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- PDB-1dt9: THE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN EUKARYOTIC RELEASE FACTOR ERF1-MEC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dt9
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN EUKARYOTIC RELEASE FACTOR ERF1-MECHANISM OF STOP CODON RECOGNITION AND PEPTIDYL-TRNA HYDROLYSIS
要素PROTEIN (EUKARYOTIC PEPTIDE CHAIN RELEASE FACTOR SUBUNIT 1)
キーワードTRANSLATION / erf1 / trna mimicry / protein sythesis / stop codon recognition / peptidyl-trna hydrolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


translation termination factor activity / translation release factor complex / cytoplasmic translational termination / regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / translation release factor activity / sequence-specific mRNA binding / peptidyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay ...translation termination factor activity / translation release factor complex / cytoplasmic translational termination / regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / translation release factor activity / sequence-specific mRNA binding / peptidyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Protein hydroxylation / Eukaryotic Translation Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / cytosolic ribosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ribosome binding / RNA binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation, Eukaryotic Peptide Chain Release Factor Subunit 1; Chain A / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 2 / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily ...Translation, Eukaryotic Peptide Chain Release Factor Subunit 1; Chain A / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 2 / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / Ribosomal protein L30/S12 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / 50S ribosomal protein L30e-like / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Frolova, L.
引用
ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2000
タイトル: The crystal structure of human eukaryotic release factor eRF1--mechanism of stop codon recognition and peptidyl-tRNA hydrolysis.
著者: Song, H. / Mugnier, P. / Das, A.K. / Webb, H.M. / Evans, D.R. / Tuite, M.F. / Hemmings, B.A. / Barford, D.
#1: ジャーナル: RNA / 年: 1999
タイトル: Mutations in the Highly Conserved GGQ Motif of Class 1 Polypeptide Release Factors Abolish Ability of Human eRF1 to Trigger Peptidyl-tRNA Hydrolysis.
著者: Frolova, L.Y. / Tsivkovskii, R.Y. / Sivolobova, G.F. / Oparina, N.Y. / Serpinsky, O.I. / Blinov, V.M. / Tatkov, S.I. / Kisselev, L.L.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: A Highly Conserved Eukaryotic Protein Family Possesing Properties of Polypeptide Chain Release Factor
著者: Frolova, L. / Le Goff, X. / Rasmussen, H.H. / Cheperegin, S. / Drugeon, G. / Kress, M. / Arman, I. / Haenni, A.L. / Celis, J.E. / Philippe, M. / Justesen, J. / Kisselev, L.
履歴
登録2000年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (EUKARYOTIC PEPTIDE CHAIN RELEASE FACTOR SUBUNIT 1)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0931
ポリマ－49,0931
非ポリマー00
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.080, 77.080, 194.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (EUKARYOTIC PEPTIDE CHAIN RELEASE FACTOR SUBUNIT 1) / ERF1


分子量: 49092.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62495
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Hepes, PEG4000, Glycerol, NaCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
詳細: protein was mixed with equal volume of reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES1reservoir
314-22 %(w/v)PEG40001reservoir
415 %(v/v)glycerol1reservoir
5200 mM1reservoirNaCl

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A
検出器検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.7→25 Å / Num. obs: 82505 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.7→25 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Num. unique all: 16712 / % possible all: 98
反射
*PLUS
Num. obs: 16712 / Num. measured all: 82505
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS0.9精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 2.7→20 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 997 -
Rwork0.246 --
obs-14553 97 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3131 0 0 110 3241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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