[日本語] English
万見
- PDB-1e5t: PROLYL OLIGOPEPTIDASE FROM PORCINE BRAIN, MUTANT -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e5t
タイトルPROLYL OLIGOPEPTIDASE FROM PORCINE BRAIN, MUTANT
要素PROLYL ENDOPEPTIDASE
キーワードHYDROLASE / PROLYL OLIGOPEPTIDASE / AMNESIA / ALPHA/ BETA-HYDROLASE / BETA-PROPELLER
機能・相同性
機能・相同性情報


prolyl oligopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Prolyl oligopeptidase, N-terminal domain / Peptidase S9A, prolyl oligopeptidase / Peptidase S9A, N-terminal domain / Prolyl oligopeptidase, N-terminal beta-propeller domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 7 Propeller ...: / Prolyl oligopeptidase, N-terminal domain / Peptidase S9A, prolyl oligopeptidase / Peptidase S9A, N-terminal domain / Prolyl oligopeptidase, N-terminal beta-propeller domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolyl endopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Fulop, V.
引用
ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2000
タイトル: Catalysis of Serine Oligopeptidases is Controlled by a Gating Filter Mechanism
著者: Fulop, V. / Szeltner, Z. / Polgar, L.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Prolyl Oligopeptidase: An Unusual Beta-Propeller Domain Regulates Proteolysis
著者: Fulop, V. / Bocskei, Z. / Polgar, L.
履歴
登録2000年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月31日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROLYL ENDOPEPTIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,66810
ポリマ－80,8391
非ポリマー8299
水15,601866
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.700, 99.700, 110.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 PROLYL ENDOPEPTIDASE / PROLYL ENDOPEPTIDASE / POST-PROLINE CLEAVING ENZYME / PE


分子量: 80839.336 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SUS SCROFA (ブタ) / 組織: BRAIN / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P23687, prolyl oligopeptidase
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 866 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A ENGINEERED MUTATION CYS255THR, GLN397CYS, LYS684MET FUNCTION: PEPTIDASE ACTIVITY ON THE C- ...CHAIN A ENGINEERED MUTATION CYS255THR, GLN397CYS, LYS684MET FUNCTION: PEPTIDASE ACTIVITY ON THE C-TERMINAL SIDE OF PROLYL RESIDUES WITHIN PEPTIDES THAT ARE UP TO APPROXIMATELY 30 AMINO ACIDS LONG. SIMILARITY: BELONGS TO PEPTIDASE FAMILY PROLYL OLIGOPEPTIDASE FAMILY. GOL A 798 IS COVALENTLY BOUND TO SER A 554 OG VIA ITS C2 ATOM

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: SEE REFERENCE, pH 8.50
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop consists of equal amounts of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
217 %(w/v)mPEG50001reservoir
315 %(v/v)glycerol1reservoir
41 %(v/v)monothioglyycerol1reservoir
520 mM1reservoirCaAc2
6100 mMTRIS1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.909
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年7月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.909 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→21 Å / Num. obs: 82125 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 14.5 Å2 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 1.4→1.76 Å / 冗長度: 3.01 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 0.538 / % possible all: 85.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 281721 / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85.6 % / Rmerge(I) obs: 0.538

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QFM

1qfm


解像度: 1.7→21 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 3279 4 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.184 82125 94.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5698 0 54 866 6618
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る