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- PDB-1egu: CRYSTAL STRUCTURE OF STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE HYALURONATE LYASE A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1egu
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE HYALURONATE LYASE AT 1.56 A RESOLUTION
要素HYALURONATE LYASE
キーワードLYASE / (alfa5/alfa5) barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


hyaluronate lyase / hyaluronate lyase activity / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Hyaluronate lyase, beta-sheet domain superfamily / : / Hyaluronate lyase, N-terminal beta-sheet domain / : / BppA domain 1 / Polysaccharide lyase 8 / Polysaccharide lyase 8, N-terminal alpha-helical / Polysaccharide lyase family 8, N terminal alpha-helical domain / Polysaccharide lyase family 8, C-terminal / Polysaccharide lyase family 8, C-terminal beta-sandwich domain ...Hyaluronate lyase, beta-sheet domain superfamily / : / Hyaluronate lyase, N-terminal beta-sheet domain / : / BppA domain 1 / Polysaccharide lyase 8 / Polysaccharide lyase 8, N-terminal alpha-helical / Polysaccharide lyase family 8, N terminal alpha-helical domain / Polysaccharide lyase family 8, C-terminal / Polysaccharide lyase family 8, C-terminal beta-sandwich domain / Polysaccharide lyase family 8, central domain / Polysaccharide lyase family 8, super-sandwich domain / Polysaccharide lyase family 8-like, C-terminal / Chondroitinase Ac; Chain A, domain 3 / Polysaccharide lyase family 8-like, C-terminal / Chondroitin AC/alginate lyase / Chondroitin AC/alginate lyase / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 - #10 / Glycoside hydrolase-type carbohydrate-binding / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / LPXTG cell wall anchor domain / Galactose-binding-like domain superfamily / Distorted Sandwich / Immunoglobulin E-set / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.56 Å
データ登録者Li, S. / Kelly, S.J. / Lamani, E. / Ferraroni, M. / Jedrzejas, M.J.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: Structural basis of hyaluronan degradation by Streptococcus pneumoniae hyaluronate lyase.
著者: Li, S. / Kelly, S.J. / Lamani, E. / Ferraroni, M. / Jedrzejas, M.J.
履歴
登録2000年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYALURONATE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,7543
ポリマ－83,5621
非ポリマー1922
水11,710650
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.041, 104.279, 101.763
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer in one asymmetry unit.

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要素

#1: タンパク質 HYALURONATE LYASE


分子量: 83561.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q54873, hyaluronate lyase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 650 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.89 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 62% Saturated Ammonium Sulfate, 100 mM Sodium Cacodylate pH6.00, 100 mM Sodium Chloride, 10 mM EDTA, 2% dioxane , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 詳細: Jadrzejas, M.J., (1998) J. Struct. Biol., 121, 73.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110.0 mMTris-HCl1drop
22.0 mMEDTA1drop
35 mg/mlenzyme1drop
43.2 Mammonium sulfate1reservoir
5100 mMsodium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→50 Å / Num. all: 124955 / Num. obs: 124919 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 25.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.56→1.62 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.204 / % possible all: 96
反射
*PLUS
Num. measured all: 411697
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XTALVIEW精密化
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.56→20 Å / σ(F): 0.001 / σ(I): 0.001 / 立体化学のターゲット値: Eugh and Huber
詳細: X-plor slowcooling with bulksolvant correction at 5000K, slowcooling with torsion angle refinement, baoverall refinement. Three N-terminal residues are present in the working sequence ...詳細: X-plor slowcooling with bulksolvant correction at 5000K, slowcooling with torsion angle refinement, baoverall refinement. Three N-terminal residues are present in the working sequence (168Ala, 169Ser, 170Val) but have not been modelled. There were weak electron densities suggesting that GLN892 and HIS893 might be present. This information provides a clue in analyzing which direction the last nine C-terminal residues go.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1232 -random
Rwork0.2 ---
all-124919 --
obs-124919 98.6 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.56→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5794 0 10 650 6454
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d2.38
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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