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- PDB-1d5g: SOLUTION STRUCTURE OF THE PDZ2 DOMAIN FROM HUMAN PHOSPHATASE HPTP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d5g
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE PDZ2 DOMAIN FROM HUMAN PHOSPHATASE HPTP1E COMPLEXED WITH A PEPTIDE
要素
  • HUMAN PHOSPHATASE HPTP1E
  • PEPTIDE FADSEADENEQVSAV
キーワードHYDROLASE / PROTEIN-PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of excitatory synapse assembly / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / cellular response to toxic substance / Interleukin-37 signaling / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / peptidyl-tyrosine dephosphorylation ...negative regulation of excitatory synapse assembly / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / cellular response to toxic substance / Interleukin-37 signaling / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / negative regulation of protein phosphorylation / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / fibrillar center / lamellipodium / cell body / cytoskeleton / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13 / Unstructured linker region on PTN13 protein between PDZ / : / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal ...Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13 / Unstructured linker region on PTN13 protein between PDZ / : / KIND domain / KIND domain profile. / kinase non-catalytic C-lobe domain / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 13
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Kozlov, G. / Gehring, K. / Ekiel, I.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Solution Structure of the PDZ2 Domain from Cytosolic Human Phosphatase hPTP1E Complexed with a Peptide Reveals Contribution of the beta2-beta3 Loop to PDZ Domain-Ligand Interactions
著者: Kozlov, G. / Banville, D. / Gehring, K. / Ekiel, I.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Solution Structure of the PDZ2 Domain from Human Phosphatase hPTP1E and its Interactions with C-terminal Peptides from the Fas Receptor
著者: Kozlov, G. / Gehring, K. / Ekiel, I.
履歴
登録1999年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN PHOSPHATASE HPTP1E
B: PEPTIDE FADSEADENEQVSAV


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6312
ポリマ－11,6312
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 HUMAN PHOSPHATASE HPTP1E


分子量: 10020.252 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ2 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12923
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE FADSEADENEQVSAV


分子量: 1610.588 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-SEPARATED NOESY
2222D NOESY
3332D NOESY
4443D 13C-SEPARATED NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY AND 2D HOMONUCLEAR TECHNIQUES

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
11.0-5.0 MM OF N15-LABELED PDZ2 DOMAIN WITH 20% MOLAR EXCESS OF UNLABELED PEPTIDE
21.0-5.0 MM OF UNLABELED PDZ2 DOMAIN WITH 20% MOLAR EXCESS OF UNLABELED PEPTIDE
31.0-5.0 MM OF UNLABELED PDZ2 DOMAIN WITH 20% MOLAR EXCESS OF UNLABELED PEPTIDE
41.0-5.0 MM OF DOUBLE-LABELED PDZ2 DOMAIN WITH 20% MOLAR EXCESS OF UNLABELED PEPTIDE
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.15 M NACL 6.8AMBIENT 293 K
20.15 M NACL 6.8AMBIENT 293 K
30.15 M NACL 6.8AMBIENT 293 K
40.15 M NACL 6.8AMBIENT 293 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.1BRUKERcollection
Gifa4DELSUC解析
XEASY1.3.13WUTHRICHデータ解析
CNS0.5BRUNGER構造決定
ARIA0.1NILGES構造決定
ARIA0.1NILGES精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURE IS BASED ON A TOTAL OF 1391 NON-REDUNDANT CONSTRAINTS, 1269 ARE NOE-DERIVED DISTANCE CONSTRAINTS, 81 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS, 41 HYDROGEN BOND CONSTRAINTS.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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