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- PDB-1d2l: NMR SOLUTION STRUCTURE OF COMPLEMENT-LIKE REPEAT CR3 FROM THE LOW... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d2l
タイトルNMR SOLUTION STRUCTURE OF COMPLEMENT-LIKE REPEAT CR3 FROM THE LOW DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR-RELATED PROTEIN (LRP). EVIDENCE FOR SPECIFIC BINDING TO THE RECEPTOR BINDING DOMAIN OF HUMAN ALPHA-2 MACROGLOBULIN
要素LIPOPROTEIN RECEPTOR RELATED PROTEIN
キーワードSIGNALING PROTEIN / LIGAND BINDING / CALCIUM BINDING / COMPLEMENT-LIKE REPEAT / RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-2 macroglobulin receptor activity / apolipoprotein receptor activity / positive regulation of reverse cholesterol transport / positive regulation of transcytosis / positive regulation of lipid transport / lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / aorta morphogenesis / amyloid-beta clearance by transcytosis ...alpha-2 macroglobulin receptor activity / apolipoprotein receptor activity / positive regulation of reverse cholesterol transport / positive regulation of transcytosis / positive regulation of lipid transport / lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of lysosomal protein catabolic process / aorta morphogenesis / amyloid-beta clearance by transcytosis / regulation of extracellular matrix disassembly / clathrin heavy chain binding / negative regulation of smooth muscle cell migration / low-density lipoprotein particle receptor activity / transcytosis / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / regulation of extracellular matrix organization / positive regulation of amyloid-beta clearance / plasma membrane protein complex / heparan sulfate proteoglycan binding / astrocyte activation involved in immune response / apoptotic cell clearance / cargo receptor activity / scavenger receptor activity / lysosomal transport / lipoprotein transport / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / negative regulation of SMAD protein signal transduction / amyloid-beta clearance / negative regulation of Wnt signaling pathway / microtubule organizing center / apolipoprotein binding / positive regulation of endocytosis / positive regulation of cholesterol efflux / phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / retinoid metabolic process / transport across blood-brain barrier / Retinoid metabolism and transport / clathrin-coated pit / receptor-mediated endocytosis / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of protein localization to plasma membrane / receptor internalization / lipid metabolic process / cellular response to amyloid-beta / endocytic vesicle membrane / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / basolateral plasma membrane / early endosome / receptor complex / negative regulation of gene expression / lysosomal membrane / focal adhesion / calcium ion binding / protein-containing complex binding / nucleolus / Golgi apparatus / RNA binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF5050 / Domain of unknown function (DUF5050) / Low-density Lipoprotein Receptor / Low-density Lipoprotein Receptor / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat ...Domain of unknown function DUF5050 / Domain of unknown function (DUF5050) / Low-density Lipoprotein Receptor / Low-density Lipoprotein Receptor / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / : / Calcium-binding EGF domain / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Prolow-density lipoprotein receptor-related protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / MOLECULAR DYNAMICS ENERGY MINIMIZATION
データ登録者Dolmer, K. / Huang, W. / Gettins, P.G.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: NMR solution structure of complement-like repeat CR3 from the low density lipoprotein receptor-related protein. Evidence for specific binding to the receptor binding domain of human alpha(2)-macroglobulin.
著者: Dolmer, K. / Huang, W. / Gettins, P.G.
履歴
登録1999年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIPOPROTEIN RECEPTOR RELATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,9922
ポリマ－4,9521
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 40STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド LIPOPROTEIN RECEPTOR RELATED PROTEIN


分子量: 4952.353 Da / 分子数: 1 / 断片: COMPLEMENT-LIKE REPEAT 3 (CR3) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: LIVER / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07954
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-SEPARATED TOCSY
1213D 13C-SEPARATED TOCSY
1313D 15N-SEPARATED NOESY
1413D 13C-SEPARATED NOESY
151HBHA(CO)NH
161CBCA(CO)NH
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. 20 STRUCTURES IN THE DEPOSITION WERE FITTED BY FITTING STRUCTURES 2-20 TO THE FIRST, USING PROFIT V1.8 (MCLACHLAN, A. D., ...Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY. 20 STRUCTURES IN THE DEPOSITION WERE FITTED BY FITTING STRUCTURES 2-20 TO THE FIRST, USING PROFIT V1.8 (MCLACHLAN, A. D., 1982 ACTA. CRYST.A38, 871-3) AS IMPLEMENTED IN THE PROGRAM PROFIT (MARTIN, A. C. R.,HTTP:// WWW.BIOCHEM.UCL.AC.UK/~MARTIN/PROGRAMS/#PROFIT)

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試料調製

詳細内容: 2 MM CR3 U-15N,13C 20 MM NA-D3-ACETATE PH 5.5 10 MM CACL 90% H2O, 10% D2O
試料状態イオン強度: 20 mM NA-D3-ACETATE, 10 mM CACL2 / pH: 5.5 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
SYBYL6.3TRIPOS INC.解析
DYANA1.5GUNTERT, P., MUMENTHALER, C., AND WUTHRICH, K. (1997) JMB 273, 283-98構造決定
Amber5CASE, D. A., ET AL. (1997) AMBER 5, UNIV. OF CALIFORNIA, SAN FRANCISCO, UNPUBLISHED精密化
ProFit1.8McLachlan, A. D. (1982 Acta. Cryst. A38, 871-3)構造決定
精密化手法: MOLECULAR DYNAMICS ENERGY MINIMIZATION / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON 602 NOE CONSTRAINTS, 9 DISTANCE CONSTRAINTS FOR THE CALCIUM BINDING SITE, 3 DISULFIDE BRIDGES, 10 HYDROGEN BONDS AND FIVE DIHEDRAL ANGLE CONSTRAINTS.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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