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万見
- PDB-1doj: Crystal structure of human alpha-thrombin*RWJ-51438 complex at 1.7 A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1doj
タイトルCrystal structure of human alpha-thrombin*RWJ-51438 complex at 1.7 A
要素
  • ALPHA-THROMBIN
  • HIRUGEN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / thrombin / serine protease / enzyme inhibition / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / blood coagulation / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RWJ-51438 / Chem-1Z0 / Prothrombin / Hirudin variant-2 / Hirudin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Recacha, R. / Costanzo, M.J. / Maryanoff, B.E. / Carson, M. / DeLucas, L. / Chattopadhyay, D.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Structure of human alpha-thrombin complexed with RWJ-51438 at 1.7 A: unusual perturbation of the 60A-60I insertion loop.
著者: Recacha, R. / Costanzo, M.J. / Maryanoff, B.E. / Carson, M. / DeLucas, L. / Chattopadhyay, D.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Structure of the Hirulog 3-Thrombin Complex and Nature of the S' Subsites of Substrates and Inhibitors
著者: Qiu, X. / Padmanabhan, K.P. / Carperos, V.E. / Tulinsky, A. / Kline, T. / Maraganore, J.M. / Fenton II, J.W.
#2: ジャーナル: Biophys.J. / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of Thrombin with Thiazole-Containing Inhibitors: Probes of the S1' Binding Site
著者: Matthews, J.H. / Krishnan, R. / Costanzo, M.J. / Maryanoff, B.E. / Tulinsky, A.
#3: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992
タイトル: The Refined 1.9-A X-ray Crystal Structure of D-Pro-Phe-Arg Chloromethylketone-Inhibited Human Alpha-Thrombin: Structure Analysis, Overall Structure, Electrostatic Properties, Detailed ...タイトル: The Refined 1.9-A X-ray Crystal Structure of D-Pro-Phe-Arg Chloromethylketone-Inhibited Human Alpha-Thrombin: Structure Analysis, Overall Structure, Electrostatic Properties, Detailed Active-Site Geometry, and Structure-Function Relationships
著者: Bode, W. / Turk, D. / Karshikov, A.
履歴
登録1999年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_src_syn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-THROMBIN
B: HIRUGEN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2116
ポリマ－35,3502
非ポリマー8614
水6,287349
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.982, 117.521, 47.989
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 3分子 AB

#1: タンパク質 ALPHA-THROMBIN


分子量: 33858.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質・ペプチド HIRUGEN


分子量: 1491.528 Da / 分子数: 1 / Fragment: FRAGMENT OF HIRUDIN / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Hirugen, comes from hirudin / 参照: UniProt: P09945, UniProt: P28504*PLUS
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 352分子

#3: 化合物 ChemComp-1Z0 / N-methyl-D-phenylalanyl-N-{(1S)-4-carbamimidamido-1-[(6-carboxy-1,3-benzothiazol-2-yl)carbonyl]butyl}-L-prolinamide / RWJ-51438


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: トロンビン阻害剤 / 分子量: 593.697 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H35N7O5S
詳細: RWJ-51438 IS JOINED COVALENTLY TO SER195 OF HUMAN ALPHA-THROMBIN RWJ-51438 was chemically synthesized
参照: RWJ-51438
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.21 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.75 sodium acetate, 0.01% (w/v), 20% polyethylene glycol 4000 (w/v), pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7.3
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
150 mMphosphate1drop
26 mg/mlprotein1drop
30.1 Msodium cacodylate1reservoir
40.75 Msodium acetate1reservoir
50.01 %(w/v)sodium azide1reservoir
620 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年3月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.66→99 Å / Num. all: 126549 / Num. obs: 126549 / % possible obs: 87.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 16.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル最高解像度: 1.66 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / % possible all: 87.1
反射
*PLUS
Num. obs: 42979 / Num. measured all: 289770
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.72 Å / % possible obs: 43 % / Rmerge(I) obs: 0.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化解像度: 1.7→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1520225.35 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / σ(I): 0 / 詳細: The Bijvoet differences were used in phasing
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 3322 10 %RANDOM
Rwork0.174 ---
obs0.174 33357 84.2 %-
all-39616 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 93.48 Å2 / ksol: 0.49 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.02 Å20 Å20 Å2
2---1.45 Å20 Å2
3---0.43 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2452 0 58 349 2859
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.61
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.422
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.482.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 3670 10 %
Rwork0.276 3311 -
obs--56.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2INH3.PARAMTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMINH2.TOP
X-RAY DIFFRACTION4NAG.PARAMNAG.TOP
X-RAY DIFFRACTION5SULF.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 35906 / σ(F): 3 / % reflection Rfree: 4.5 % / Rfactor obs: 0.196 / Rfactor Rfree: 0.232
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 19.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.61
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.298 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.276

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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