[日本語] English
万見
- PDB-1efw: Crystal structure of aspartyl-tRNA synthetase from Thermus thermo... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1efw
タイトルCrystal structure of aspartyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus complexed to tRNAasp from Escherichia coli
要素
  • ASPARTYL-TRNA
  • ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードLIGASE/RNA / ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE / TRNA / PROTEIN-RNA COMPLEX / LIGASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate-tRNA ligase / aspartate-tRNA ligase activity / aspartyl-tRNA aminoacylation / nucleic acid binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GAD-like domain / Aspartate-tRNA ligase, type 1 / : / : / GAD domain / GAD domain / GAD-like domain superfamily / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) ...GAD-like domain / Aspartate-tRNA ligase, type 1 / : / : / GAD domain / GAD domain / GAD-like domain superfamily / Aspartyl/Asparaginyl-tRNA synthetase, class IIb / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Gyrase A; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / Aspartate--tRNA(Asp) ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3 Å
データ登録者Briand, C. / Poterszman, A. / Eiler, S. / Webster, G. / Thierry, J.-C. / Moras, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: An intermediate step in the recognition of tRNA(Asp) by aspartyl-tRNA synthetase.
著者: Briand, C. / Poterszman, A. / Eiler, S. / Webster, G. / Thierry, J. / Moras, D.
履歴
登録2000年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42025年3月19日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_atom.pdbx_aromatic_flag ..._chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_atom.pdbx_aromatic_flag / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _chem_comp_bond.pdbx_aromatic_flag / _chem_comp_bond.value_order

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: ASPARTYL-TRNA
D: ASPARTYL-TRNA
A: ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE
B: ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,6984
ポリマ－179,6984
非ポリマー00
水1,72996
1
C: ASPARTYL-TRNA
A: ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,8492
ポリマ－89,8492
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7050 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area38730 Å2
手法PISA
2
D: ASPARTYL-TRNA
B: ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,8492
ポリマ－89,8492
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6590 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area38450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)251.450, 251.450, 88.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Cell settinghexagonal
Space group name H-MP63

-
要素

#1: RNA鎖 ASPARTYL-TRNA


分子量: 23724.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 ASPARTYL-TRNA SYNTHETASE / E.C.6.1.1.12 / ASPARTATE - TRNA LIGASE / ASPRS


分子量: 66124.773 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P36419, aspartate-tRNA ligase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.68 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: sodium citrate, magnesium chloride, Na-HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290.0K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1sodium citrate11
2MgCl211
3Na-HEPES11
4sodium citrate12
5MgCl212
6Na-HEPES12
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
27.35 mg/mltRNA1drop
30.7 Msodium citrate1reservoir
410 mM1reservoirMgCl2
550 mMNa-HEPES1reservoir
61

-
データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→15 Å / Num. all: 58634 / Num. obs: 58634 / % possible obs: 91.9 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 51.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.239 / Num. unique all: 6249 / % possible all: 98.3
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.3 % / Mean I/σ(I) obs: 5.4

-
解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 3→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3265212.52 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 2969 5.1 %RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.248 58634 91.8 %-
all-58634 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 17.73 Å2 / ksol: 0.322 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.61 Å216.85 Å20 Å2
2--5.61 Å20 Å2
3----11.21 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.4 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.62 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9336 3140 0 96 12572
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.18
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 509 4.9 %
Rwork0.344 9874 -
obs--98.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 55665 / % reflection Rfree: 4.7 % / Rfactor obs: 0.246 / Rfactor Rfree: 0.291 / Rfactor Rwork: 0.246
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0097
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.18

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る