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- PDB-1dl5: PROTEIN-L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dl5
タイトルPROTEIN-L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE
要素PROTEIN-L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / METHYLTRANSFERASE / ISOASPARTYL RESIDUES / PROTEIN REPAIR / DEAMIDATION / POST-TRANSLATIONAL MODIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / protein-L-isoaspartate (D-aspartate) O-methyltransferase activity / protein repair / protein modification process / methylation / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-l-isoaspartate O-methyltransferase; Chain: A, domain 2 / Protein-L-isoaspartyl O-methyltransferase, C-terminal domain / Protein-L-isoaspartyl O-methyltransferase, C-terminal / : / Protein-L-isoaspartyl O-methyltransferase, C-terminal domain / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase signature. / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase (PCMT) / 3-Layer(bab) Sandwich / Vaccinia Virus protein VP39 ...Protein-l-isoaspartate O-methyltransferase; Chain: A, domain 2 / Protein-L-isoaspartyl O-methyltransferase, C-terminal domain / Protein-L-isoaspartyl O-methyltransferase, C-terminal / : / Protein-L-isoaspartyl O-methyltransferase, C-terminal domain / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase signature. / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase (PCMT) / 3-Layer(bab) Sandwich / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Skinner, M.M. / Puvathingal, J.M. / Walter, R.L. / Friedman, A.M.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of protein isoaspartyl methyltransferase: a catalyst for protein repair.
著者: Skinner, M.M. / Puvathingal, J.M. / Walter, R.L. / Friedman, A.M.
履歴
登録1999年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.details / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN-L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE
B: PROTEIN-L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,01723
ポリマ－72,8822
非ポリマー2,13521
水8,341463
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3440 Å2
ΔGint-153 kcal/mol
Surface area26600 Å2
手法PISA
2
B: PROTEIN-L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: PROTEIN-L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,01723
ポリマ－72,8822
非ポリマー2,13521
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
Buried area3800 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area26240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.060, 98.910, 76.860
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 105.66, 90.0
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT IS A DIMER (CHAIN A AND B) RELATED BY THE NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY OPERATOR. FUNCTIONAL OLIGOMERIZATION STATE IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN-L-ISOASPARTATE O-METHYLTRANSFERASE


分子量: 36440.836 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
プラスミド: PET30B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q56308, protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd / 詳細: COMMERCIAL SOURCE (SIGMA )
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 463 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: THREE MICROLITERS OF PROTEIN AT A CONCENTRATION OF 6.3MGS/ML IN 10MM TRIS PH 8.0, 200MM NACL, 5% GLYCEROL, LMM DTT, 5MM BME AND 0.1MM EDTA WERE MIXED WITH THREE MICROLITERS OF A RESERVOIR ...詳細: THREE MICROLITERS OF PROTEIN AT A CONCENTRATION OF 6.3MGS/ML IN 10MM TRIS PH 8.0, 200MM NACL, 5% GLYCEROL, LMM DTT, 5MM BME AND 0.1MM EDTA WERE MIXED WITH THREE MICROLITERS OF A RESERVOIR SOLUTION OF 28% PEG400, 100MM SODIUM ACETATE PH 4.5, AND 100MM CADMIUM CHLORIDE AND EQUILIBRATED AGAINST THE SAME., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
128 %(v/v)PEG4001reservoir
2100 mM1reservoirNaOAc
3100 mM 1reservoirCdCl2or ZnSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年6月11日 / 詳細: MSC/YALE MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→15 Å / Num. all: 67929 / Num. obs: 66308 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 25.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.237 / Mean I/σ(I) obs: 10 / % possible all: 95.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.65 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.7 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.8→15 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: TORSIONAL DYNAMICS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.203 4051 6 %SHELLS
Rwork0.182 ---
obs0.182 66212 97.5 %-
all-67917 --
原子変位パラメータBiso mean: 22.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.265 Å20 Å23.536 Å2
2---0.776 Å20 Å2
3---0.168 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.17 Å / Luzzati sigma a obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5106 0 71 463 5640
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.376
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.88
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.787
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.393
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.892
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.102
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 337 6 %
Rwork0.207 5028 -
obs--95.7 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 66308
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.38
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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