[日本語] English
万見
- PDB-1een: CRYSTAL STRUCTURE OF PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE 1B COMPLEXED WI... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1een
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE 1B COMPLEXED WITH ACETYL-D-A-D-BPA-PTYR-L-I-P-Q-Q-G
要素
  • ALA-ASP-PBF-PTR-LEU-ILE-PRO
  • PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE 1B
キーワードHYDROLASE / ACETYLATION / PHOSPHORYLATION / INHIBITION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane ...regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of intracellular protein transport / IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / mitochondrial crista / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of endocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Regulation of IFNA/IFNB signaling / regulation of signal transduction / cellular response to unfolded protein / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / Growth hormone receptor signaling / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of JUN kinase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Insulin receptor recycling / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / negative regulation of MAP kinase activity / protein phosphatase 2A binding / protein tyrosine phosphatase activity / endosome lumen / insulin receptor binding / Negative regulation of MET activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / early endosome / mitochondrial matrix / cadherin binding / protein kinase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Puius, Y.A. / Zhao, Y. / Almo, S.C. / Zhang, Z.Y.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Structural basis of plasticity in protein tyrosine phosphatase 1B substrate recognition.
著者: Sarmiento, M. / Puius, Y.A. / Vetter, S.W. / Keng, Y.F. / Wu, L. / Zhao, Y. / Lawrence, D.S. / Almo, S.C. / Zhang, Z.Y.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Assessment of Protein-Tyrosine Phosphatase 1B Specificity Using "Inverse Alanine Scanning"
著者: Vetter, S.W. / Keng, Y.F. / Lawrence, D.S. / Zhang, Z.Y.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Molecular Basis of Substrate Specificity of Protein-Tyrosine Phosphatase 1B
著者: Sarmiento, M. / Zhao, Y. / Gordon, S.J. / Zhang, Z.Y.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Determinants of Substrate Recognition in the Protein Tyrosine Phosphatase, Ptp1
著者: Zhang, Z.Y. / Walsh, A.B. / Wu, L. / Mcnamara, D.J. / Dobrusin, E.M. / Miller, W.T.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Identification of a Second Aryl Phosphate-Binding Site in Protein-Tyrosine Phosphatase 1B: A Paradigm for Inhibitor Design
著者: Puius, Y.A. / Zhao, Y. / Sullivan, M. / Lawrence, D.S. / Almo, S.C. / Zhang, Z.Y.
#5: ジャーナル: Science / 年: 1995
タイトル: Structural Basis for Phosphotyrosine Peptide Recognition by Protein Tyrosine Phosphatase 1B
著者: Jia, Z. / Barford, D. / Flint, A.J. / Tonks, N.K.
履歴
登録2000年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE 1B
B: ALA-ASP-PBF-PTR-LEU-ILE-PRO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5165
ポリマ－38,3722
非ポリマー1443
水5,405300
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1030 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area14010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.348, 72.544, 88.466
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE 1B / PTP1B


分子量: 37349.574 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-321 / 変異: C215S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PUC118-PTP1B-C215S / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド ALA-ASP-PBF-PTR-LEU-ILE-PRO


分子量: 1022.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: CHEMICALLY SYNTHESIZED
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 300 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.64 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
2100 mMMES1drop
325 mM1dropNaCl
40.2 mMEDTA1drop
53.0 mMdithiothreitol1drop
65 mMpeptide1drop
70.1 MHEPES1reservoir
80.2 Mmagnesium acetate1reservoir
912-20 %(w/v)PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 140 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 1.2
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→90 Å / Num. obs: 32272 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 16.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.131 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 63.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 160542
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 63.7 % / Num. unique obs: 2160

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AAX

1aax


解像度: 1.9→19.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 414834.32 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: ONLY 8 OUT OF TWELVE PEPTIDE RESIDUES ARE VISIBLE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 1641 5.1 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.188 32081 93.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.02 Å2 / ksol: 0.403 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.6 Å20 Å20 Å2
2--3.7 Å20 Å2
3----14.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2513 0 9 300 2822
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.82.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 114 5.2 %
Rwork0.282 2070 -
obs--64.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2BPAPEP.PARBPAPEP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5.1 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 34.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.364 / % reflection Rfree: 5.2 % / Rfactor Rwork: 0.282 / Rfactor obs: 0.282

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る