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- PDB-1deg: THE LINKER OF DES-GLU84 CALMODULIN IS BENT AS SEEN IN THE CRYSTAL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1deg
タイトルTHE LINKER OF DES-GLU84 CALMODULIN IS BENT AS SEEN IN THE CRYSTAL STRUCTURE
要素CALMODULIN
キーワードCALCIUM-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane ...regulation of store-operated calcium channel activity / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / : / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / establishment of protein localization to membrane / regulation of synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of DNA binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / : / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / calcium channel regulator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / voltage-gated potassium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / enzyme regulator activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / : / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / calcium channel complex / potassium ion transmembrane transport / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / regulation of heart rate / sarcomere / regulation of cytokinesis / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / spindle microtubule / calcium-mediated signaling / spindle pole / response to calcium ion / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / disordered domain specific binding / myelin sheath / growth cone / vesicle / transmembrane transporter binding / protein autophosphorylation / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / centrosome / calcium ion binding / protein kinase binding / protein-containing complex / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Raghunathan, S. / Chandross, R. / Cheng, B.P. / Persechini, A. / Sobottk, S.E. / Kretsinger, R.H.
引用
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Small-Angle X-Ray Scattering Studies of Calmodulin Mutants with Deletions in the Linker Region of the Central Helix Indicate that the Linker Region Retains a Predominantly A-Helical Conformation
著者: Kataoka, M. / Head, J.F. / Persechini, A. / Kretsinger, R.H. / Engelman, D.M.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: Calmodulins with Deletions in the Central Helix Functionally Replace the Native Protein in Yeast Cells
著者: Persechini, A. / Kretsinger, R.H. / Davis, T.N.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: The Effects of Deletions in the Central Helix of Calmodulin on Enzyme Activation and Peptide Binding
著者: Persechini, A. / Blumenthal, D.K. / Jarrett, H.W. / Klee, C.B. / Hardy, D.O. / Kretsinger, R.H.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1988
タイトル: The Central Helix of Calmodulin Functions as a Flexible Tether
著者: Persechini, A. / Kretsinger, R.H.
#5: ジャーナル: J.CARDIOVASC.PHARMACOL. / 年: 1988
タイトル: Toward a Model of the Calmodulin-Myosin Light Chain Kinase Complex: Implications of Calmodulin Function
著者: Persechini, A. / Kretsinger, R.H.
履歴
登録1993年6月7日処理サイト: BNL
改定 1.01994年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX THERE IS A BEND OF 40 DEGREES BETWEEN THE F2 HELIX RESIDUES 66 - 76, AND THE LINKER 77 - 83. ...HELIX THERE IS A BEND OF 40 DEGREES BETWEEN THE F2 HELIX RESIDUES 66 - 76, AND THE LINKER 77 - 83. THE ANGLE BETWEEN THE LINKER AND THE E3 HELIX, 85 - 92, IS 85 DEGREES.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1955
ポリマ－16,0351
非ポリマー1604
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.300, 49.900, 62.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.990874, 0.076905, 0.110695), (0.098889, 0.972835, 0.209316), (-0.09159, 0.218352, -0.971562)
ベクター: 109.81735, -8.59274, -30.20036)
詳細THERE IS AN APPROXIMATE NON-CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS ROUGHLY PARALLEL TO B, RELATING DOMAIN I, (RESIDUES 12 - 74) AND DOMAIN II (RESIDUES 85 - 147). THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR DOMAIN I WHEN APPLIED TO DOMAIN II.

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要素

#1: タンパク質 CALMODULIN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 16034.614 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 器官: BRAIN / プラスミド: CLASSIFIED / 参照: UniProt: P02593, UniProt: P62157*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
配列の詳細SEQUENCE ADVISORY NOTICE DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: CALM_HUMAN SWISS-PROT RESIDUE PDB SEQRES NAME NUMBER NAME CHAIN SEQ/INSERT CODE ASP 129 ASN 129

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.06 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 6.1 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 %satammonium sulfate1reservoir
210 mM1reservoirCaCl2
350 mMMES1reservoir
410 mg/mlprotein1drop

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / Num. all: 3483 / Num. obs: 3396 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 3.1 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Mean I/σ(I) obs: 5.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.23 / Rfactor obs: 0.23 / 最高解像度: 2.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数142 0 4 0 146
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg5.49
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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