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- PDB-1ddj: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN PLASMINOGEN CATALYTIC DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ddj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN PLASMINOGEN CATALYTIC DOMAIN
要素PLASMINOGEN
キーワードBLOOD CLOTTING / PLASMINOGEN / CATALYTIC DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / protein antigen binding / tissue regeneration / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of fibrinolysis ...plasmin / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / protein antigen binding / tissue regeneration / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of fibrinolysis / Dissolution of Fibrin Clot / negative regulation of cell-substrate adhesion / myoblast differentiation / biological process involved in interaction with symbiont / labyrinthine layer blood vessel development / muscle cell cellular homeostasis / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / Schaffer collateral - CA1 synapse / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / collagen-containing extracellular matrix / endopeptidase activity / protease binding / blood microparticle / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Wang, X. / Terzyan, S. / Tang, J. / Loy, J. / Lin, X. / Zhang, X.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Human plasminogen catalytic domain undergoes an unusual conformational change upon activation.
著者: Wang, X. / Terzyan, S. / Tang, J. / Loy, J.A. / Lin, X. / Zhang, X.C.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the catalytic domain of human plasmin complexed with streptokinase
著者: Wang, X. / Lin, X. / Loy, J.A. / Tang, J. / Zhang, X.C.
履歴
登録1999年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PLASMINOGEN
B: PLASMINOGEN
C: PLASMINOGEN
D: PLASMINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,3214
ポリマ－108,3214
非ポリマー00
水13,349741
1
A: PLASMINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0801
ポリマ－27,0801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PLASMINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0801
ポリマ－27,0801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: PLASMINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0801
ポリマ－27,0801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: PLASMINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0801
ポリマ－27,0801
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.49, 46.16, 126.65
Angle α, β, γ (deg.)90, 91.75, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PLASMINOGEN


分子量: 27080.135 Da / 分子数: 4 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 変異: S741A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD / プラスミド: PET11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00747, plasmin
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 741 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 4000, SODIUM CHLORIDE, ISOPROPANOL, ADA, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: drop solution was mixed 1:1 with the reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
212 %(w/v)PEG40001reservoir
3100 mM1reservoirNaCl
410 %(v/v)isopropanol1reservoir
5100 mMN-(2-acetamido) iminodiacetic acid1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.04
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 1999年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→23 Å / Num. all: 58496 / Num. obs: 58496 / % possible obs: 82.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 22.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / % possible all: 78.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.4 % / Num. unique obs: 5533

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化解像度: 2→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: A BULK SOLVENT CORRECTION AND AN ANISOTROPIC OVERALL B FACTOR REFINEMENT WERE APPLIED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 3641 -RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.194 58481 82.1 %-
all-58481 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7600 0 0 741 8341
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.401
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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