+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1dyk | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Laminin alpha 2 chain LG4-5 domain pair | ||||||
![]() | LAMININ ALPHA 2 CHAIN | ||||||
![]() | METAL BINDING PROTEIN / LAMININ | ||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of basement membrane organization / Schwann cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / protein complex involved in cell-matrix adhesion / positive regulation of muscle cell differentiation / regulation of embryonic development / basement membrane / synaptic cleft / positive regulation of cell adhesion ...regulation of basement membrane organization / Schwann cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / protein complex involved in cell-matrix adhesion / positive regulation of muscle cell differentiation / regulation of embryonic development / basement membrane / synaptic cleft / positive regulation of cell adhesion / axon guidance / regulation of cell migration / neuromuscular junction / sarcolemma / : / dendritic spine / cell adhesion / signaling receptor binding / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Tisi, D. / Talts, J.F. / Timple, R. / Hohenester, E. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of the C-Terminal Laminin G-Like Domain Pair of the Laminin Alpha 2 Chain Harbouring Binding Sites for Alpha-Dystroglycan and Heparin 著者: Tisi, D. / Talts, J.F. / Timpl, R. / Hohenester, E. #1: ![]() タイトル: The Crystal Structure of a Laminin G-Like Module Reveals the Molecular Basis of Alpha-Dystroglycan Binding to Laminins, Perlecan and Agrin 著者: Hohenester, E. / Tisi, D. / Talts, J.F. / Timpl, R. #2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1998 タイトル: Structural Analysis and Proteolytic Processing of Recombinant G Domain of Mouse Laminin Alpha 2 Chain 著者: Talts, J.F. / Mann, K. / Yamada, Y. / Timpl, R. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 91.7 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 68.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1qu0S S: 精密化の開始モデル |
---|---|
類似構造データ |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 42743.570 Da / 分子数: 1 / 断片: LAMININ G-LIKE DOMAIN 4-5 PAIR / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
#2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | 配列の詳細 | THE SWISSPROT SEQUENCE IS TAKEN FROM BERNIER S.M., UTANI A., SUGIYAMA S., DOI T., POLISTINA C., ...THE SWISSPROT SEQUENCE IS TAKEN FROM BERNIER S.M., UTANI A., SUGIYAMA S., DOI T., POLISTINA C., YAMADA Y. MATRIX BIOL. 14:447-455(1995). THE 21 RESIDUES OF THE C-TERMINUS DO NOT MATCH WITH THE SEQUENCE DATABASE REFERENCE PROVIDED. THE COORDINATE | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|
-
試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.19 % / 解説: MOLECULAR REPLACEMENT PLUS SIR FROM SM DERIVATIVE | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | pH: 7.5 / 詳細: pH 7.50 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS 溶媒含有率: 60 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 CCD / 検出器: CCD / 日付: 1999年10月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.87 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→20 Å / Num. obs: 31704 / % possible obs: 94.8 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.056 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.139 / % possible all: 93.6 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 93.6 % |
-
解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1QU0 解像度: 2→20 Å / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Num. reflection Rfree: 2244 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |