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- PDB-1dx5: Crystal structure of the thrombin-thrombomodulin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dx5
タイトルCrystal structure of the thrombin-thrombomodulin complex
要素
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
  • Thrombomodulin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEINASE / EGF-LIKE DOMAINS / ANTICOAGULANT COMPLEX / ANTIFIBRINOLYTIC COMPLEX / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / apicolateral plasma membrane / serine-type endopeptidase complex / zymogen activation / vacuolar membrane / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway ...blood coagulation, common pathway / apicolateral plasma membrane / serine-type endopeptidase complex / zymogen activation / vacuolar membrane / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / response to X-ray / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / response to cAMP / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / female pregnancy / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / transmembrane signaling receptor activity / heparin binding / regulation of cell shape / signaling receptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / response to lipopolysaccharide / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombomodulin-like, EGF-like / : / Thrombomodulin like fifth domain, EGF-like / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Calcium-binding EGF domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like ...Thrombomodulin-like, EGF-like / : / Thrombomodulin like fifth domain, EGF-like / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Calcium-binding EGF domain / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Laminin / Laminin / C-type lectin-like/link domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / C-type lectin fold / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLU-GLY-ARG-CHLOROMETHYL KETONE / Chem-0GJ / FORMIC ACID / Prothrombin / Thrombomodulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Fuentes-Prior, P. / Iwanaga, Y. / Huber, R. / Pagila, R. / Rumennik, G. / Seto, M. / Morser, J. / Light, D.R. / Bode, W.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Structural Basis for the Anticoagulant Activity of the Thrombin-Thrombomodulin Complex
著者: Fuentes-Prior, P. / Iwanaga, Y. / Huber, R. / Pagila, R. / Rumennik, G. / Seto, M. / Morser, J. / Light, D.R. / Bode, W.
履歴
登録1999年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22016年12月21日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy
改定 2.02018年6月27日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_bond / struct_asym / struct_conf / struct_conn / struct_conn_type / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.pdbx_PDB_ins_code / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.details / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_fragment / _entity.pdbx_mutation / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _entity_src_gen.entity_id / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _entity_src_nat.common_name / _entity_src_nat.entity_id / _entity_src_nat.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_organism_scientific / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conf.beg_label_asym_id / _struct_conf.end_label_asym_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_conn_type.id / _struct_mon_prot_cis.label_asym_id / _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 / _struct_ref_seq_dif.align_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.id / _struct_sheet_order.sheet_id / _struct_sheet_range.beg_label_asym_id / _struct_sheet_range.end_label_asym_id / _struct_sheet_range.sheet_id / _struct_site.pdbx_num_residues
改定 2.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.22024年5月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Thrombin light chain
B: Thrombin light chain
C: Thrombin light chain
D: Thrombin light chain
I: Thrombomodulin
J: Thrombomodulin
K: Thrombomodulin
L: Thrombomodulin
M: Thrombin heavy chain
N: Thrombin heavy chain
O: Thrombin heavy chain
P: Thrombin heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,11349
ポリマ－186,32012
非ポリマー7,79337
水14,682815
1
A: Thrombin light chain
I: Thrombomodulin
M: Thrombin heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,51712
ポリマ－46,5803
非ポリマー1,9379
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11350 Å2
ΔGint-20.4 kcal/mol
Surface area24830 Å2
手法PQS
2
B: Thrombin light chain
J: Thrombomodulin
N: Thrombin heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,51712
ポリマ－46,5803
非ポリマー1,9379
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11490 Å2
ΔGint-20.4 kcal/mol
Surface area25380 Å2
手法PQS
3
C: Thrombin light chain
K: Thrombomodulin
O: Thrombin heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,51712
ポリマ－46,5803
非ポリマー1,9379
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11200 Å2
ΔGint-20.5 kcal/mol
Surface area25170 Å2
手法PQS
4
D: Thrombin light chain
L: Thrombomodulin
P: Thrombin heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,56313
ポリマ－46,5803
非ポリマー1,98310
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11930 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area24830 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)214.400, 214.400, 131.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 IJKLMNOP

#2: タンパク質
Thrombomodulin / TM / Fetomodulin


分子量: 12691.090 Da / 分子数: 4 / Fragment: EGF-LIKE DOMAINS 4 - 6 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ENZYMATICALLY DEGLYCOSYLATED (PNGASE F) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: ENDOTHELIUM / 遺伝子: THBD, THRM
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P07204
#3: タンパク質
Thrombin heavy chain / Coagulation factor II


分子量: 29792.273 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM FROZEN PLASMA / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / Secretion: BLOOD PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin

-
タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 8分子 ABCD

#1: タンパク質・ペプチド
Thrombin light chain / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PURIFIED FROM FROZEN PLASMA / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / Secretion: BLOOD PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#7: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 5種, 848分子

#4: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#8: 化合物
ChemComp-0GJ / L-alpha-glutamyl-N-{(1S)-4-{[amino(iminio)methyl]amino}-1-[(1S)-2-chloro-1-hydroxyethyl]butyl}glycinamide


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 395.862 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28ClN6O5 / 参照: GLU-GLY-ARG-CHLOROMETHYL KETONE
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 815 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS GLU-GLY-ARG- CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH PROTEIN IT ...THE UNBOUND FORM OF THE INHIBITOR IS GLU-GLY-ARG- CHLOROMETHYLKETONE. UPON REACTION WITH PROTEIN IT FORMS TWO COVALENT BONDS: 1) A COVALENT BOND TO SER 195 FORMING A HEMIKETAL AR7 AND 2) A COVALENT BOND TO NE2 OF HIS 57
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.1 M NA ACETATE (PH 4.6), 1.8 M NA FORMATE, 0.002 M CA CHLORIDE
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mMsodium HEPES1drop
220 mM1dropNaCl
32 mM1dropCaCl2
50.1 Msodium acetate1reservoir
61.8 Msodium formate1reservoir
72 mM1reservoirCaCl2
4thrombin solution1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.105
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.105 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→43.85 Å / Num. obs: 670680 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 15.55
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.216 / Mean I/σ(I) obs: 3.87 / Rsym value: 0.169 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
Num. obs: 99777
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.169

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
MOSFLMV. 6.00データ削減
SCALAデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: THROMBIN-PPACK

解像度: 2.3→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 詳細: RESIDUES 14L-15 NOT SEEN IN THE DENSITY MAP
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 1964 2 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 98582 99.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13120 0 83 815 14018
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.08
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.54
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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