[日本語] English
万見
- PDB-1ee2: THE STRUCTURE OF STEROID-ACTIVE ALCOHOL DEHYDROGENASE AT 1.54 A R... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ee2
タイトルTHE STRUCTURE OF STEROID-ACTIVE ALCOHOL DEHYDROGENASE AT 1.54 A RESOLUTION
要素ALCOHOL DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / DEHYDROGENASE / ALCOHOL / NICOTINAMIDE COENZYME / STEROID BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


all-trans-retinol dehydrogenase (NAD+) activity / alcohol dehydrogenase / retinoic acid metabolic process / retinol metabolic process / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase ...Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLIC ACID / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Alcohol dehydrogenase S chain
類似検索 - 構成要素
生物種Equus caballus (ウマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.54 Å
データ登録者Adolph, H.W.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Structural basis for substrate specificity differences of horse liver alcohol dehydrogenase isozymes.
著者: Adolph, H.W. / Zwart, P. / Meijers, R. / Hubatsch, I. / Kiefer, M. / Lamzin, V. / Cedergren-Zeppezauer, E.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1991
タイトル: Substrate Specificity and Stereoselectivity of Horse Liver Alcohol Dehydrogenase. Kinetic Evaluation of Binding and Activation Parameters Controlling the Catalitic Cycles of Unbranched, ...タイトル: Substrate Specificity and Stereoselectivity of Horse Liver Alcohol Dehydrogenase. Kinetic Evaluation of Binding and Activation Parameters Controlling the Catalitic Cycles of Unbranched, Acyclic Secondary Alcohols and Ketones as Substrates of the Native and Active-Site-Specific Co(II)-Substituted Enzyme
著者: Adolph, H.W. / Maurer, P. / Scheinder-Bernlohr, H. / Sartorius, C. / Zeppezauer, M.
#2: ジャーナル: J.CHROMATOGR.,A / 年: 1995
タイトル: Preparation and Characterization of Isozymes and Isoforms of Horse Liver Alcohol Dehydrogenase
著者: Hubatsch, I. / Maurer, P. / Engel, D. / Adolph, H.W.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Electrostatic Effects in the Kinetics of Coenzyme Binding to Isozymes of Alcohol Dehydrogenase from Horse Liver
著者: Adolph, H.W. / Kiefer, M. / Cedergren-Zeppezauer, E.
履歴
登録2000年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ALCOHOL DEHYDROGENASE
B: ALCOHOL DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,48810
ポリマ－79,0822
非ポリマー2,4068
水18,1951010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7480 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area25880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.030, 73.160, 92.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 ALCOHOL DEHYDROGENASE


分子量: 39541.090 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Equus caballus (ウマ) / 器官: LIVER / 参照: UniProt: P00328, alcohol dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-CHD / CHOLIC ACID


分子量: 408.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1010 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.46 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG400, PEG8000, TES/KOH, NAD+, Cholic Acid, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
詳細: used micro bridge
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
14 mg/mlprotein1drop
24 mMNAD+1reservoir
35 mMcholic acid1reservoir
420 %PEG4001reservoircan be replaced by 10% PEG8000
50.1 MTES1reservoircan be replaced by 0.1M KOH, pH7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8373
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8373 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→20 Å / Num. all: 103854 / Num. obs: 103854 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.16 % / Biso Wilson estimate: 14.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 1.54→1.57 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / % possible all: 97.2
反射
*PLUS
% possible obs: 98.3 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.2 % / Mean I/σ(I) obs: 4.5

-
解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.54→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Eng & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.183 1000 RANDOM
Rwork0.145 --
all0.148 103584 -
obs0.148 103584 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.54→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5526 0 150 1010 6686
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.037
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 2 % / Rfactor obs: 0.145
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.04

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る