+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1e1z | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal structure of an Arylsulfatase A mutant C69S | ||||||||||||
要素 | Arylsulfatase A | ||||||||||||
キーワード | HYDROLASE / CEREBROSIDE-3-SULFATE HYDROLYSIS / LYSOSOMAL ENZYME / FORMYLGLYCINE | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cerebroside-sulfatase / cerebroside-sulfatase activity / The activation of arylsulfatases / arylsulfatase activity / sulfuric ester hydrolase activity / Glycosphingolipid catabolism / lysosomal lumen / lipid metabolic process / azurophil granule lumen / lysosome ...cerebroside-sulfatase / cerebroside-sulfatase activity / The activation of arylsulfatases / arylsulfatase activity / sulfuric ester hydrolase activity / Glycosphingolipid catabolism / lysosomal lumen / lipid metabolic process / azurophil granule lumen / lysosome / endoplasmic reticulum lumen / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å | ||||||||||||
データ登録者 | von Buelow, R. / Schmidt, B. / Dierks, T. / von Figura, K. / Uson, I. | ||||||||||||
引用 | ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2001 タイトル: Crystal structure of an enzyme-substrate complex provides insight into the interaction between human arylsulfatase A and its substrates during catalysis. 著者: von Bulow, R. / Schmidt, B. / Dierks, T. / von Figura, K. / Uson, I. | ||||||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1e1z.cif.gz | 112.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1e1z.ent.gz | 82.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1e1z.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1e1z_validation.pdf.gz | 834 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1e1z_full_validation.pdf.gz | 855.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1e1z_validation.xml.gz | 24 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1e1z_validation.cif.gz | 33.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e1/1e1z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e1/1e1z | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 51942.750 Da / 分子数: 1 / 変異: C69S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: LYSOSOME / 遺伝子: ARSA / 器官: TESTIS / 細胞株 (発現宿主): MEF / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P15289, cerebroside-sulfatase |
---|---|
#2: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
#3: 化合物 | ChemComp-MG / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | CHAIN P ENGINEERED |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY VAPOR DIFFUSION IN HANGING DROPS AT 291 K. SOLUTION CONTAINING 10MG/ML PROTEIN, 10 MM TRIS/HCL (PH 7.4) AND 150 MM NACL WAS MIXED WITH SAME VOLUME OF RESERVOIR ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY VAPOR DIFFUSION IN HANGING DROPS AT 291 K. SOLUTION CONTAINING 10MG/ML PROTEIN, 10 MM TRIS/HCL (PH 7.4) AND 150 MM NACL WAS MIXED WITH SAME VOLUME OF RESERVOIR SOLUTION, CONTAINING 100 MM NA-ACETATE (PH 5.0 - 5.4) AND 10 - 13 % PEG 6000 | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 18-22 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 277 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.91 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年12月15日 / 詳細: BENT CRYSTAL |
放射 | モノクロメーター: GE SINGLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.91 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 33145 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 44.5 Å2 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 12.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Rsym value: 0.41 / % possible all: 98.5 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 30 Å / Rmerge(I) obs: 0.075 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 98.3 % / Rmerge(I) obs: 0.439 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1AUK 解像度: 2.4→30 Å / SU B: 5.42 / SU ML: 0.127 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / ESU R: 0.226 / ESU R Free: 0.21
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 39.1 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 30 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |