[日本語] English
万見
- PDB-1d7k: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE AT 2.1 ANGSTRO... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d7k
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE AT 2.1 ANGSTROMS RESOLUTION
要素HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE
キーワードLYASE / ALPHA-BETA BARREL / PYRIDOXAL 5'-PHOSPHATE / SHEET-DOMAIN / DECARBOXYLATION / ORNITHINE
機能・相同性
機能・相同性情報


ornithine decarboxylase / putrescine biosynthetic process from ornithine / ornithine decarboxylase activity / Metabolism of polyamines / polyamine metabolic process / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / regulation of protein catabolic process / kidney development / response to virus / cell population proliferation ...ornithine decarboxylase / putrescine biosynthetic process from ornithine / ornithine decarboxylase activity / Metabolism of polyamines / polyamine metabolic process / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / regulation of protein catabolic process / kidney development / response to virus / cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / protein homodimerization activity / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain ...Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, pyridoxal-phosphate binding site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 pyridoxal-P attachment site. / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Lyase, Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 1 / Alanine racemase / Alanine racemase/group IV decarboxylase, C-terminal / PLP-binding barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ornithine decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Almrud, J.J. / Oliveira, M.A. / Kern, A.D. / Grishin, N.V. / Phillips, M.A. / Hackert, M.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of human ornithine decarboxylase at 2.1 A resolution: structural insights to antizyme binding.
著者: Almrud, J.J. / Oliveira, M.A. / Kern, A.D. / Grishin, N.V. / Phillips, M.A. / Hackert, M.L.
履歴
登録1999年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE
B: HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,3232
ポリマ－94,3232
非ポリマー00
水7,224401
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5430 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area34710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.680, 107.450, 139.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE


分子量: 47161.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: LIVER / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11926, ornithine decarboxylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 401 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.86 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M NaCl, 5mM DTT, 0.1M Tris-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 16K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein11
220 %(w/v)PEG335012
30.1 MTris-HCl12
40.2 M12NaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.908
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 55799 / Num. obs: 53656 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.09→2.16 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.363 / Num. unique all: 4929 / % possible all: 97.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 223151
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.5 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 2.1→30.5 Å / 交差検証法: throyghout / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: This structure was refined using data from 30-2.1 angstrom resolution using the CCP4 suite program REFMAC. The REFMAC refinement was carried out using the maximum likelihood function and ...詳細: This structure was refined using data from 30-2.1 angstrom resolution using the CCP4 suite program REFMAC. The REFMAC refinement was carried out using the maximum likelihood function and minimization by the conjugate direction method.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 2789 5 %random
Rwork0.212 ---
all0.212 55799 --
obs-55799 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6423 0 0 401 6824
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg2.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.2 Å / Rfactor Rfree: 0.306 / Rfactor Rwork: 0.235 / Num. reflection obs: 6009

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る