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- PDB-1cs4: COMPLEX OF GS-ALPHA WITH THE CATALYTIC DOMAINS OF MAMMALIAN ADENY... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cs4
タイトルCOMPLEX OF GS-ALPHA WITH THE CATALYTIC DOMAINS OF MAMMALIAN ADENYLYL CYCLASE: COMPLEX WITH 2'-DEOXY-ADENOSINE 3'-MONOPHOSPHATE, PYROPHOSPHATE AND MG
要素
  • GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(S)
  • TYPE II ADENYLATE CYCLASE
  • TYPE V ADENYLATE CYCLASE
キーワードLYASE/LYASE/SIGNALING PROTEIN / COMPLEX (LYASE-HYDROLASE) / HYDROLASE / SIGNAL TRANSDUCING PROTEIN / CYCLASE / EFFECTOR ENZYME / LYASE-HYDROLASE COMPLEX / LYASE-LYASE-SIGNALING PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Adenylate cyclase activating pathway / Hedgehog 'off' state / PKA activation / Adenylate cyclase inhibitory pathway / sensory perception of chemical stimulus / adenylate cyclase / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / mu-type opioid receptor binding / cAMP biosynthetic process / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding ...Adenylate cyclase activating pathway / Hedgehog 'off' state / PKA activation / Adenylate cyclase inhibitory pathway / sensory perception of chemical stimulus / adenylate cyclase / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / mu-type opioid receptor binding / cAMP biosynthetic process / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / G alpha (z) signalling events / adenylate cyclase activity / beta-2 adrenergic receptor binding / adenylate cyclase binding / D1 dopamine receptor binding / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / insulin-like growth factor receptor binding / cellular response to forskolin / adenylate cyclase activator activity / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / heterotrimeric G-protein complex / manganese ion binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / intracellular signal transduction / cilium / membrane raft / GTPase activity / dendrite / GTP binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylate cyclase / Adenylate cyclase, N-terminal / Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylyl cyclase N-terminal extracellular and transmembrane region / Nucleotide cyclase, GGDEF domain / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. ...Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylate cyclase / Adenylate cyclase, N-terminal / Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylyl cyclase N-terminal extracellular and transmembrane region / Nucleotide cyclase, GGDEF domain / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / G-protein alpha subunit, group S / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXY-ADENOSINE 3'-MONOPHOSPHATE / FORSKOLIN / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / PYROPHOSPHATE 2- / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Adenylate cyclase type 2 / Adenylate cyclase type 5
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Tesmer, J.J.G. / Dessauer, C.A. / Sunahara, R.K. / Johnson, R.A. / Gilman, A.G. / Sprang, S.R.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Molecular basis for P-site inhibition of adenylyl cyclase.
著者: Tesmer, J.J. / Dessauer, C.W. / Sunahara, R.K. / Murray, L.D. / Johnson, R.A. / Gilman, A.G. / Sprang, S.R.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of the Catalytic Domains of Adenylyl Cyclase in a Complex with Gs(Alpha)-GTP(Gamma)S
著者: Tesmer, J.J.G. / Sunahara, R.K. / Gilman, A.G. / Sprang, S.R.
履歴
登録1999年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYPE V ADENYLATE CYCLASE
B: TYPE II ADENYLATE CYCLASE
C: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(S)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,94512
ポリマ－95,0133
非ポリマー1,9319
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9420 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area31260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.5, 134.5, 71.3
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number18
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-1035-

HOH

詳細Biological assembly is a heterotrimer as it exists in the asymmetric unit. But then, you never know for sure.

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 TYPE V ADENYLATE CYCLASE / E.C.4.6.1.1 / ATP PYROPHOSPHATE-LYASE


分子量: 25526.514 Da / 分子数: 1 / 断片: C1A DOMAIN / 変異: V476M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 生物種: Canis lupus / 株: familiaris / 器官: HEART / プラスミド: PQE60-H6-VC1(580) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / キーワード: N-TERMINAL HEXAHISTADINE TAG / 参照: UniProt: P30803, adenylate cyclase
#2: タンパク質 TYPE II ADENYLATE CYCLASE / E.C.4.6.1.1 / ATP PYROPHOSPHATE-LYASE / ADENYLYL CYCLASE


分子量: 23717.033 Da / 分子数: 1 / 断片: C2A DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: BRAIN / プラスミド: PQE60-ARGC-IIC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P26769, adenylate cyclase
#3: タンパク質 GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN G(S) / ADENYLATE CYCLASE-STIMULATING G ALPHA PROTEIN


分子量: 45769.527 Da / 分子数: 1 / 断片: GS(ALPHA) / 変異: TRYPSINIZED, SHORT FORM / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 器官: NOSTRIL / プラスミド: PQE60-GSALPHA-H / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04896

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非ポリマー , 8種, 86分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-FOK / FORSKOLIN / ホルスコリン


分子量: 410.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H34O7
#6: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#8: 化合物 ChemComp-101 / 2'-DEOXY-ADENOSINE 3'-MONOPHOSPHATE / 2′-デオキシアデノシン3′-りん酸


分子量: 331.222 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O6P
#9: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#10: 化合物 ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / GTP-γ-S


分子量: 539.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PROTEIN MIXED 1:1 WITH WELL SOLUTION OF 7.2-7.5% PEG 8000, 500MM NACL AND 100 MM MES BUFFER, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 293 K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / 詳細: PROTEIN MIXED 1:1 WITH WELL SOLUTION / PH range low: 5.6 / PH range high: 5.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 mg/mlprotein1drop
27.2-7.5 %PEG80001reservoir
3500 mM1reservoirNaCl
4100 mMMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.921
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.921 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 39407 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 53.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.815 / Num. unique all: 5757 / % possible all: 99.7
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.5→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: CNS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 3639 10 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all0.221 40011 --
obs0.221 36050 90.1 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.73 Å20 Å20 Å2
2---23.79 Å20 Å2
3---36.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5647 0 119 77 5843
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.22
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 50.9 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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