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- PDB-1dwv: MURINE INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE OXYGENASE DIMER N-hydroxya... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dwv
タイトルMURINE INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE OXYGENASE DIMER N-hydroxyarginine and 4-amino tetrahydrobiopterin
要素NITRIC OXIDE SYNTHASE
キーワードOXIDOREDUCTASE/TRANSFERASE / OXIDOREDUCTASE TRANSFERASE COMPLEX / COMPLEX (OXIDOREDUCTASE-TRANSFERASE) / NITRIC OXIDE MONOOXYGENASE / HEME / DIMER / INTERMEDIATE / PTERIN / 4-AMINO-TETRAHYDROBIOPTERIN / OXIDOREDUCTASE-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / Peroxisomal protein import / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / positive regulation of killing of cells of another organism / prostaglandin secretion / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / cGMP-mediated signaling ...Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / G protein-coupled receptor signaling pathway coupled to cGMP nucleotide second messenger / Peroxisomal protein import / cAMP-dependent protein kinase regulator activity / positive regulation of killing of cells of another organism / prostaglandin secretion / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / cGMP-mediated signaling / superoxide metabolic process / cortical cytoskeleton / nitric-oxide synthase binding / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / cellular response to cytokine stimulus / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cellular response to organic cyclic compound / blood vessel remodeling / nitric-oxide synthase (NADPH) / nitric oxide mediated signal transduction / response to tumor necrosis factor / nitric-oxide synthase activity / arginine catabolic process / nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of blood pressure / regulation of insulin secretion / response to hormone / positive regulation of interleukin-8 production / response to bacterium / Hsp90 protein binding / negative regulation of protein catabolic process / cellular response to type II interferon / beta-catenin binding / regulation of blood pressure / positive regulation of interleukin-6 production / circadian rhythm / cellular response to xenobiotic stimulus / peroxisome / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / regulation of cell population proliferation / actin binding / cellular response to lipopolysaccharide / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / calmodulin binding / intracellular signal transduction / defense response to bacterium / inflammatory response / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of gene expression / heme binding / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4AB / N-OMEGA-HYDROXY-L-ARGININE / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Nitric oxide synthase, inducible
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Structures of the N(Omega)-Hydroxy-L-Arginine Complex of Inducible Nitric Oxide Synthase Oxygenase Dimer with Active Andinactive Pterins
著者: Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Ghosh, S. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1999
タイトル: N-Terminal Domain Swapping and Metal Ion Binding in Nitric Oxide Synthase Dimerization
著者: Crane, B.R. / Rosenfeld, R.A. / Arvai, A.S. / Ghosh, D.K. / Ghosh, S. / Tainer, J.A. / Stuehr, D.J. / Getzoff, E.D.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1999
タイトル: Inducible Nitric Oxide Synthase: Role of the N-Terminal Beta-Hairpin Hook and Pterin-Binding Segment in Dimerization and Tetrahydrobiopterin Interaction
著者: Ghosh, D.K. / Crane, B.R. / Ghosh, S. / Wolan, D. / Gachhui, R. / Crooks, C. / Presta, A. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: Structure of Nitric Oxide Synthase Oxygenase Dimer with Pterin and Substrate
著者: Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Ghosh, D.K. / Wu, C. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
#4: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: The Structure of Nitric Oxide Synthase Oxygenase Domain and Inhibitor Complexes
著者: Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Gachhui, R. / Wu, C. / Ghosh, D.K. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
履歴
登録1999年12月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: KABSCH AND SANDER

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NITRIC OXIDE SYNTHASE
B: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,24618
ポリマ－97,2532
非ポリマー2,99316
水7,656425
1
A: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子

A: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,24618
ポリマ－97,2532
非ポリマー2,99316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
Buried area10660 Å2
ΔGint-224.6 kcal/mol
Surface area33970 Å2
手法PISA
2
B: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子

B: NITRIC OXIDE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,24618
ポリマ－97,2532
非ポリマー2,99316
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_766-x+2,-x+y+1,-z+5/31
Buried area10580 Å2
ΔGint-220.36 kcal/mol
Surface area33870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)212.980, 212.980, 114.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-903-

