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万見
- PDB-1e1c: METHYLMALONYL-COA MUTASE H244A Mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e1c
タイトルMETHYLMALONYL-COA MUTASE H244A Mutant
要素
  • METHYLMALONYL-COA MUTASE ALPHA CHAIN
  • METHYLMALONYL-COA MUTASE BETA CHAIN
キーワードISOMERASE / MUTASE / INTRAMOLECULAR TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


lactate fermentation to propionate and acetate / propionate metabolic process, methylmalonyl pathway / methylmalonyl-CoA mutase / methylmalonyl-CoA mutase activity / cobalamin binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methylmalonyl-CoA mutase small subunit, N-terminal / Methylmalonyl-CoA mutase, beta chain / Methylmalonyl-CoA mutase signature. / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / Cobalamin-binding domain ...Methylmalonyl-CoA mutase small subunit, N-terminal / Methylmalonyl-CoA mutase, beta chain / Methylmalonyl-CoA mutase signature. / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase, alpha/beta chain, catalytic / Methylmalonyl-CoA mutase / Methylmalonyl-CoA mutase, C-terminal / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / Cobalamin-binding domain / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COBALAMIN / DESULFO-COENZYME A / Methylmalonyl-CoA mutase small subunit / Methylmalonyl-CoA mutase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種PROPIONIBACTERIUM FREUDENREICHII SUBSP. SHERMANII (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Evans, P.R. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Protection of Radical Intermediates at the Active Site of Adenosylcobalamin-Dependent Methylmalonyl-Coa Mutase
著者: Thoma, N.H. / Evans, P.R. / Leadlay, P.F.
履歴
登録2000年4月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月31日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32023年12月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHYLMALONYL-COA MUTASE ALPHA CHAIN
B: METHYLMALONYL-COA MUTASE BETA CHAIN
C: METHYLMALONYL-COA MUTASE ALPHA CHAIN
D: METHYLMALONYL-COA MUTASE BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)303,1348
ポリマ－299,0024
非ポリマー4,1324
水27,4731525
1
A: METHYLMALONYL-COA MUTASE ALPHA CHAIN
B: METHYLMALONYL-COA MUTASE BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,5674
ポリマ－149,5012
非ポリマー2,0662
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11900 Å2
ΔGint-86.4 kcal/mol
Surface area55000 Å2
手法PQS
2
C: METHYLMALONYL-COA MUTASE ALPHA CHAIN
D: METHYLMALONYL-COA MUTASE BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,5674
ポリマ－149,5012
非ポリマー2,0662
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11860 Å2
ΔGint-89.1 kcal/mol
Surface area55080 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)125.398, 161.829, 166.949
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.999851, 0.00324, -0.01696), (-0.003149, 0.99998, 0.005405), (0.016977, -0.005351, 0.999842)
ベクター: 62.026, 0.196, -62.991)
詳細BIOLOGICAL UNIT : HETERODIMERTHE ASYMMETRIC UNIT OF THE CRYSTAL CONTAINS TWOHETERODIMERIC MOLECULES , EACH WITH AN ALPHA CHAIN(CHAINS A AND C, CORRESPONDING TO GENE MUTB) AND A BETACHAIN ( CHAINS B AND D, CORRESPONDING TO GENE MUTA). MOLECULE 1 CONSISTS OF CHAINS A (ALPHA), B (BETA ), WITHWATERS X. MOLECULE 2 CONSISTS OF CHAINS C (ALPHA), D(BETA), WATERS Y. CHAINS A AND C INCLUDE COENZYME B12(RESIDUE 800), DESULPHO-COA ( RESIDUE 801)

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要素

#1: タンパク質 METHYLMALONYL-COA MUTASE ALPHA CHAIN


分子量: 80070.781 Da / 分子数: 2 / 断片: WHOLE MOLECULE / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAINS A AND C INCLUDE COENZYME B12, AND DESULPHO-COA. B12 IS PRESENT LARGELY AS REDUCED COB(II)ALAMIN, OR B12R
由来: (組換発現) PROPIONIBACTERIUM FREUDENREICHII SUBSP. SHERMANII (バクテリア)
株: NCIB 9885 / プラスミド: PGP1-2, PMEX1 / 遺伝子 (発現宿主): MUTA, MUTB / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K38 / 参照: UniProt: P11653, methylmalonyl-CoA mutase
#2: タンパク質 METHYLMALONYL-COA MUTASE BETA CHAIN


