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- PDB-1dg4: NMR STRUCTURE OF THE SUBSTRATE BINDING DOMAIN OF DNAK IN THE APO FORM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dg4
タイトルNMR STRUCTURE OF THE SUBSTRATE BINDING DOMAIN OF DNAK IN THE APO FORM
要素DNAK
キーワードCHAPERONE / DNAK / SUBSTRATE BINDING DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / : / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / inclusion body / heat shock protein binding / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding ...stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / : / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / inclusion body / heat shock protein binding / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / protein-containing complex assembly / DNA replication / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein ...Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein DnaK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Pellecchia, M. / Montgomery, D.L. / Stevens, S.Y. / Van der Kooi, C.W. / Feng, H. / Gierasch, L.M. / Zuiderweg, E.R.P.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structural insights into substrate binding by the molecular chaperone DnaK.
著者: Pellecchia, M. / Montgomery, D.L. / Stevens, S.Y. / Vander Kooi, C.W. / Feng, H.P. / Gierasch, L.M. / Zuiderweg, E.R.
履歴
登録1999年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNAK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2441
ポリマ－12,2441
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,TARGET FUNCTION
代表モデルモデル #1closest to the average,fewest violations

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要素

#1: タンパク質 DNAK


分子量: 12243.812 Da / 分子数: 1 / 断片: SUBSTRATE BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 天然 / 詳細: MOLECULAR CHAPERONE / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6Y8

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-SEPARATED NOESY
3233D 13C-SEPARATED NOESY
2323D HNCA, 3D HN(CA)HA
343H(C)CH TOCSY, (H)CCH TOCSY
45413C,1H HSQC
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
11MM U15N; 10MM PHOSPHATE BUFFER NA
21MM U15N,13C; 10MM PHOSPHATE BUFFER NA
31MM U15N,13C; 10MM PHOSPHATE BUFFER NA
41MM 10% 13C; 10MM PHOSPHATE BUFFER NA
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
110mM NA PHOSPHATE 6.8AMBIENT 303 K
210mM NA PHOSPHATE 6.8AMBIENT 303 K
310mM NA PHOSPHATE 6.8AMBIENT 303 K
410mM NA PHOSPHATE 6.8AMBIENT 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker INOVABrukerINOVA8001
Bruker AMXBrukerAMX5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR2.6VARIANcollection
PROSA3.7GUENTERT,P.解析
DYANA1.5GUENTERT,P.構造決定
FANTOM1BRAUN精密化
XEASY2.6BARTELS, C.データ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average,fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,TARGET FUNCTION
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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