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- PDB-1d0g: CRYSTAL STRUCTURE OF DEATH RECEPTOR 5 (DR5) BOUND TO APO2L/TRAIL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d0g
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF DEATH RECEPTOR 5 (DR5) BOUND TO APO2L/TRAIL
要素
  • APOPTOSIS-2 LIGAND
  • DEATH RECEPTOR-5
キーワードAPOPTOSIS / BINDING AND SPECIFICITY / LIGAND-RECEPTOR COMPLEX / TNF RECEPTOR FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


TRAIL receptor activity / TRAIL binding / TRAIL signaling / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / defense response to tumor cell ...TRAIL receptor activity / TRAIL binding / TRAIL signaling / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / defense response to tumor cell / tumor necrosis factor receptor binding / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / RIPK1-mediated regulated necrosis / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / response to endoplasmic reticulum stress / cytokine activity / Cell surface interactions at the vascular wall / response to insulin / cellular response to mechanical stimulus / male gonad development / cell-cell signaling / signaling receptor activity / regulation of apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / immune response / positive regulation of apoptotic process / signaling receptor binding / apoptotic process / cell surface / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 10 / Tumor necrosis factor receptor 10, N-terminal / Tumour necrosis factor receptor 10A/B, death domain / : / Tumour necrosis factor ligand 10/11 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. ...Tumour necrosis factor receptor 10 / Tumor necrosis factor receptor 10, N-terminal / Tumour necrosis factor receptor 10A/B, death domain / : / Tumour necrosis factor ligand 10/11 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. / TNF(Tumour Necrosis Factor) family / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / Tumour necrosis factor domain / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) profile. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Death-like domain superfamily / Ribbon / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 10B / Tumor necrosis factor ligand superfamily member 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Hymowitz, S.G. / Christinger, H.W. / Fuh, G. / O'Connell, M.P. / Kelley, R.F. / Ashkenazi, A. / de Vos, A.M.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1999
タイトル: Triggering cell death: the crystal structure of Apo2L/TRAIL in a complex with death receptor 5.
著者: Hymowitz, S.G. / Christinger, H.W. / Fuh, G. / Ultsch, M. / O'Connell, M. / Kelley, R.F. / Ashkenazi, A. / de Vos, A.M.
履歴
登録1999年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Advisory / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年10月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: DEATH RECEPTOR-5
S: DEATH RECEPTOR-5
T: DEATH RECEPTOR-5
A: APOPTOSIS-2 LIGAND
B: APOPTOSIS-2 LIGAND
D: APOPTOSIS-2 LIGAND
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3988
ポリマ－102,2986
非ポリマー1012
水5,116284
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16170 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area35390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.818, 111.019, 130.807
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is s heterohexamer constructucted of a trimer of chains A,B, and D. Chains R,S,T bind to the interfaces between chains A,B,D.

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要素

#1: タンパク質 DEATH RECEPTOR-5 / DR-5


分子量: 14578.320 Da / 分子数: 3 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN RESIDUES 1-130 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 参照: UniProt: O14763
#2: タンパク質 APOPTOSIS-2 LIGAND / TRAIL / APO2L


分子量: 19520.852 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 114-281 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Bacteria (unknown) / 参照: UniProt: P50591
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15% Peg8K, 10% ethylene glycol, 0.2M ammonium sulface, 0.1M Tris-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 19K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 %PEG80001reservoir
210 %ethylene glycol1reservoir
30.2 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 152986 / Num. obs: 38908 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 37.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.49→2.55 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.396 / Num. unique all: 3833 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 152986
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR98.1精密化
精密化解像度: 2.4→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: used maximum likelihood target
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 3818 9.8 %random
Rwork0.222 ---
all-38908 --
obs-38850 99.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.43 Å20 Å20 Å2
2--0.61 Å20 Å2
3---0.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6290 0 2 284 6576
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.231.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.992
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.62
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.012.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 584 0.4 %
Rwork0.319 5614 -
obs--96.9 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 98.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 0.2 / % reflection Rfree: 9.8 % / Rfactor obs: 0.222
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 47.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.35 / % reflection Rfree: 0.4 % / Rfactor Rwork: 0.319

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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