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万見
- PDB-1e92: Pteridine reductase 1 from Leishmania major complexed with NADP+ ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1.0E+92
タイトルPteridine reductase 1 from Leishmania major complexed with NADP+ and dihydrobiopterin
要素PTERIDINE REDUCTASE 1
キーワードPTERIDINE REDUCTASE / TRYPANOSOMATIDS / DRUG RESISTANCE / PTERIN SALVAGE / SHORT-CHAIN DEHYDROGENASE/REDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


pteridine reductase / 6,7-dihydropteridine reductase activity / pteridine reductase activity / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / response to methotrexate / oxidoreductase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pteridine reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
7,8-DIHYDROBIOPTERIN / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / : / Pteridine reductase 1
類似検索 - 構成要素
生物種LEISHMANIA MAJOR (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Schuettelkopf, A.W. / Hunter, W.N.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Pteridine Reductase Mechanism Correlates Pterin Metabolism with Drug Resistance in Trypanosomatid Parasites
著者: Gourley, D.G. / Schuettelkopf, A.W. / Leonard, G.A. / Luba, J. / Hardy, L.W. / Beverley, S.M. / Hunter, W.N.
履歴
登録2000年10月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PTERIDINE REDUCTASE 1
B: PTERIDINE REDUCTASE 1
C: PTERIDINE REDUCTASE 1
D: PTERIDINE REDUCTASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,94116
ポリマ－121,7624
非ポリマー4,17912
水7,819434
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)94.338, 103.801, 137.412
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99996, 0.00708, -0.00523), (0.0068, 0.99863, 0.05192), (0.00559, 0.05188, -0.99864)23.12407, -3.62229, 136.56796
2given(-0.80097, -0.01444, 0.59853), (-0.01509, -0.9989, -0.04429), (0.59852, -0.04451, 0.79987)-20.0007, 95.562, 9.02167
3given(0.79984, 0.0107, -0.60011), (0.00995, -0.99994, -0.00456), (-0.60013, -0.00232, -0.7999)43.47491, 92.50438, 132.29491

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要素

#1: タンパク質
PTERIDINE REDUCTASE 1 / PTR1


分子量: 30440.580 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LEISHMANIA MAJOR (大形リーシュマニア)
遺伝子: PTR1 / プラスミド: PET 15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: TrEMBL: Q9U1F8, UniProt: Q01782*PLUS, EC: 1.1.1.253
#2: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-HBI / 7,8-DIHYDROBIOPTERIN / 7,8-ジヒドロビオプテリン


分子量: 239.231 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N5O3
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 434 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化温度: 293 K / pH: 5.4
詳細: 15 MG/ML PROTEIN, 0.1M NAAC/HAC BUFFER PH 5.5, 12% MPEG 5000, 0.075M CAAC2, 293K
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Gourley, D.G., (1999) Acta Crystallogr., D55, 1608.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mMTris-HCl1drop
21 mMmethotrexate1drop
31 mMNADPH1drop
420 mMdithiothreitol1drop
520 mg/mlprotein1drop
611-14 %PEG50001reservoir
7100 mMsodium acetate1reservoir
8100 mMcalcium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.9326
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9326 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→27.74 Å / Num. obs: 62471 / % possible obs: 91.1 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 25.3 Å2 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / Rsym value: 0.198 / % possible all: 84.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 449654 / Rmerge(I) obs: 0.077
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.198

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E7W

1e7w


解像度: 2.2→27.77 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2824839.6 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE SIDE CHAIN OF ARG A20 WAS MODELLED WITH TWO ALTERNATE CONFORMATIONS, EACH OF HALF OCCUPANCY. FOR THE SIDE CHAIN ATOMS (OTHER THAN CB) OF RESIDUES A122, A133, A136, A168, C120, C121, C132, ...詳細: THE SIDE CHAIN OF ARG A20 WAS MODELLED WITH TWO ALTERNATE CONFORMATIONS, EACH OF HALF OCCUPANCY. FOR THE SIDE CHAIN ATOMS (OTHER THAN CB) OF RESIDUES A122, A133, A136, A168, C120, C121, C132, C133, C137, D120, D168 THE OCCUPANCY VALUES WERE SET TO 0.00 DUE TO LACK OF INTERPRETABLE DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 3161 5.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.198 62471 90.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.0631 Å2 / ksol: 0.341437 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.43 Å20 Å20 Å2
2--0.34 Å20 Å2
3----1.77 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→27.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7806 0 276 434 8516
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.741.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.442.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 491 5.1 %
Rwork0.2 9103 -
obs--84.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3HET.PARAMHET.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.04
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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