+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1eb4 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Histidine Ammonia-Lyase (HAL) Mutant F329A from Pseudomonas putida | |||||||||
要素 | HISTIDINE AMMONIA-LYASE | |||||||||
キーワード | LYASE / AMMONIA-LYASE / HISTIDINE DEGRADATION | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 histidine ammonia-lyase / histidine ammonia-lyase activity / L-histidine catabolic process to glutamate and formamide / L-histidine catabolic process to glutamate and formate / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | PSEUDOMONAS PUTIDA (バクテリア) | |||||||||
手法 | X線回折 / OTHER / 解像度: 2 Å | |||||||||
データ登録者 | Baedeker, M. / Schulz, G.E. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2002 タイトル: Autocatalytic Peptide Cyclization During Chain Folding of Histidine Ammonia-Lyase. 著者: Baedeker, M. / Schulz, G.E. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999 タイトル: Crystal Structure of Histidine Ammonia-Lyase Revealing a Novel Polypeptide Modification as the Catalytic Electrophile 著者: Schwede, T.F. / Retey, J. / Schulz, G.E. #2: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1999 タイトル: Homogenization and Crystallization of Histidine Ammonia-Lyase by Exchange of a Surface Cysteine Residue 著者: Schwede, T.F. / Baedeker, M. / Langer, M. / Retey, J. / Schulz, G.E. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1eb4.cif.gz | 116.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1eb4.ent.gz | 88 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1eb4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1eb4_validation.pdf.gz | 452.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1eb4_full_validation.pdf.gz | 462 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1eb4_validation.xml.gz | 24.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1eb4_validation.cif.gz | 36 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eb/1eb4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eb/1eb4 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||
単位格子 |
| ||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 53543.129 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 詳細: ALA 142, SER 143 AND GLY 144 ARE FORMING AN 4-METHYLIDENE-IMIDAZOLE-5-ONE GROUP (MDO).THE CARBONYL CARBON OF ALA 142 IS BONDED TO THE NITROGEN OF GLY 144. THE CARBONYL OXYGEN OF ALA 142 IS ...詳細: ALA 142, SER 143 AND GLY 144 ARE FORMING AN 4-METHYLIDENE-IMIDAZOLE-5-ONE GROUP (MDO).THE CARBONYL CARBON OF ALA 142 IS BONDED TO THE NITROGEN OF GLY 144. THE CARBONYL OXYGEN OF ALA 142 IS DELETED. THE SIDE CHAIN OF SER 143 IS DEHYDRATED. 由来: (組換発現) PSEUDOMONAS PUTIDA (バクテリア) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: HUTH / プラスミド: PT7-7H / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21310, histidine ammonia-lyase |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#3: 化合物 | ChemComp-GOL / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | ENGINEERED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.83 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | pH: 8.1 詳細: 2.0 M (NH4)2 SO4, 1 % GLYCEROL, 2 % PEG 400, 0.1 M HEPES AT PH 8.1. 20 % (V/V) GLYCEROL USED AS CRYOPROTECTANT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 3.85 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Schwede, T.F., (1999) Protein Eng., 12, 151. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUB200 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→25 Å / Num. obs: 39112 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 5.4 |
反射 | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.134 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
| |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→25 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELX / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor Rwork: 0.171 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |