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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1eaz | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the phosphoinositol (3,4)-bisphosphate binding PH domain of TAPP1 from human. | ||||||
![]() | TANDEM PH DOMAIN CONTAINING PROTEIN-1 | ||||||
![]() | LIPID BINDING PROTEIN / LIPID-BINDING PROTEIN / LIPID DEGRADATION / PH DOMAIN / PHOSPHATIDYLINOSITOL (3 / 4)-BISPHOSPHATE / SIGNALLING | ||||||
機能・相同性 | ![]() luteinization / Leydig cell differentiation / ruffle organization / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / face morphogenesis / estrogen metabolic process / skeletal system morphogenesis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / roof of mouth development / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway ...luteinization / Leydig cell differentiation / ruffle organization / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / face morphogenesis / estrogen metabolic process / skeletal system morphogenesis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / roof of mouth development / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / androgen metabolic process / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / post-embryonic development / PDZ domain binding / B cell receptor signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / establishment of protein localization / multicellular organism growth / phospholipid binding / cellular response to hydrogen peroxide / ruffle membrane / spermatogenesis / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Thomas, C.C. / Dowler, S. / Deak, M. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal Structure of the Phosphatidylinositol 3,4-Bisphosphate-Binding Pleckstrin Homology (Ph) Domain of Tandem Ph-Domain-Containing Protein 1 (Tapp1): Molecular Basis of Lipid Specificity 著者: Thomas, C.C. / Dowler, S. / Deak, M. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F. #1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2000 タイトル: Identification of Pleckstrin-Homology-Domain-Containing Proteins with Novel Phosphoinositide-Binding Specificities 著者: Dowler, S. / Currie, R.A. / Campbell, D.G. / Deak, M. / Kular, G. / Downes, C.P. / Alessi, D.R. #2: ![]() タイトル: Structural Basis for Discrimination of 3-Phosphoinositides by Pleckstrin Homology Domains 著者: Ferguson, K.M. / Kavran, J.M. / Sankaran, V.G. / Fournier, E. / Isakoff, S.J. / Skolnik, E.Y. / Lemmon, M.A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 65.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 47.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1fb8S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14240.303 Da / 分子数: 1 / 断片: PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN RESIDUES 182-303 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ORDERED CITRATE MOLECULE IN LIPID BINDING POCKET / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-CIT / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
配列の詳細 | PROTEIN IS PH DOMAIN FROM ACCESSION NUMBER PROTEIN |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 5.6 詳細: 0.085M SODIUM CITRATE, 25.5% PEG 4000, 15% GLYCEROL, 0.17M AMMONIUM ACETATE, pH 5.60 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月25日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9999 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.4→27.524 Å / Num. obs: 27661 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 21.7 |
反射 シェル | 解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 97.7 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 30 Å |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 97.7 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1FB8 解像度: 1.4→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 詳細: MODEL BUILT WITH WARPNTRACE, REFINEMENT STARTED USING CNS THEN USED SHELXL USED ANISOTROPIC B-FACTORS IN SHELXL REFINEMENT.
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Refine analyze | Occupancy sum non hydrogen: 990 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.4→30 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.171 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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