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- PDB-1ejq: SOLUTION STRUCTURE OF THE SYNDECAN-4 WHOLE CYTOPLASMIC DOMAIN IN ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ejq
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE SYNDECAN-4 WHOLE CYTOPLASMIC DOMAIN IN THE PRESENCE OF PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE
要素SYNDECAN-4
キーワードSIGNALING PROTEIN / Symmetric dimer / complexed with PIP2
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective B3GALT6 causes EDSP2 and SEMDJL1 / Defective B4GALT7 causes EDS, progeroid type / Defective B3GAT3 causes JDSSDHD / Defective EXT2 causes exostoses 2 / Defective EXT1 causes exostoses 1, TRPS2 and CHDS / regulation of fibroblast migration / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / HS-GAG biosynthesis / positive regulation of extracellular exosome assembly / inner ear receptor cell stereocilium organization ...Defective B3GALT6 causes EDSP2 and SEMDJL1 / Defective B4GALT7 causes EDS, progeroid type / Defective B3GAT3 causes JDSSDHD / Defective EXT2 causes exostoses 2 / Defective EXT1 causes exostoses 1, TRPS2 and CHDS / regulation of fibroblast migration / A tetrasaccharide linker sequence is required for GAG synthesis / HS-GAG biosynthesis / positive regulation of extracellular exosome assembly / inner ear receptor cell stereocilium organization / HS-GAG degradation / positive regulation of exosomal secretion / costamere / ureteric bud development / Syndecan interactions / thrombospondin receptor activity / RSV-host interactions / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / fibronectin binding / positive regulation of focal adhesion assembly / Retinoid metabolism and transport / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of T cell proliferation / lysosomal lumen / protein kinase C binding / Cell surface interactions at the vascular wall / neural tube closure / wound healing / Golgi lumen / cell migration / Attachment and Entry / focal adhesion / cell surface / extracellular exosome / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Syndecan / Syndecan, conserved site / Syndecans signature. / Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif
類似検索 - ドメイン・相同性
手法溶液NMR / simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Shin, J. / Oh, E.S. / Lee, D. / Couchman, J.R. / Lee, W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: SOLUTION STRUCTURE OF THE SYNDECAN-4 WHOLE CYTOPLASMIC DOMAIN IN THE PRESENCE OF PHOSPHATIDYLINOSITOL 4,5-BISPHOSPHATE
著者: Shin, J. / Oh, E.S. / Lee, D. / Couchman, J.R. / Lee, W.
履歴
登録2000年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SYNDECAN-4
B: SYNDECAN-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6302
ポリマ－6,6302
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 90structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質・ペプチド SYNDECAN-4 / AMPHIGLYCAN / RYUDOCAN CORE PROTEIN / SYND4


分子量: 3314.850 Da / 分子数: 2 / 断片: WHOLE CYTOPLASMIC DOMAIN (RESIDUES 171-198) / 由来タイプ: 合成
詳細: This peptide was chemically synthesized. The sequence of this petide occurs naturally in humans (Homo Sapiens).
参照: UniProt: P31431

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
222DQF-COSY
3332D NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12-4mM Syndecan-4 cytoplasmic domain;Molar ratio of 4:1(syndecan-4 peptide:PIP2);50mM sodium phosphate;90% H2O 10% D2O90% H2O/10% D2O
22-4mM Syndecan-4 cytoplasmic domain;Molar ratio of 4:1(syndecan-4 peptide:PIP2);50mM sodium phosphate;90% H2O 10% D2O90% H2O/10% D2O
32-4mM Syndecan-4 cytoplasmic domain;Molar ratio of 4:1(syndecan-4 peptide:PIP2);50mM sodium phosphate;90% H2O 10% D2O100% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150mM sodium phosphate 7.41 atm298 K
250mM sodium phosphate 7.41 atm298 K
350mM sodium phosphate 7.41 atm298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX5002
Bruker DRXBrukerDRX5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.5Brukercollection
XwinNMR2.5Bruker解析
Sparky3.6James, T.データ解析
X-PLOR3.851Brunger, A.T精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 90 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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