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- PDB-1ehx: NMR SOLUTION STRUCTURE OF THE LAST UNKNOWN MODULE OF THE CELLULOS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ehx
タイトルNMR SOLUTION STRUCTURE OF THE LAST UNKNOWN MODULE OF THE CELLULOSOMAL SCAFFOLDIN PROTEIN CIPC OF CLOSTRIDUM CELLULOLYTICUM
要素SCAFFOLDIN PROTEIN
キーワードUNKNOWN FUNCTION / beta-beta-barrels / 3.10 helix
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose binding / cellulose catabolic process / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate binding X2 domain / Carbohydrate binding domain X2 / Cellulosome anchoring protein, cohesin domain / Cohesin domain / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding module 3 / Cellulose binding domain / CBM3 (carbohydrate binding type-3) domain profile. / Carbohydrate-binding module 3 superfamily / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily ...Carbohydrate binding X2 domain / Carbohydrate binding domain X2 / Cellulosome anchoring protein, cohesin domain / Cohesin domain / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding module 3 / Cellulose binding domain / CBM3 (carbohydrate binding type-3) domain profile. / Carbohydrate-binding module 3 superfamily / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Scaffolding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium cellulolyticum (バクテリア)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing, torsion angle dynamics
データ登録者Mosbah, A. / Belaich, A. / Bornet, O. / Belaich, J.P. / Henrissat, B. / Darbon, H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Solution structure of the module X2 1 of unknown function of the cellulosomal scaffolding protein CipC of Clostridium cellulolyticum.
著者: Mosbah, A. / Belaich, A. / Bornet, O. / Belaich, J.P. / Henrissat, B. / Darbon, H.
履歴
登録2000年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SCAFFOLDIN PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0421
ポリマ－10,0421
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50back calculated data agree with experimental NOESY spectrum, structures with acceptable covalent geometry, structures with favorable non-bond energy, structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 SCAFFOLDIN PROTEIN / CIPC


分子量: 10042.232 Da / 分子数: 1 / 断片: UNKNOW DOMAIN / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HOMOLOGOUS MODULE WITH UNKNOW FUNCTION X2
由来: (天然) Clostridium cellulolyticum (バクテリア)
参照: UniProt: Q45996

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1213D 15N-separated NOESY
131DQF-COSY
1412D 15N HSQC
1512D 15N HSQC NOESY
1612D 15N HSQC TOCSY

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試料調製

詳細内容: 25 mM X2 uniform labelling 15N; 20 mM acetate buffer Na; 90% H2O, 10% D2O
試料状態pH: 5 / 圧: ambient / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン分類
XwinNMR2.1解析
XEASY1.2データ解析
DIANA2.8構造決定
CNS1精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 1828 restraints, 1647 are NOE-derived distance constraints, 66 dihedral angle restraints, 105 distance restraints from hydrogen bonds
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: back calculated data agree with experimental NOESY spectrum, structures with acceptable covalent geometry, structures with favorable non-bond energy, structures ...コンフォーマー選択の基準: back calculated data agree with experimental NOESY spectrum, structures with acceptable covalent geometry, structures with favorable non-bond energy, structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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