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- PDB-1d3l: D1D2-ICAM-1 FULLY GLYCOSYLATED, VARIATION OF D1-D2 INTERDOMAIN AN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d3l
タイトルD1D2-ICAM-1 FULLY GLYCOSYLATED, VARIATION OF D1-D2 INTERDOMAIN ANGLE IN DIFFERENT CRYSTAL STRUCTURES.
要素PROTEIN (INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1)
キーワードCELL ADHESION / RHINOVIRUS RECEPTOR / ADHESION PROTEIN / GLYCOPROTEIN / IMMUNOGLOBULIN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / T cell extravasation / positive regulation of cellular extravasation / regulation of ruffle assembly / T cell antigen processing and presentation / membrane to membrane docking / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / adhesion of symbiont to host / establishment of endothelial barrier / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules ...regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / T cell extravasation / positive regulation of cellular extravasation / regulation of ruffle assembly / T cell antigen processing and presentation / membrane to membrane docking / T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / adhesion of symbiont to host / establishment of endothelial barrier / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / leukocyte migration / leukocyte cell-cell adhesion / cell adhesion mediated by integrin / Interleukin-10 signaling / immunological synapse / Integrin cell surface interactions / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / cellular response to leukemia inhibitory factor / cellular response to glucose stimulus / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / cellular response to amyloid-beta / integrin binding / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / virus receptor activity / : / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / receptor-mediated virion attachment to host cell / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / membrane raft / external side of plasma membrane / focal adhesion / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / ICAM-1/3/5, D2 domain / Intercellular adhesion molecule / Intercellular adhesion molecule, N-terminal / Intercellular adhesion molecule (ICAM), N-terminal domain / Intercellular adhesion molecule/vascular cell adhesion molecule, N-terminal / : / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin ...: / ICAM-1/3/5, D2 domain / Intercellular adhesion molecule / Intercellular adhesion molecule, N-terminal / Intercellular adhesion molecule (ICAM), N-terminal domain / Intercellular adhesion molecule/vascular cell adhesion molecule, N-terminal / : / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Intercellular adhesion molecule 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Bella, J. / Kolatkar, P.R. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: EMBO J / 年: 1999
タイトル: Structural studies of two rhinovirus serotypes complexed with fragments of their cellular receptor.
著者: P R Kolatkar / J Bella / N H Olson / C M Bator / T S Baker / M G Rossmann /
要旨: Two human rhinovirus serotypes complexed with two- and five-domain soluble fragments of the cellular receptor, intercellular adhesion molecule-1, have been investigated by X-ray crystallographic ...Two human rhinovirus serotypes complexed with two- and five-domain soluble fragments of the cellular receptor, intercellular adhesion molecule-1, have been investigated by X-ray crystallographic analyses of the individual components and by cryo-electron microscopy of the complexes. The three-dimensional image reconstructions provide a molecular envelope within which the crystal structures of the viruses and the receptor fragments can be positioned with accuracy. The N-terminal domain of the receptor binds to the rhinovirus 'canyon' surrounding the icosahedral 5-fold axes. Fitting of molecular models into the image reconstruction density identified the residues on the virus that interact with those on the receptor surface, demonstrating complementarity of the electrostatic patterns for the tip of the N-terminal receptor domain and the floor of the canyon. The complexes seen in the image reconstructions probably represent the first stage of a multistep binding process. A mechanism is proposed for the subsequent viral uncoating process.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: The Structure of the Two Amino-Terminal Domains of Human Icam-1 Suggests How It Functions as a Rhinovirus Receptor and as an Lfa-1 Integrin Ligand.
著者: Bella, J. / Kolatkar, P.R. / Marlor, C.W. / Greve, J.M. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1998
タイトル: A Dimeric Crystal Structure for the N-Terminal Two Domains of Intercellular Adhesion Molecule-1
著者: Casasnovas, J.M. / Stehle, T. / Liu, J.H. / Wang, J.H. / Springer, T.A.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Preliminary X-Ray Crystallographic Analysis of Intercellular Adhesion Molecule-1
著者: Kolatkar, P.R. / Oliveira, M.A. / Rossmann, M.G. / Robbins, A.H. / Katti, S. / Hoover-Litty, H. / Forte, C. / Greve, J.M. / Mcclelland, A. / Olson, N.H.
履歴
登録1999年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4381
ポリマ－20,4381
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.070, 54.070, 145.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (INTERCELLULAR ADHESION MOLECULE-1) / ICAM-1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 20438.260 Da / 分子数: 1 / 断片: FIRST TWO DOMAINS, RESIDUES 1-185 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05362

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.1 %
結晶化詳細: PROTEIN WAS DESIALATED WITH NEURAMINIDASE (8 HR AT 37 DEGREES IN 100 MM SODIUM ACETATE, PH 6.5, 10 MG/ML PROTEIN, 0.1 ENZYME UNIT/ML), DIALYZED AGAINST 10 MM TRIS, 25 MM NACL (PH 6.0), AND ...詳細: PROTEIN WAS DESIALATED WITH NEURAMINIDASE (8 HR AT 37 DEGREES IN 100 MM SODIUM ACETATE, PH 6.5, 10 MG/ML PROTEIN, 0.1 ENZYME UNIT/ML), DIALYZED AGAINST 10 MM TRIS, 25 MM NACL (PH 6.0), AND PASSED THROUGH MONO-Q COLUMN. DESIALATED MATERIAL WAS CRYSTALLIZED BY HANGING DROP METHODS: 17 MG/ML PROTEIN IN BUFFER: 10 MM TRIS,25 MM NACL,1 MM MGCL2,1 MM CACL2, WAS PRECIPITATED FROM 24-27% PEG 3350 IN SAME BUFFER.
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: Kolatkar, P.R., (1992) J. Mol. Biol., 225, 1127.

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データ収集

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.816→26.582 Å / Num. obs: 4634 / % possible obs: 72.1 %
反射 シェル解像度: 2.82→2.94 Å / % possible all: 21.8

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解析

ソフトウェア名称: AMoRE / 分類: 位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IAM

1iam


解像度: 3.25→15 Å / σ(F): 0 / 詳細: COORDINATES AFTER RIGID-BODY REFINEMENT /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.371 --
obs-3841 91.8 %
原子変位パラメータBiso mean: 41.89 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数185 0 0 0 185

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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