ZN

21B-903-

ZN

31A-2181-

HOH

41B-2079-

HOH

51B-2166-

HOH

61B-2185-

HOH

71B-2186-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.86387, -0.5037, -0.003907), (-0.503715, 0.863838, 0.007455), (0.00038, 0.008408, -0.999965)291.42731, 78.0866, 122.6879
2given(-0.866206, -0.499593, -0.009731), (-0.499653, 0.86621, 0.0051), (0.005881, 0.00928, -0.99994)291.86951, 77.4197, 122.7517
3given(-0.862943, -0.505143, -0.012623), (-0.505258, 0.862926, 0.008542), (0.006578, 0.013749, -0.999884)292.31, 78.3174, 121.1629
詳細BIOLOGICAL_UNIT: INOS OXYGENASE DOMAIN ACTIVE AS A DIMER

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NITRIC OXIDE SYNTHASE / INDUCIBLE NOS TYPE II / MAC-NOS


分子量: 48626.297 Da / 分子数: 2 / 断片: OXYGENASE DOMAIN 65-498 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: MURINE INDUCIBLE / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / Cell: MACROPHAGE / プラスミド: PCWORI / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P29477, nitric-oxide synthase (NADPH)

-
非ポリマー , 6種, 441分子

#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-4AB / 2,4-DIAMINO-6-[2,3-DIHYDROXY-PROP-3-YL]-5,6,7,8-TETRAHYDROPTERIDINE / 4-AMINO 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / (6R)-2,4-ジアミノ-6β-[(1R,2S)-1,2-ジヒドロキシプロピル]-5,6,7,8-テトラヒドロプテリ(以下略)


分子量: 240.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H16N6O2
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-HAR / N-OMEGA-HYDROXY-L-ARGININE / NG-ヒドロキシ-L-アルギニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 190.200 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14N4O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 425 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細EACH NOS DIMER IS COVALENTLY LINKED BY A TETRATHIOLATE ZINC CENTER THAT RESIDES ON THE MOLECULAR ...EACH NOS DIMER IS COVALENTLY LINKED BY A TETRATHIOLATE ZINC CENTER THAT RESIDES ON THE MOLECULAR SYMMETRY AXIS. 4-AMINO TETRAHYDROBIOPTERIN IS BOUND IN A PROTONATED QUINONOID FORM NOH-L-ARGININE (HAR) IS LIKELY PROTONATED ON N OMEGA AT THE PH 6.0 OF THESE CRYSTALS
配列の詳細PROTEIN WAS EXPRESSED WITH A COOH-TERMINAL HIS6 TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.00
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
117 mg/mlprotein1drop
240 mMHEPPS1drop
310 %glycerol1drop
41 mMdithiothreitol1drop
54 mMNHA1drop
62 mM1dropH4B
72 mM4-amino-H4B1drop
850 mMMES1reservoir
950 mMbeta-octylglucoside1reservoir
1018-21 %1reservoirLi2SO4or ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→30 Å / Num. obs: 58616 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 51.7 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 28.2
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Rsym value: 0.282 / % possible all: 76.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 212755 / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 76.5 % / Rmerge(I) obs: 0.282

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.4位相決定
X-PLOR位相決定
X-PLOR精密化
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.35→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3560711.67 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 2952 5 %RANDOM
Rwork0.247 ---
obs0.247 58616 92.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 60.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--18.35 Å2-4.9 Å20 Å2
2---18.35 Å20 Å2
3---36.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6848 0 188 425 7461
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.25
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.481.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.52
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.032.5
Refine LS restraints NCSRms dev Biso : 2.1 Å2 / Rms dev position: 0.04 Å / Weight Biso : 0.95 / Weight position: 100
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 395 5 %
Rwork0.369 7493 -
obs--75.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19X.HEMETOPH19X.H
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMTOPH19X.4AM
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'X-PLOR CNS 0.4' / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.25
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.43 Å / Rfactor Rfree: 0.381 / Rfactor obs: 0.372

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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