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万見
- PDB-1d7q: HUMAN TRANSLATION INITIATION FACTOR EIF1A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d7q
タイトルHUMAN TRANSLATION INITIATION FACTOR EIF1A
要素
  • PROTEIN (N-TERMINAL HISTIDINE TAG)
  • TRANSLATION INITIATION FACTOR 1A
キーワードGENE REGULATION / OB-FOLD / BETA-BARREL / RNA-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


multi-eIF complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / translation factor activity, RNA binding / eukaryotic 48S preinitiation complex / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / Formation of a pool of free 40S subunits / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression ...multi-eIF complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / translation factor activity, RNA binding / eukaryotic 48S preinitiation complex / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / Formation of a pool of free 40S subunits / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / translation initiation factor activity / ribosome assembly / translational initiation / tRNA binding / RNA binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Translation initiation factor 1A (eIF-1A), conserved site / Eukaryotic initiation factor 1A signature. / eukaryotic translation initiation factor 1A / Translation initiation factor 1A (eIF-1A) / RNA-binding domain, S1, IF1 type / Translation initiation factor 1A / IF-1 / S1 domain IF1 type profile. / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold ...Translation initiation factor 1A (eIF-1A), conserved site / Eukaryotic initiation factor 1A signature. / eukaryotic translation initiation factor 1A / Translation initiation factor 1A (eIF-1A) / RNA-binding domain, S1, IF1 type / Translation initiation factor 1A / IF-1 / S1 domain IF1 type profile. / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic translation initiation factor 1A, X-chromosomal
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / STRUCTURES WERE CALCULATED USING SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS FROM AN EXTENDED CONFORMATION WITH RANDOM PHI, PSI ANGLES.
データ登録者Battiste, J.L. / Pestova, T.V. / Hellen, C.U.T. / Wagner, G.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2000
タイトル: The eIF1A solution structure reveals a large RNA-binding surface important for scanning function.
著者: Battiste, J.L. / Pestova, T.V. / Hellen, C.U. / Wagner, G.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Eukaryotic Ribosomes Require Initiation Factors 1 and 1A to Locate Initiation Codons
著者: Pestova, T.V. / Borukhov, S.I. / Hellen, C.U.T.
履歴
登録1999年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions ...database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: PROTEIN (N-TERMINAL HISTIDINE TAG)
A: TRANSLATION INITIATION FACTOR 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0812
ポリマ－18,0812
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #8lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PROTEIN (N-TERMINAL HISTIDINE TAG) / EIF-1A


分子量: 1723.917 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: HISTIDINE TAG IS ENGINEERED INTO THE VECTOR THAT IS EXPRESSED WITH THE PROTEIN
#2: タンパク質 TRANSLATION INITIATION FACTOR 1A


分子量: 16357.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PQE31 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P47813

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-SEPARATED NOESY
2223D 15N-SEPARATED NOESY
3332D NOESY
NMR実験の詳細Text: THE PROTEIN WAS ASSIGNED FROM THE TRIPLE RESONANCE EXPERIMENTS HNCA, HN(CO)CA, HNCO, HN(CA)CO, CBCA(CO)NH, HBHA(CBCACO)NH, H(CCCO)NH, (H)C(CCO)NH, AND HCCH- TOCSY. VAL AND LEU METHYL GROUPS ...Text: THE PROTEIN WAS ASSIGNED FROM THE TRIPLE RESONANCE EXPERIMENTS HNCA, HN(CO)CA, HNCO, HN(CA)CO, CBCA(CO)NH, HBHA(CBCACO)NH, H(CCCO)NH, (H)C(CCO)NH, AND HCCH- TOCSY. VAL AND LEU METHYL GROUPS WERE STEREOSPECIFICALLY ASSIGNED FROM ANALYSIS OF MULTIPLET COUPLINGS IN AN HSQC OF 10% 13C-LABELED PROTEIN. BACKBONE DIHEDRAL ANGLES WERE ESTIMATED USING THE PROGRAM TALOS AND BACKBONE HETERONUCLEAR CHEMICAL SHIFTS.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
10.8MM U-13C,15N EIF1A, 10MM PHOSPHATE BUFFER, PH 7.5, 500MM NACL, 1MM DTT, 0.1MM EDTA
20.5MM U-15N EIF1A, 10MM PHOSPHATE BUFFER, PH 7.5, 500MM NACL, 1MM DTT, 0.1MM EDTA
31.2MM EIF1A, 10MM PHOSPHATE BUFFER, PH 7.5, 500MM NACL, 1MM DTT, 0.1MM EDTA
40.4MM 15N-LYSINE EIF1A, 10MM PHOSPHATE BUFFER, PH 7.5, 500MM NACL, 1MM DTT, 0.1MM EDTA
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1500mM 7.51 atm298 K
2500mM 7.51 atm298 K
3500mM 7.51 atm298 K
4500mM 7.51 atm298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA7501
Varian INOVAVarianINOVA5002
Varian UNITYVarianUNITY5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1VARIANcollection
Felix98BIOSYM解析
XEASY1.2C. BARTELS, T. XIA, M. BILLETER, P. GUNTERT, AND K. WUTHRICHデータ解析
X-PLOR3.851A.T. BRUNGER構造決定
TALOS1G. CORNILESCU, F. DELAGLIO, AND A. BAXデータ解析
X-PLOR3.851A.T. BRUNGER精密化
精密化手法: STRUCTURES WERE CALCULATED USING SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS FROM AN EXTENDED CONFORMATION WITH RANDOM PHI, PSI ANGLES.
ソフトェア番号: 1
詳細: CALCULATIONS WERE RESTRAINED WITH THE FOLLOWING NMR DATA. NOE DISTANCE RESTRAINTS INTRA-RESIDUE 607 INTER-RESIDUE SEQUENTIAL (IJ=1) 266 INTER-RESIDUE MEDIUM (IJ 4) 342 HYDROGENS BONDS: ...詳細: CALCULATIONS WERE RESTRAINED WITH THE FOLLOWING NMR DATA. NOE DISTANCE RESTRAINTS INTRA-RESIDUE 607 INTER-RESIDUE SEQUENTIAL (IJ=1) 266 INTER-RESIDUE MEDIUM (IJ <= 4) 105 INTER-RESIDUE LONG (IJ > 4) 342 HYDROGENS BONDS: PROTEIN BACKBONE 40 DIHEDRAL ANGLES: PHI 65 PSI 65 NO NOE VIOLATIONS >0.3 A IN FINAL STRUCTURES. RMS DEVIATIONS OF THE ENSEMBLE SUPERPOSITION TO THE AVERAGE STRUCTURE ARE: BACKBONE 39-131 0.57 A SECONDARY STRUCTURE 0.23 A HEAVY ATOMS 39-131 1.17 A SECONDARY STRUCTURE 0.72 A BOND LENGTHS 0.0016 A BOND ANGLES 0.345 DEGREE IMPROPER ANGLES 0.259 DEGREE. NOTE THAT RESIDUES 1-38 AND 132-143 HAD NO LONG RANGE NOES AND ARE DISORDERED IN THE CALCULATED STRUCTURES.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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