmetry. Inhibitor CIU bound in both molecules

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要素

#1: タンパク質 EPOXIDE HYDROLASE


分子量: 62582.039 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P34914, epoxide hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-CIU / N-CYCLOHEXYL-N'-(4-IODOPHENYL)UREA / N-シクロヘキシル-N′-(4-ヨ-ドフェニル)尿素


分子量: 344.191 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H17IN2O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: Ammonium sulfate, MES, ethanol, dithiothreitol, CIU (N-cyclohexyl-N'-(4-iodophenyl)urea) , pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
詳細: Argiriadi, M.A., (1999) Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 96, 10637.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
116 mg/mlprotein1drop
23 mMdithiothreitol1drop
3100 mMsodium phosphate1drop
41.6 Mammonium sulfate1drop
5100 mMMES1drop
61.4 %(v/v)ethanol1drop
71.6 Mammonium sulfate1reservoir
8100 mMMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.89
検出器タイプ: OTHER / 検出器: CCD / 日付: 1998年8月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.89 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→20 Å / Num. all: 75620 / Num. obs: 73240 / % possible obs: 89.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 51.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 3.1→20 Å / 冗長度: 2.22 % / Rmerge(I) obs: 0.253 / Num. unique all: 1866 / % possible all: 86.1
反射
*PLUS
Num. obs: 19761 / Num. measured all: 73240

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3.1→20 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.305 933 RANDOM
Rwork0.194 --
all-19761 -
obs-19130 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8200 0 34 21 8255
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.1
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.194
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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