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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1dpj | |||||||||
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タイトル | THE STRUCTURE OF PROTEINASE A COMPLEXED WITH IA3 PEPTIDE INHIBITOR | |||||||||
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![]() | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / proteinase A / IA3 peptide / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX | |||||||||
機能・相同性 | ![]() saccharopepsin / protein catabolic process in the vacuole / microautophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / oligosaccharide binding / pexophagy / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of endopeptidase activity / fungal-type vacuole / vacuole ...saccharopepsin / protein catabolic process in the vacuole / microautophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / oligosaccharide binding / pexophagy / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of endopeptidase activity / fungal-type vacuole / vacuole / endopeptidase inhibitor activity / proteolysis involved in protein catabolic process / macroautophagy / autophagy / disordered domain specific binding / peptidase activity / protease binding / aspartic-type endopeptidase activity / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Li, M. / Phylip, H.L. / Lees, W.E. / Winther, J.R. / Dunn, B.M. / Wlodawer, A. / Kay, J. / Guschina, A. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: The aspartic proteinase from Saccharomyces cerevisiae folds its own inhibitor into a helix. 著者: Li, M. / Phylip, L.H. / Lees, W.E. / Winther, J.R. / Dunn, B.M. / Wlodawer, A. / Kay, J. / Gustchina, A. #1: ![]() タイトル: The Three-dimensional Structure at 2.4 A Resolution of Glycosylated Proteinase A from the Lysosome-like Vacuole of Saccharomyces Cerevisiae 著者: Aguilar, C.F. / Cronin, N.B. / Badasso, M. / Dreyer, T. / Newman, M.P. / Cooper, J.B. / Hoover, D.J. / Wood, S.P. / Johnson, M.S. / Blundell, T.L. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 92.4 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 73.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 878.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 882.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 19.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 30 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 35774.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3692.155 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
-糖 , 2種, 2分子 ![](data/chem/img/NAG.gif)
#3: 多糖 | beta-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D- ...beta-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
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#4: 糖 | ChemComp-NAG / |
-非ポリマー , 2種, 376分子 ![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: 化合物 | ChemComp-SO4 / #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
配列の詳細 | THE RESIDUE NUMBERS FOR CHAIN A FOLLOW THE RESIDUE NUMBERS IN PDB ENTRY 2JXR. THE SEQUENCE FOR ...THE RESIDUE NUMBERS FOR CHAIN A FOLLOW THE RESIDUE NUMBERS IN PDB ENTRY 2JXR. THE SEQUENCE FOR CHAIN B IS TRUNCATED. |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.82 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6 詳細: PEG 1500, Ammounia Sulfate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 6.6 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM / 検出器: CCD / 日付: 1999年9月3日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.92 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.78→30 Å / Num. all: 53659 / Num. obs: 53659 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 24 |
反射 シェル | 解像度: 1.78→1.84 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.71 / Num. unique all: 5236 / % possible all: 98.4 |
反射 | *PLUS |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.1 % / Rmerge(I) obs: 0.629 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.8→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→30 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.2055 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.8 |