分子量: 69430.188 Da / 分子数: 2 / 断片: WHOLE MOLECULE / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PROPIONIBACTERIUM FREUDENREICHII SUBSP. SHERMANII (バクテリア)
株: NCIB 9885
解説: THE 2 GENES MUTA (BETA CHAIN) AND MUTB (ALPHA CHAIN) ARE COEXPRESSED FROM THE SAME PLASMID
プラスミド: PGP1-2, PMEX1 / 遺伝子 (発現宿主): MUTA, MUTB / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K38 / 参照: UniProt: P11652, methylmalonyl-CoA mutase
#3: 化合物 ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P
#4: 化合物 ChemComp-DCA / DESULFO-COENZYME A


分子量: 735.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1525 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A AND C ENGINEERED MUTATION HIS244ALA THIS STRUCTURE IS OF THE HIS244 - ALA MUTANT IN THE ...CHAIN A AND C ENGINEERED MUTATION HIS244ALA THIS STRUCTURE IS OF THE HIS244 - ALA MUTANT IN THE ALPHA CHAIN (A AND C). HIS244 IS A CATALYTIC RESIDUE HYDROGEN-BONDING TO THE CARBONYL GROUP OF THE SUBSTRATE: THIS MUTATION REDUCES KCAT BY ABOUT 1200-FOLD AND RENDERS THE ENZYME VERY SENSITIVE TO OXIDATION BY O2
配列の詳細THE SEQUENCES IN THE SWISSPROT DATABASE (MUTB, ALPHA CHAIN AND MUTA, ALPHA CHAIN) CONTAIN N- ...THE SEQUENCES IN THE SWISSPROT DATABASE (MUTB, ALPHA CHAIN AND MUTA, ALPHA CHAIN) CONTAIN N-TERMINAL METHIONINES WHICH ARE PROCESSED OFF THE EXPRESSED (AND WILD-TYPE) PROTEINS. THE EXPRESSED CHAINS ARE NUMBERED FROM RESIDUE 2. THE BETA CHAIN (MUTA) ALSO HAS 3 CORRECTIONS IN THE SEQUENCE COMPARED TO THE SWISSPROT DATABASE. THE ELECTRON DENSITY MAPS SHOW NO ADENOSYL GROUP ATTACHED TO THE COBALT ATOM, AND SPECTRA FROM SIMILAR CRYSTALS SHOW EVIDENCE OF SUBSTANTIAL REDUCTION OF COIII TO COII, WHICH IS 5-COORDINATE. THE COBALAMIN IN THIS CRYSTAL STRUCTURE IS BEST CONSIDERED AS REDUCED COB(II)ALAMIN (OR B12R).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 14.4% PEG 4000, 20% V/V GLYCEROL, 12MM DESULPHO-COA, ADENOSYLCOBALAMIN 16MM,TRIS/HCL 100 MM, PH 7.5 THE CRYSTALS WERE GROWN IN THE PRESENCE OF 2MM EXCESS 5'-DEOXYADENOSYLCOBALAMIN (COENZYME ...詳細: 14.4% PEG 4000, 20% V/V GLYCEROL, 12MM DESULPHO-COA, ADENOSYLCOBALAMIN 16MM,TRIS/HCL 100 MM, PH 7.5 THE CRYSTALS WERE GROWN IN THE PRESENCE OF 2MM EXCESS 5'-DEOXYADENOSYLCOBALAMIN (COENZYME B12) AND 12MM DESULPHO-COA (FINAL CONCENTRATIONS), EQUILIBRATED AGAINST 14% W/V PEG 4000 AND 20% V/V GLYCEROL, 100MM TRIS PH 7.5.
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Mancia, F., (1999) Biochemitry, 38, 7999.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
114.4 %PEG40001reservoir
220 %(v/v)glycerol1reservoir
312 mMdesulfo-CoA1reservoir
4100 mMTris-HCl1reservoir
516 mMAdoCbl1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-13 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年7月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.62→29 Å / Num. obs: 335799 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rsym value: 0.104 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.62→2.76 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.446 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.446 / % possible all: 97.1
反射
*PLUS
Num. obs: 99776 / Num. measured all: 335799

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1REQ

1req


解像度: 2.62→29.2 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 4167 4.2 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.219 99776 97.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.9 Å20 Å20 Å2
2--0.2 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.62→29.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20506 0 276 1525 22307
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0570.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0640.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.93
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.75
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.64
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.86
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.20.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.130.15
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.190.15
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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