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- PDB-1eii: NMR STRUCTURE OF HOLO CELLULAR RETINOL-BINDING PROTEIN II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eii
タイトルNMR STRUCTURE OF HOLO CELLULAR RETINOL-BINDING PROTEIN II
要素CELLULAR RETINOL-BINDING PROTEIN II
キーワードTRANSPORT PROTEIN / PROTEIN-LIGAND COMPLEX / BETA BARREL / HELIX-TURN-HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid metabolism and transport / retinal binding / retinol metabolic process / retinol binding / fatty acid transport / fatty acid binding / lipid binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RETINOL / Retinol-binding protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing
データ登録者Lu, J. / Lin, C.L. / Tang, C. / Ponder, J.W. / Kao, J.L. / Cistola, D.P. / Li, E.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Binding of retinol induces changes in rat cellular retinol-binding protein II conformation and backbone dynamics.
著者: Lu, J. / Lin, C.L. / Tang, C. / Ponder, J.W. / Kao, J.L. / Cistola, D.P. / Li, E.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The Structure and Dynamics of Rat Apo-Cellular Retinol-Binding Protein II in Solution: Comparison with the X-ray Structure
著者: Lu, J. / Lin, C.L. / Tang, C. / Ponder, J.W. / Kao, J.L. / Cistola, D.P. / Li, E.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystal Structures of Holo and Apo-Cellular Retinol-Binding Protein II
著者: Winter, N.S. / Bratt, J.M. / Banaszak, L.J.
#3: ジャーナル: ADV.PROTEIN CHEM. / 年: 1994
タイトル: Lipid-Binding Proteins: A Family of Fatty Acid and Retinoid Transport Proteins
著者: Banaszak, L. / Winter, N. / Xu, Z. / Bernlohr, D.A. / Cowan, S. / Jones, T.A.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: The NMR Solution Structure of Intestinal Fatty Acid-Binding Protein Complexed with Palmitate: Application of a Novel Distance Geometry Algorithm
著者: Hodsdon, M.E. / Ponder, J.W. / Cistola, D.P.
#5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Ligand Binding Alters the Backbone Mobility of Intestinal Fatty Acid-Binding Protein as Monitored by 15N NMR Relaxation and 1H Exchange
著者: Hodsdon, M.E. / Cistola, D.P.
履歴
登録2000年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELLULAR RETINOL-BINDING PROTEIN II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8932
ポリマ－15,6071
非ポリマー2861
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 30FINAL PENALTY FUNCTION VALUES WITHIN 2 STANDARD DEVIATIONS FROM THE MEAN
代表モデルモデル #2closest to the average

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要素

#1: タンパク質 CELLULAR RETINOL-BINDING PROTEIN II / CRBP-II


分子量: 15606.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Cell: SMALL INTESTINAL ENTEROCYTE / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM101 / 参照: UniProt: P06768
#2: 化合物 ChemComp-RTL / RETINOL / (11Z,13Z)-レチノ-ル


分子量: 286.452 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H30O

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
1312D NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5 mM CELLULAR RETINOL-BINDING PROTEIN II U-15N,13C, complexed with all-trans retinol in 1-to-1 molar ratio; 20 mM phosphate buffer95% H2O/5% D2O
21.5 mM CELLULAR RETINOL-BINDING PROTEIN II U-15N,13C, complexed with all-trans retinol in 1-to-1 molar ratio; 20 mM phosphate buffer99% D2O
31.5 mM CELLULAR RETINOL-BINDING PROTEIN II U-15N, complexed with all-trans retinol in 1-to-1 molar ratio; 20 mM phosphate buffer95% H2O/5% D2O
40.2 mM CELLULAR RETINOL-BINDING PROTEIN II natural abundance, complexed with (2,3,6,7,8,9,10,11,19-13C)-all-trans retinol in 1-to-1 molar ratio; 20 mM phosphate buffer99% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.0817.4ambient 298 K
20.0796.5ambient 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYVarianUNITY5001
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Tinker3.3Ponder構造決定
Tinker3.3Ponder精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structure calculations were carried out using TINKER, a software package for molecular mechanics and dynamics. The protocol employs metric matrix distance geometry with pairwise Gaussian ...詳細: The structure calculations were carried out using TINKER, a software package for molecular mechanics and dynamics. The protocol employs metric matrix distance geometry with pairwise Gaussian metrization followed by simulated annealing. The unique distance geometry algorithm implemented in TINKER overcomes the sampling and scaling problems of earlier distance geometry methods and is computationally more efficient.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: FINAL PENALTY FUNCTION VALUES WITHIN 2 STANDARD DEVIATIONS FROM THE MEAN
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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