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- PDB-1ejm: CRYSTAL STRUCTURE OF THE BPTI ALA16LEU MUTANT IN COMPLEX WITH BOV... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ejm
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE BPTI ALA16LEU MUTANT IN COMPLEX WITH BOVINE TRYPSIN
要素
  • BETA-TRYPSIN
  • PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / Complex / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease 1 / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Otlewski, J. / Smalas, A. / Helland, R. / Grzesiak, A. / Krowarsch, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Substitutions at the P(1) position in BPTI strongly affect the association energy with serine proteinases.
著者: Grzesiak, A. / Helland, R. / Smalas, A.O. / Krowarsch, D. / Dadlez, M. / Otlewski, J.
履歴
登録2000年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.62021年11月3日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-TRYPSIN
B: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
C: BETA-TRYPSIN
D: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
E: BETA-TRYPSIN
F: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,86418
ポリマ－89,7126
非ポリマー1,15312
水11,007611
1
A: BETA-TRYPSIN
B: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2886
ポリマ－29,9042
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: BETA-TRYPSIN
D: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3847
ポリマ－29,9042
非ポリマー4805
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: BETA-TRYPSIN
F: PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1925
ポリマ－29,9042
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)180.870, 180.870, 170.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
詳細There are 3 complex molecules in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 BETA-TRYPSIN


分子量: 23324.287 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURCHASED FROM SIGMA / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: タンパク質 PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR / BASIC PROTEASE INHIBITOR / BPI / APROTININ


分子量: 6579.624 Da / 分子数: 3 / Mutation: K15R, A16L, M52L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00974
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 611 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.34 %
結晶化温度: 310 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 48% saturated ammonium sulphate, 0.1 M Hepes buffer, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 37K
結晶化
*PLUS
詳細: Helland, R., (1999) J. Mol. Biol., 287, 923.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
127 mg/mlprotein1drop
248-50 %satammonium sulfate1reservoir
30.1 MHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / タイプ: ESRF / 波長: 0.93
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→15 Å / Num. all: 1193911 / Num. obs: 119391 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 30.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.412 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 1360301

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 1.85→15 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Eng & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.233 8167 Random
Rwork0.211 --
all0.212 119391 -
obs0.212 99523 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6264 0 60 611 6935
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg24.8
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.72
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 30.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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