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- PDB-1ejf: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN CO-CHAPERONE P23 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ejf
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN CO-CHAPERONE P23
要素Prostaglandin E synthase 3
キーワードCHAPERONE / Co-Chaperone / Beta-Sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


lung saccule development / prostaglandin-E synthase / prostaglandin-E synthase activity / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / prostanoid biosynthetic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / glycogen biosynthetic process / telomerase holoenzyme complex / protein folding chaperone complex ...lung saccule development / prostaglandin-E synthase / prostaglandin-E synthase activity / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / prostanoid biosynthetic process / Aryl hydrocarbon receptor signalling / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / glycogen biosynthetic process / telomerase holoenzyme complex / protein folding chaperone complex / prostaglandin biosynthetic process / skin development / telomerase holoenzyme complex assembly / : / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / DNA polymerase binding / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ESR-mediated signaling / Hsp90 protein binding / telomerase activity / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / fibroblast proliferation / Estrogen-dependent gene expression / Potential therapeutics for SARS / chromosome, telomeric region / protein stabilization / signal transduction / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Co-chaperone protein p23-like / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / HSP20-like chaperone / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prostaglandin E synthase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Weaver, A.J. / Sullivan, W.P. / Felts, S.J. / Owen, B.A.L. / Toft, D.O.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure and activity of human p23, a heat shock protein 90 co-chaperone.
著者: Weaver, A.J. / Sullivan, W.P. / Felts, S.J. / Owen, B.A. / Toft, D.O.
履歴
登録2000年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年12月18日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_biol
Item: _pdbx_struct_assembly_prop.biol_id / _pdbx_struct_assembly_prop.value
改定 1.42020年10月28日Group: Derived calculations / Structure summary / カテゴリ: entity / entity_name_com / struct_site
Item: _entity.pdbx_description / _struct_site.pdbx_auth_asym_id ..._entity.pdbx_description / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Prostaglandin E synthase 3
B: Prostaglandin E synthase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0735
ポリマ－29,7852
非ポリマー2883
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area12280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.802, 61.802, 162.888
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Prostaglandin E synthase 3 / p23 / Hsp90 co-chaperone


分子量: 14892.471 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-125 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: DE3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q15185
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.88 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: ammonium sulfate, bicine, tris, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
11.9-2.1 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 MBicine1reservoirpH9.0
320 mg/mlprotein1drop
410 mMTris-HCl1droppH7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9159
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年12月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→100 Å / Num. all: 11727 / Num. obs: 11651 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 37.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.49→2.62 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Num. obs: 11743 / Num. measured all: 97860 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 % / Num. unique obs: 1651 / Num. measured obs: 11297 / Mean I/σ(I) obs: 8.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS0.9精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 2.49→100 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 554 4.8 %RANDOM
Rwork0.236 ---
all0.238 11727 --
obs0.238 11651 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 27.8 Å2 / ksol: 0.374 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.55 Å20 Å20 Å2
2--2.55 Å20 Å2
3----5.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1840 0 15 58 1913
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.002
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.39
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.981.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.892.5
LS精密化 シェル解像度: 2.49→2.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.405 94 5 %
Rwork0.3 1800 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 15 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.8 % / Rfactor obs: 0.236
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 31.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.39
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.981.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.312
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.892.5
LS精密化 シェル
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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