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- PDB-1ds5: DIMERIC CRYSTAL STRUCTURE OF THE ALPHA SUBUNIT IN COMPLEX WITH TW... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ds5
タイトルDIMERIC CRYSTAL STRUCTURE OF THE ALPHA SUBUNIT IN COMPLEX WITH TWO BETA PEPTIDES MIMICKING THE ARCHITECTURE OF THE TETRAMERIC PROTEIN KINASE CK2 HOLOENZYME.
要素
  • CASEIN KINASE, ALPHA CHAIN
  • CASEIN KINASE, BETA CHAIN
キーワードTRANSFERASE / protein-complex / tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA binding / adiponectin-activated signaling pathway / positive regulation of activin receptor signaling pathway / endothelial tube morphogenesis / negative regulation of viral life cycle / protein kinase regulator activity / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body ...regulation of DNA binding / adiponectin-activated signaling pathway / positive regulation of activin receptor signaling pathway / endothelial tube morphogenesis / negative regulation of viral life cycle / protein kinase regulator activity / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of SMAD protein signal transduction / peptidyl-threonine phosphorylation / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / PML body / Regulation of PTEN stability and activity / Wnt signaling pathway / fibrillar center / KEAP1-NFE2L2 pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / protein-containing complex assembly / secretory granule lumen / protein-macromolecule adaptor activity / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / ficolin-1-rich granule lumen / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / signaling receptor binding / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / Neutrophil degranulation / chromatin binding / chromatin / signal transduction / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein kinase II, regulatory subunit / Casein kinase II, regulatory subunit, N-terminal / Casein kinase II subunit beta-like / Casein kinase II regulatory subunit / Casein kinase II regulatory subunit signature. / Casein kinase II regulatory subunit / Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...Casein kinase II, regulatory subunit / Casein kinase II, regulatory subunit, N-terminal / Casein kinase II subunit beta-like / Casein kinase II regulatory subunit / Casein kinase II regulatory subunit signature. / Casein kinase II regulatory subunit / Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / Casein kinase II subunit alpha / Casein kinase II subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Zea mays (トウモロコシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.16 Å
データ登録者Battistutta, R. / Sarno, S. / De Moliner, E. / Marin, O. / Zanotti, G. / Pinna, L.A.
引用
ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 2000
タイトル: The crystal structure of the complex of Zea mays alpha subunit with a fragment of human beta subunit provides the clue to the architecture of protein kinase CK2 holoenzyme.
著者: Battistutta, R. / Sarno, S. / De Moliner, E. / Marin, O. / Issinger, O.G. / Zanotti, G. / Pinna, L.A.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of the Catalytic Subunit of Protein Kinase CK2 from Zea mays at 2.1 A Resolution
著者: Niefind, K. / Guerra, B. / Pinna, L.A. / Issinger, O.G. / Schomburg, D.
履歴
登録2000年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CASEIN KINASE, ALPHA CHAIN
B: CASEIN KINASE, ALPHA CHAIN
C: CASEIN KINASE, ALPHA CHAIN
D: CASEIN KINASE, ALPHA CHAIN
E: CASEIN KINASE, BETA CHAIN
F: CASEIN KINASE, BETA CHAIN
G: CASEIN KINASE, BETA CHAIN
H: CASEIN KINASE, BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,71616
ポリマ－168,2308
非ポリマー1,4868
水6,071337
1
A: CASEIN KINASE, ALPHA CHAIN
B: CASEIN KINASE, ALPHA CHAIN
E: CASEIN KINASE, BETA CHAIN
F: CASEIN KINASE, BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,8588
ポリマ－84,1154
非ポリマー7434
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: CASEIN KINASE, ALPHA CHAIN
D: CASEIN KINASE, ALPHA CHAIN
G: CASEIN KINASE, BETA CHAIN
H: CASEIN KINASE, BETA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,8588
ポリマ－84,1154
非ポリマー7434
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.681, 119.846, 145.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
CASEIN KINASE, ALPHA CHAIN / CK2


分子量: 39291.164 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P28523, EC: 2.7.1.37
#2: タンパク質・ペプチド
CASEIN KINASE, BETA CHAIN / CK2


分子量: 2766.244 Da / 分子数: 4 / Fragment: RESIDUES 181-203 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide corresponding to the sequence 181-203 of the beta-subunit of human protein kinase CK2.
参照: UniProt: P67870, EC: 2.7.1.37
#3: 化合物
ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE


分子量: 347.221 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.87 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 4000, sodium acetate, tris-HCl, magnesium chloride, ATP, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 50 %
結晶化
*PLUS
pH: 8.5
詳細: Guerra, B., (1998) Acta Crystallogr., Sect.D, 54, 143.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
13 mg/mlprotein1drop
2167 mM1dropNaCl
38.3 mMTris-HCl1drop
42 mM2-mercaptoethanol1drop
52 mMATP1drop
60.5 mM1dropMgCl2
725 %PEG40001reservoir
8200 mMsodium acetate1reservoir
9100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.16→50 Å / Num. all: 87314 / Num. obs: 25909 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 3.16→3.35 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Num. unique all: 4164 / % possible all: 97.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 87314
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 3.16→45 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 1799 -random
Rwork0.214 ---
all-25938 --
obs-25653 95.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.16→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11503 0 108 325 11936
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.029
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.6
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg1.66
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 45 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.214
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 2.6
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.366 / Rfactor obs: 0.289

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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