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- PDB-1dov: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ALPHA-CATENIN DIMERIZATION DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dov
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ALPHA-CATENIN DIMERIZATION DOMAIN
要素ALPHA-CATENIN
キーワードCELL ADHESION / four-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / VEGFR2 mediated vascular permeability / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / flotillin complex ...negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / VEGFR2 mediated vascular permeability / Adherens junctions interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / cellular response to indole-3-methanol / flotillin complex / vinculin binding / negative regulation of cell motility / Myogenesis / catenin complex / apical junction assembly / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of smoothened signaling pathway / negative regulation of protein localization to nucleus / axon regeneration / negative regulation of neuroblast proliferation / smoothened signaling pathway / establishment or maintenance of cell polarity / odontogenesis of dentin-containing tooth / intercalated disc / neuroblast proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / acrosomal vesicle / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / cell motility / beta-catenin binding / response to estrogen / male gonad development / actin filament binding / intracellular protein localization / lamellipodium / actin cytoskeleton / regulation of cell population proliferation / cadherin binding / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / Golgi apparatus / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha-catenin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3 Å
データ登録者Pokutta, S. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: Structure of the dimerization and beta-catenin-binding region of alpha-catenin.
著者: Pokutta, S. / Weis, W.I.
履歴
登録1999年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-CATENIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8761
ポリマ－19,8761
非ポリマー00
水00
1
A: ALPHA-CATENIN

A: ALPHA-CATENIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7522
ポリマ－39,7522
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area2510 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area19170 Å2
手法PISA
2
A: ALPHA-CATENIN

A: ALPHA-CATENIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7522
ポリマ－39,7522
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation18_655-x+4/3,-x+y+2/3,-z+2/31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)136.460, 136.460, 118.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細The biological assembly is a dimer. The twofold axis of the dimer is coincident with a crystallographic twofold. The dimer can by generated by application of the following rotation matrix: (-0.5 0.866 0.0) (0.866 0.5 0.0) (0.0 0.0 -1.0) and the translation vector (0. 0. 118.17)

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-CATENIN


分子量: 19875.953 Da / 分子数: 1 / 断片: DIMERIZATION DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26231

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.91 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.9
詳細: PEG 400, Tris, urea, dithiothreitol, pH 8.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120-40 mg/mlprotein1drop
2200 mMTris-HCl1reservoir
3900 mMurea1reservoir
427 %PEG4001reservoir
510 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 288 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年11月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→40 Å / Num. all: 33971 / Num. obs: 8574 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.322 / Num. unique all: 5031 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 33971
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Num. measured obs: 5031 / Mean I/σ(I) obs: 4.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
直接法モデル構築
CNS0.5精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
直接法位相決定
精密化解像度: 3→40 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 2593339.74 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 907 10.6 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 8574 99.3 %-
all-8574 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.52 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 69.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.57 Å216.46 Å20 Å2
2--10.57 Å20 Å2
3----21.13 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.54 Å0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1389 0 0 0 1389
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d14.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
LS精密化 シェル解像度: 3→3.11 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 80 9.3 %
Rwork0.323 778 -
obs--100 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 7667
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 66.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg14.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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