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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eaz
タイトルCrystal structure of the phosphoinositol (3,4)-bisphosphate binding PH domain of TAPP1 from human.
要素TANDEM PH DOMAIN CONTAINING PROTEIN-1
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LIPID-BINDING PROTEIN / LIPID DEGRADATION / PH DOMAIN / PHOSPHATIDYLINOSITOL (3 / 4)-BISPHOSPHATE / SIGNALLING
機能・相同性
機能・相同性情報


luteinization / Leydig cell differentiation / ruffle organization / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / face morphogenesis / estrogen metabolic process / skeletal system morphogenesis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / roof of mouth development / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway ...luteinization / Leydig cell differentiation / ruffle organization / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / face morphogenesis / estrogen metabolic process / skeletal system morphogenesis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / roof of mouth development / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / androgen metabolic process / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / post-embryonic development / PDZ domain binding / B cell receptor signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / establishment of protein localization / multicellular organism growth / phospholipid binding / cellular response to hydrogen peroxide / ruffle membrane / spermatogenesis / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Pleckstrin homology domain-containing family A member 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Thomas, C.C. / Dowler, S. / Deak, M. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F.
引用
ジャーナル: Biochem.J. / : 2001
タイトル: Crystal Structure of the Phosphatidylinositol 3,4-Bisphosphate-Binding Pleckstrin Homology (Ph) Domain of Tandem Ph-Domain-Containing Protein 1 (Tapp1): Molecular Basis of Lipid Specificity
著者: Thomas, C.C. / Dowler, S. / Deak, M. / Alessi, D.R. / Van Aalten, D.M.F.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / : 2000
タイトル: Identification of Pleckstrin-Homology-Domain-Containing Proteins with Novel Phosphoinositide-Binding Specificities
著者: Dowler, S. / Currie, R.A. / Campbell, D.G. / Deak, M. / Kular, G. / Downes, C.P. / Alessi, D.R.
#2: ジャーナル: Mol.Cell / : 2000
タイトル: Structural Basis for Discrimination of 3-Phosphoinositides by Pleckstrin Homology Domains
著者: Ferguson, K.M. / Kavran, J.M. / Sankaran, V.G. / Fournier, E. / Isakoff, S.J. / Skolnik, E.Y. / Lemmon, M.A.
履歴
登録2001年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TANDEM PH DOMAIN CONTAINING PROTEIN-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,4322
ポリマ-14,2401
非ポリマー1921
2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)65.017, 102.796, 41.471
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2107-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TANDEM PH DOMAIN CONTAINING PROTEIN-1 / TAPP1 N-TERMINAL PH DOMAIN


分子量: 14240.303 Da / 分子数: 1 / 断片: PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN RESIDUES 182-303 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ORDERED CITRATE MOLECULE IN LIPID BINDING POCKET / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9HB21
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
配列の詳細PROTEIN IS PH DOMAIN FROM ACCESSION NUMBER PROTEIN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 0.085M SODIUM CITRATE, 25.5% PEG 4000, 15% GLYCEROL, 0.17M AMMONIUM ACETATE, pH 5.60
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
114.5 mg/mlprotein1drop
20.085 Msodium citrate1reservoirpH5.6
325.5 %(w/v)PEG40001reservoir
415 %(v/v)glycerol1reservoir
50.17 Mammonium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9999
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月25日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→27.524 Å / Num. obs: 27661 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 97.7
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.7 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FB8
解像度: 1.4→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: MODEL BUILT WITH WARPNTRACE, REFINEMENT STARTED USING CNS THEN USED SHELXL USED ANISOTROPIC B-FACTORS IN SHELXL REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 1076 5 %RANDOM
obs0.171 -98.9 %-
all-27661 --
Refine analyzeOccupancy sum non hydrogen: 990
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数840 0 13 135 988
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d1.98
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.171
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg1.98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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