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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ddo | ||||||
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タイトル | REDUCED D-AMINO ACID OXIDASE FROM PIG KIDNEY IN COMPLEX WITH IMINO-TRP | ||||||
要素 | D-AMINO ACID OXIDASE | ||||||
キーワード | FLAVOENZYME / FAD COFACTOR / OXIDOREDUCTASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Peroxisomal protein import / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / D-alanine catabolic process / D-amino-acid oxidase / D-amino-acid oxidase activity / proline catabolic process / D-serine catabolic process / D-amino acid catabolic process / dopamine biosynthetic process / presynaptic active zone ...Peroxisomal protein import / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / D-alanine catabolic process / D-amino-acid oxidase / D-amino-acid oxidase activity / proline catabolic process / D-serine catabolic process / D-amino acid catabolic process / dopamine biosynthetic process / presynaptic active zone / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / peroxisomal matrix / digestion / FAD binding / cell projection / peroxisome / extracellular region / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Sus scrofa (ブタ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / DENSITY AVERAGING / 解像度: 3.1 Å | ||||||
データ登録者 | Todone, F. / Mattevi, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997 タイトル: Active site plasticity in D-amino acid oxidase: a crystallographic analysis. 著者: Todone, F. / Vanoni, M.A. / Mozzarelli, A. / Bolognesi, M. / Coda, A. / Curti, B. / Mattevi, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ddo.cif.gz | 555.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ddo.ent.gz | 456.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ddo.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dd/1ddo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dd/1ddo | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39377.812 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: KIDNEY / Organelle: PEROXISOME / 参照: UniProt: P00371, D-amino-acid oxidase #2: 化合物 | ChemComp-FAD / #3: 化合物 | ChemComp-ITR / #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % |
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結晶化 | pH: 8.3 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.5 M AMMONIUM SUCCINATE, 100 MM TRIS PH 8.3, 2MM BENZOATE THEN SOAKED IN 20MM D-TRP |
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 |
溶液の組成 | *PLUS 濃度: 0.6 M / 一般名: ammonium succinate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE AREA DETECTOR / 日付: 1996年1月1日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.1→20 Å / Num. obs: 77977 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 5 |
反射 シェル | 解像度: 3.1→3.26 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.236 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 98.7 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 514100 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 98.7 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: DENSITY AVERAGING 開始モデル: PDB ENTRY 1KIF 解像度: 3.1→20 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: BABINET | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.1→20 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: t_plane_restr / Dev ideal: 0.016 |