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万見
- PDB-1eer: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ERYTHROPOIETIN COMPLEXED TO ITS RECEPT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eer
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ERYTHROPOIETIN COMPLEXED TO ITS RECEPTOR AT 1.9 ANGSTROMS
要素
  • ERYTHROPOIETIN
  • ERYTHROPOIETIN RECEPTOR
キーワードCOMPLEX (CYTOKINE/RECEPTOR) / ERYTHROPOIETIN / ERYTHROPOIETIN RECEPTOR / SIGNAL TRANSDUCTION / HEMATOPOIETIC CYTOKINE / CYTOKINE RECEPTOR CLASS 1 / COMPLEX (CYTOKINE-RECEPTOR) / COMPLEX (CYTOKINE-RECEPTOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of erythrocyte apoptotic process / erythropoietin receptor binding / erythropoietin receptor activity / negative regulation of cation channel activity / myeloid cell apoptotic process / hemoglobin biosynthetic process / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / negative regulation of calcium ion transport into cytosol / Signaling by Erythropoietin / Erythropoietin activates STAT5 ...negative regulation of erythrocyte apoptotic process / erythropoietin receptor binding / erythropoietin receptor activity / negative regulation of cation channel activity / myeloid cell apoptotic process / hemoglobin biosynthetic process / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / negative regulation of calcium ion transport into cytosol / Signaling by Erythropoietin / Erythropoietin activates STAT5 / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / erythropoietin-mediated signaling pathway / cellular hyperosmotic response / response to vitamin A / positive regulation of Ras protein signal transduction / blood circulation / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / protein kinase activator activity / response to dexamethasone / erythrocyte maturation / positive regulation of activated T cell proliferation / response to testosterone / hemopoiesis / decidualization / response to axon injury / response to hyperoxia / response to electrical stimulus / Erythropoietin activates RAS / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / response to salt stress / positive regulation of neuron differentiation / embryo implantation / response to interleukin-1 / erythrocyte differentiation / acute-phase response / cytokine activity / brain development / hormone activity / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of neuron projection development / response to estrogen / heart development / cell body / response to lipopolysaccharide / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / response to hypoxia / nuclear speck / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / signal transduction / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Erythropoietin / Erythropoietin/thrombopoietin / Erythropoietin/thrombopoeitin, conserved site / Erythropoietin/thrombopoietin / Erythropoietin / thrombopoeitin signature. / Erythropoietin receptor / Long hematopoietin receptor, single chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. / Growth hormone/erythropoietin receptor, ligand binding / Erythropoietin receptor, ligand binding ...Erythropoietin / Erythropoietin/thrombopoietin / Erythropoietin/thrombopoeitin, conserved site / Erythropoietin/thrombopoietin / Erythropoietin / thrombopoeitin signature. / Erythropoietin receptor / Long hematopoietin receptor, single chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, single chain family signature. / Growth hormone/erythropoietin receptor, ligand binding / Erythropoietin receptor, ligand binding / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Erythropoietin / Erythropoietin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Syed, R.S. / Li, C.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Efficiency of signalling through cytokine receptors depends critically on receptor orientation.
著者: Syed, R.S. / Reid, S.W. / Li, C. / Cheetham, J.C. / Aoki, K.H. / Liu, B. / Zhan, H. / Osslund, T.D. / Chirino, A.J. / Zhang, J. / Finer-Moore, J. / Elliott, S. / Sitney, K. / Katz, B.A. / ...著者: Syed, R.S. / Reid, S.W. / Li, C. / Cheetham, J.C. / Aoki, K.H. / Liu, B. / Zhan, H. / Osslund, T.D. / Chirino, A.J. / Zhang, J. / Finer-Moore, J. / Elliott, S. / Sitney, K. / Katz, B.A. / Matthews, D.J. / Wendoloski, J.J. / Egrie, J. / Stroud, R.M.
履歴
登録1998年7月24日処理サイト: BNL
改定 1.01999年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ERYTHROPOIETIN
B: ERYTHROPOIETIN RECEPTOR
C: ERYTHROPOIETIN RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,8443
ポリマ－68,8443
非ポリマー00
水5,368298
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.400, 79.300, 136.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ERYTHROPOIETIN


分子量: 18471.289 Da / 分子数: 1 / 変異: N24K, N38K, N83K, P121N, P122S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01588
#2: タンパク質 ERYTHROPOIETIN RECEPTOR / EPOBP


分子量: 25186.449 Da / 分子数: 2 / Fragment: EXTRACELLULAR DOMAIN / 変異: N52Q, N164Q, A211E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P19235
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
132 %PEG15001reservoir
20.28 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MMES1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 49480 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.377 / % possible all: 82.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 50 Å / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Num. measured all: 251681 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.9 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.377 / Mean I/σ(I) obs: 2.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9→50 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.318 1329 3 %RANDOM
Rwork0.242 ---
obs0.242 44507 93.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 34.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4619 0 0 298 4917
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.66
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3543 106 2.2 %
Rwork0.2428 3536 -
obs--73.5 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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