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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cxz
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN RHOA COMPLEXED WITH THE EFFECTOR DOMAIN OF THE PROTEIN KINASE PKN/PRK1
要素
  • PROTEIN (HIS-TAGGED TRANSFORMING PROTEIN RHOA(0-181))
  • PROTEIN (PKN)
キーワードSIGNALING PROTEIN / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / ANTIPARALLEL COILED-COIL
機能・相同性
機能・相同性情報


epithelial cell migration / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration ...epithelial cell migration / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / renal system process / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / regulation of cell motility / regulation of modification of postsynaptic structure / apical junction assembly / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / B cell apoptotic process / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / regulation of germinal center formation / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / regulation of immunoglobulin production / RHO GTPases activate KTN1 / regulation of androgen receptor signaling pathway / positive regulation of podosome assembly / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / hyperosmotic response / wound healing, spreading of cells / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / motor neuron apoptotic process / odontogenesis / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / nuclear androgen receptor binding / apical junction complex / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / myosin binding / negative regulation of B cell proliferation / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / regulation of neuron projection development / RHOC GTPase cycle / cellular response to cytokine stimulus / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / B cell homeostasis / androgen receptor signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / Rho protein signal transduction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of T cell migration / endothelial cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / spleen development / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / post-translational protein modification / regulation of microtubule cytoskeleton organization / protein kinase C binding
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase N1, second HR1 domain / HR1 repeat / Serine/threonine-protein kinase N, first HR1 domain / Serine/threonine-protein kinase N, C2 domain / Hr1 repeat / Rho effector or protein kinase C-related kinase homology region 1 homologues / HR1 repeat superfamily / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Protein kinase, C-terminal ...Serine/threonine-protein kinase N1, second HR1 domain / HR1 repeat / Serine/threonine-protein kinase N, first HR1 domain / Serine/threonine-protein kinase N, C2 domain / Hr1 repeat / Rho effector or protein kinase C-related kinase homology region 1 homologues / HR1 repeat superfamily / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / C2 domain / C2 domain profile. / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / C2 domain superfamily / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / Helix Hairpins / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / Transforming protein RhoA / Serine/threonine-protein kinase N1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Maesaki, R. / Ihara, K. / Shimizu, T. / Kuroda, S. / Kaibuchi, K. / Hakoshima, T.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1999
タイトル: The structural basis of Rho effector recognition revealed by the crystal structure of human RhoA complexed with the effector domain of PKN/PRK1.
著者: Maesaki, R. / Ihara, K. / Shimizu, T. / Kuroda, S. / Kaibuchi, K. / Hakoshima, T.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Biochemical and crystallographic characterization of a Rho effector domain of the protein serine/threonine kinase N in a complex with RhoA
著者: Maesaki, R. / Shimizu, T. / Ihara, K. / Kuroda, S. / Kaibuchi, K. / Hakoshima, T.
履歴
登録1999年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42022年12月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (HIS-TAGGED TRANSFORMING PROTEIN RHOA(0-181))
B: PROTEIN (PKN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9714
ポリマ－30,4082
非ポリマー5642
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.9, 66.9, 149.5
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (HIS-TAGGED TRANSFORMING PROTEIN RHOA(0-181))


分子量: 20596.615 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1 - 181 / 変異: G14V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PRSET B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61586
#2: タンパク質 PROTEIN (PKN)


分子量: 9811.257 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 13 - 98 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PGET-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16512
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GTP-γ-S


分子量: 539.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 300, pH 6.5, MICROBATCH, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: batch method / 詳細: Maesaki, R., (1999) J.Struct.Biol., 126, 166.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 mg/mlprotein11
250 mMBis-Tris11
315 mMcalcium acetate11
415 %PEG30011

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-C / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→49.8 Å / Num. all: 696854 / Num. obs: 17568 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 32.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.312 / % possible all: 86
反射
*PLUS
% possible obs: 96 % / Num. measured all: 696854 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / % possible obs: 86 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8

-
解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.2→49.8 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: PROTEIN.PARAM
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 839 -RANDOM
Rwork0.214 ---
obs0.214 17346 95.6 %-
all-17473 --
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.353 Å0.281 Å
Luzzati sigma a0.544 Å0.364 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→49.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2125 0 33 115 2273
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.217
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 49.8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_dihedral_angle_deg / Dev ideal: 22.45
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 2.28 Å / Rfactor Rfree: 0.359 / Rfactor obs: 0.315

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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