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- PDB-1d6r: CRYSTAL STRUCTURE OF CANCER CHEMOPREVENTIVE BOWMAN-BIRK INHIBITOR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d6r
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CANCER CHEMOPREVENTIVE BOWMAN-BIRK INHIBITOR IN TERNARY COMPLEX WITH BOVINE TRYPSIN AT 2.3 A RESOLUTION. STRUCTURAL BASIS OF JANUS-FACED SERINE PROTEASE INHIBITOR SPECIFICITY
要素
  • BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR PRECURSOR
  • TRYPSINOGEN
キーワードHYDROLASE / PROTEASE INHIBITOR / SERINE PROTEASE / BOWMAN-BIRK INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cysteine Protease (Bromelain) Inhibitor, subunit H / Cysteine Protease (Bromelain) Inhibitor, subunit H / Bowman-Birk serine protease inhibitor family / Bowman-Birk serine protease inhibitors family signature. / Proteinase inhibitor I12, Bowman-Birk / Bowman-Birk type proteinase inhibitor / Bowman-Birk type proteinase inhibitor / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site ...Cysteine Protease (Bromelain) Inhibitor, subunit H / Cysteine Protease (Bromelain) Inhibitor, subunit H / Bowman-Birk serine protease inhibitor family / Bowman-Birk serine protease inhibitors family signature. / Proteinase inhibitor I12, Bowman-Birk / Bowman-Birk type proteinase inhibitor / Bowman-Birk type proteinase inhibitor / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease 1 / Bowman-Birk type proteinase inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Koepke, J. / Ermler, U. / Wenzl, G. / Flecker, P.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of cancer chemopreventive Bowman-Birk inhibitor in ternary complex with bovine trypsin at 2.3 A resolution. Structural basis of Janus-faced serine protease inhibitor specificity.
著者: Koepke, J. / Ermler, U. / Warkentin, E. / Wenzl, G. / Flecker, P.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of the bifunctional soybean Bowman-Birk inhibitor at 0.28-nm resolution-structural peculiarities in a folded protein conformation.
著者: Voss, R.H. / Ermler, U. / Essen, L.O. / Wenzl, G. / Kim, Y.M. / Flecker, P.
#2: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1987
タイトル: Chemical synthesis, molecular cloning and expression of gene coding for a Bowman-Birk-type proteinase inhibitor
著者: Flecker, P.
#3: ジャーナル: J.Biochem.Biophys.Methods / 年: 1996
タイトル: Proteolytic cleavage of soybean Bowman-Birk inhibitor monitored by means of high-performance capillary electrophoresis
著者: Jensen, B. / Unger, K.K. / Uebe, J. / Gey, M. / Kim, Y.M. / Flecker, P.
#4: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1989
タイトル: A new and general procedure for refolding mutant Bowman-Birk-type proteinase inhibitors on trypsin-Sepharose as a matrix with complementary structure
著者: Flecker, P.
#5: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1995
タイトル: Template-directed protein folding into a metastable state of increased activity
著者: Flecker, P.
#6: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1998
タイトル: Mutational analysis of disulfide bonds in the trypsin-reactive subdomain of a Bowman-Birk-type inhibitor of trypsin and chymotrypsin. Cooperative versus autonomous refolding of subdomains.
著者: Philipp, S. / Kim, Y.M. / Durr, I. / Wenzl, G. / Vogt, M. / Flecker, P.
履歴
登録1999年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPSINOGEN
I: BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR PRECURSOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7562
ポリマ－29,7562
非ポリマー00
水2,090116
1
A: TRYPSINOGEN
I: BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR PRECURSOR

A: TRYPSINOGEN
I: BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR PRECURSOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,5124
ポリマ－59,5124
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_647y+1,x-1,-z+21
単位格子
Length a, b, c (Å)55.600, 55.600, 183.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 TRYPSINOGEN


分子量: 23324.287 Da / 分子数: 1 / 断片: CATIONIC PRECURSOR / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / Cell: ACINAR CELL / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: タンパク質 BOWMAN-BIRK PROTEINASE INHIBITOR PRECURSOR


分子量: 6431.538 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Glycine max (ダイズ) / 参照: UniProt: P01055
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細TRIPLE-STRANDED B-HAIRPIN MOTIF OF BOWMAN-BIRK PROTEASE INHIBITOR INTERACTS WITH SURFACE LOOPS ...TRIPLE-STRANDED B-HAIRPIN MOTIF OF BOWMAN-BIRK PROTEASE INHIBITOR INTERACTS WITH SURFACE LOOPS SURROUNDING THE ACTIVE SITE OF BOVINE TRYPSIN IN AN UNPRECEDENT MANNER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.33 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: PROTEIN SOLUTION: TRIS/CL, CACL2, MGSO4.7H2O, NAN3 PLUS PRECIPITANT PRECIPITANTS: (NH4)2SO4, MDP, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291.0K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: microdialysis
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.2 mMprotein11
212.5 %satammonium sulfate11
325 mMTris-HCl11
410 mM11CaCl2
50.55 M11MgSO4(7H2O)
61.6 %(v/v)MDP11
70.08 %(w/v)11NaN3
837.5 %satammonium sulfate12

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1.04
検出器タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1994年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→10 Å / Num. all: 54604 / Num. obs: 54604 / % possible obs: 82.3 % / Observed criterion σ(F): 0.01 / Observed criterion σ(I): 0.01 / 冗長度: 4.838 % / Biso Wilson estimate: 30 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / % possible all: 60.9
反射
*PLUS
Num. obs: 18001 / Num. measured all: 54604
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 60.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
WEISデータスケーリング
ROTAVATAデータ削減
X-PLOR3.1精密化
WEISデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
精密化解像度: 2.3→8 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: USED WEIGHTED FULL MATRIX LEAST SQUARES PROCEDURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 564 -RANDOM
Rwork0.152 ---
all0.152 18001 --
obs0.152 11286 82.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2056 0 0 116 2172
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.194
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.262
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.905
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.262
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.905

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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