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- PDB-1eg3: STRUCTURE OF A DYSTROPHIN WW DOMAIN FRAGMENT IN COMPLEX WITH A BE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eg3
タイトルSTRUCTURE OF A DYSTROPHIN WW DOMAIN FRAGMENT IN COMPLEX WITH A BETA-DYSTROGLYCAN PEPTIDE
要素DYSTROPHIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / EF-hand like domain / WW domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of muscle system process / regulation of cellular response to growth factor stimulus / syntrophin complex / cardiac muscle cell action potential / regulation of skeletal muscle contraction / synaptic signaling / dystrophin-associated glycoprotein complex / cell-substrate junction / peptide biosynthetic process / motile cilium assembly ...regulation of muscle system process / regulation of cellular response to growth factor stimulus / syntrophin complex / cardiac muscle cell action potential / regulation of skeletal muscle contraction / synaptic signaling / dystrophin-associated glycoprotein complex / cell-substrate junction / peptide biosynthetic process / motile cilium assembly / dystroglycan binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / vinculin binding / regulation of sodium ion transmembrane transport / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / costamere / muscle cell development / regulation of calcium ion transmembrane transport / neuron projection terminus / Striated Muscle Contraction / filopodium membrane / structural constituent of muscle / muscle organ development / muscle cell cellular homeostasis / myosin binding / maintenance of blood-brain barrier / nitric-oxide synthase binding / Non-integrin membrane-ECM interactions / neuron development / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / skeletal muscle tissue development / cardiac muscle contraction / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to muscle stretch / positive regulation of neuron differentiation / regulation of heart rate / filopodium / positive regulation of neuron projection development / sarcolemma / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / intracellular protein localization / actin binding / protein-containing complex assembly / postsynaptic membrane / cytoskeleton / membrane raft / synapse / cell surface / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #70 / Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / : / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / Spectrin repeat ...Helix Hairpins - #70 / Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / : / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; - #10 / Ubiquitin Ligase Nedd4; Chain: W; / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Calponin homology domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Calponin homology (CH) domain / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Helix Hairpins / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / EF-hand / Single Sheet / Recoverin; domain 1 / Helix non-globular / Special / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Huang, X. / Poy, F. / Zhang, R. / Joachimiak, A. / Sudol, M. / Eck, M.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structure of a WW domain containing fragment of dystrophin in complex with beta-dystroglycan.
著者: Huang, X. / Poy, F. / Zhang, R. / Joachimiak, A. / Sudol, M. / Eck, M.J.
履歴
登録2000年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DYSTROPHIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8451
ポリマ－29,8451
非ポリマー00
水4,792266
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.710, 67.470, 85.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DYSTROPHIN


分子量: 29845.232 Da / 分子数: 1 / 断片: WW DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGEX-2TK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11532
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 266 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.77 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: ammonium sulfate, glycerol, DTT, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMMOPS1drop
3100 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
5100 mMMOPS1reservoir
61.0 Mammonium sulfate1reservoir
710 %(v/v)glycerol1reservoir
85 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 213 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.922
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.922 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. all: 144120 / Num. obs: 19962 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 26 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.347 / Num. unique all: 1929 / % possible all: 97.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 144120

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→20 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 998 -RANDOM
Rwork0.194 ---
all-20123 --
obs-19962 99.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2089 0 0 266 2355
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.563
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.194
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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