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- PDB-1ecb: ESCHERICHIA COLI GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE (PRPP) AMI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ecb
タイトルESCHERICHIA COLI GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE (PRPP) AMIDOTRANSFERASE COMPLEXED WITH 2 GMP, 1 MG PER SUBUNIT
要素GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE / PURINE BIOSYNTHESIS / GLYCOSYLTRANSFERASE / GMP / GUANINE 5'-MONOPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


amidophosphoribosyltransferase / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / glutamine metabolic process / glycosyltransferase activity / magnesium ion binding / identical protein binding ...amidophosphoribosyltransferase / amidophosphoribosyltransferase activity / purine nucleobase biosynthetic process / purine nucleotide biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / glutamine metabolic process / glycosyltransferase activity / magnesium ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Amidophosphoribosyltransferase / Amidophosphoribosyltransferase, N-terminal / Glutamine amidotransferase domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain ...Amidophosphoribosyltransferase / Amidophosphoribosyltransferase, N-terminal / Glutamine amidotransferase domain / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Amidophosphoribosyltransferase / Amidophosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Krahn, J.M. / Smith, J.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Coupled formation of an amidotransferase interdomain ammonia channel and a phosphoribosyltransferase active site.
著者: Krahn, J.M. / Kim, J.H. / Burns, M.R. / Parry, R.J. / Zalkin, H. / Smith, J.L.
履歴
登録1997年7月15日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
B: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
C: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
D: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,69416
ポリマ－225,6914
非ポリマー3,00312
水70339
1
A: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
B: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,3478
ポリマ－112,8452
非ポリマー1,5016
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7700 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area34790 Å2
手法PISA
2
C: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
D: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,3478
ポリマ－112,8452
非ポリマー1,5016
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7740 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area35700 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18960 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area66980 Å2
手法PISA
4
A: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
B: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
ヘテロ分子

C: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
D: GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,69416
ポリマ－225,6914
非ポリマー3,00312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y+1/2,-z+1/21
Buried area17340 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area68600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.800, 113.200, 199.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999478, 0.008904, 0.031046), (0.000362, -0.9581, 0.286435), (0.032296, 0.286297, 0.957597)29.599, 36.172, -5.766
2given(0.966386, -0.257014, 0.006539), (-0.25704, -0.966394, 0.003541), (0.00541, -0.005103, -0.999972)6.834, 54.723, 99.548
3given(-0.927469, 0.208385, -0.310446), (0.246759, 0.964936, -0.089495), (0.280911, -0.159609, -0.946369)48.32693, -3.7473, 101.74079

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要素

#1: タンパク質
GLUTAMINE PHOSPHORIBOSYLPYROPHOSPHATE AMIDOTRANSFERASE


分子量: 56422.684 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: PURF / プラスミド: PT7F1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P00496, UniProt: P0AG16*PLUS, amidophosphoribosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP


分子量: 363.221 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE GUANINE BASE OF GMP BOUND IN THE PRTASE ACTIVE SITE IS NOT WELL ORDERED, AND APPEARS TO WOBBLE ...THE GUANINE BASE OF GMP BOUND IN THE PRTASE ACTIVE SITE IS NOT WELL ORDERED, AND APPEARS TO WOBBLE IN THE PLANE OF THE BASE. ONLY A SINGLE CONFORMER HAS BEEN INCLUDED IN THIS MODEL TO THE LIMITED RESOLUTION OF THE DATA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 6
詳細: 5 MM GMP, 20 MM MGCL2, 100 MM BIS-TRIS PH 6.0, 10% PEG-3350, 10% 2-PROPANOL
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
22.5 mMGMP1drop
310 mM1dropMgCl2
450 mMBis-Tris1drop
55 %PEG33501drop
65 %2-propanol1drop
7100 mMbis-Tris1reservoir
810 %PEG33501reservoir
910 %2-propanol1reservoir
1020 mM1reservoirMgCl2
1118 %D,L-meso-2,3-butanediol1reservoir
121 mMGMP1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年3月1日
放射モノクロメーター: MSC DOUBLE MIRROR / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 58955 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6 % / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Rsym value: 0.33 / % possible all: 78.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 354923 / Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.9 % / Rmerge(I) obs: 0.33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
HKL(DENZO)データ削減
HKLデータスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ECF

1ecf


解像度: 2.7→15 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: FREE R, THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.291 2976 5 %RANDOM SELECTION FROM ALL DATA
Rwork0.208 ---
obs0.208 58559 97.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14904 192 4 39 15139
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.854
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.46
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.53.39
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it25.38
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it25.45
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.58.3
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS BETWEEN SUBUNIT FRAGMENTS
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.458 245 5 %
Rwork0.378 4691 -
obs--83.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11X.DNATOPH11.DNA
X-RAY DIFFRACTION3GMP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.46

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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