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万見
- PDB-1e61: OXIDIZED DMSO REDUCTASE EXPOSED TO HEPES - Structure II BUFFER -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1.0E+61
タイトルOXIDIZED DMSO REDUCTASE EXPOSED TO HEPES - Structure II BUFFER
要素Dimethyl sulfoxide/trimethylamine N-oxide reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / REDUCTASE / DMSO / MOLYBDOPTERIN
機能・相同性
機能・相同性情報


trimethylamine-N-oxide reductase activity / respiratory dimethylsulfoxide reductase / trimethylamine-N-oxide reductase / trimethylamine-N-oxide reductase (cytochrome c) activity / molybdenum ion binding / molybdopterin cofactor binding / anaerobic respiration / outer membrane-bounded periplasmic space / electron transfer activity
類似検索 - 分子機能
Dimethylsulfoxide Reductase; domain 3 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 3 / Molybdopterin guanine dinucleotide-containing S/N-oxide reductase / Molybdopterin oxidoreductase, N-terminal / Trimethylamine-N-oxide reductase-like, molybdopterin-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase N-terminal domain / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Rossmann fold - #740 / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. ...Dimethylsulfoxide Reductase; domain 3 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 3 / Molybdopterin guanine dinucleotide-containing S/N-oxide reductase / Molybdopterin oxidoreductase, N-terminal / Trimethylamine-N-oxide reductase-like, molybdopterin-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase N-terminal domain / Dimethylsulfoxide Reductase; domain 2 / Dimethylsulfoxide Reductase, domain 2 / Rossmann fold - #740 / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MOLYBDENUM (IV)OXIDE / Chem-PGD / Dimethyl sulfoxide/trimethylamine N-oxide reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Bailey, S. / Bennett, B. / Adams, B. / Smith, A.T. / Bray, R.C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Reversible Dissociation of Thiolate Ligands from Molybdenum in an Enzyme of the Dimethyl Sulfoxide Reductase Family
著者: Bray, R.C. / Adams, B. / Smith, A.T. / Bennett, B. / Bailey, S.
履歴
登録2000年8月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月6日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_nat / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_src_nat.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_organism_scientific / _entity_src_nat.strain / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg
改定 1.42022年10月26日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dimethyl sulfoxide/trimethylamine N-oxide reductase
C: Dimethyl sulfoxide/trimethylamine N-oxide reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,45410
ポリマ－179,0522
非ポリマー3,4028
水13,818767
1
A: Dimethyl sulfoxide/trimethylamine N-oxide reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,2275
ポリマ－89,5261
非ポリマー1,7014
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: Dimethyl sulfoxide/trimethylamine N-oxide reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,2275
ポリマ－89,5261
非ポリマー1,7014
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)71.189, 118.141, 235.163
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.03048, -0.07809, -0.99648), (0.50523, -0.85901, 0.08277), (-0.86245, -0.50598, 0.01327)
ベクター: 45.48826, 87.24242, 33.02237)

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要素

#1: タンパク質 Dimethyl sulfoxide/trimethylamine N-oxide reductase / TMAOR


分子量: 89525.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rhodobacter capsulatus (バクテリア) / 細胞内の位置: PERIPLASM
参照: UniProt: Q52675, trimethylamine-N-oxide reductase, respiratory dimethylsulfoxide reductase
#2: 化合物
ChemComp-PGD / 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 738.541 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24N10O13P2S2
#3: 化合物 ChemComp-2MO / MOLYBDENUM (IV)OXIDE / 酸化モリブデン


分子量: 127.939 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: MoO2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 767 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細REDUCES VARIOUS N-OXIDE AND SULFOXIDE COMPOUNDS INCLUDING TRIMETHYLAMINE N-OXIDE DURING ANAEROBIC ...REDUCES VARIOUS N-OXIDE AND SULFOXIDE COMPOUNDS INCLUDING TRIMETHYLAMINE N-OXIDE DURING ANAEROBIC GROWTH USING MOLYBDENUM (MOLYBDOPTERIN)AS COFACTOR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES BUFFER, PH 7.5 - 2M AMMONIUM SULPHATE 3-4% PEG 400
結晶化
*PLUS
温度: 20-22 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mMsodium phosphate1drop
3100 mMNa+ HEPES1reservoir
42 Mammonium sulfate1reservoir
53-4 %PEG4001reservoir
2enzyme1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 121768 / % possible obs: 78.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.91 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 52.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 367035

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: DMSO REDUCTASE FROM RHODOBACTER CAPSULATUS

解像度: 1.9→20 Å / SU B: 3.2 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.15
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.216 6085 5 %EVERY 20TH
Rwork0.178 ---
obs-115651 78.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11768 0 202 767 12737
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0290.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.030.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor obs: 0.178
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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