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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1cqm | ||||||
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タイトル | PROTEIN AGGREGATION AND ALZHEIMER'S DISEASE: CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF THE PHENOMENON. ENGINEERED VERSION OF THE RIBOSOMAL PROTEIN S6 USED AS A STABLE SCAFFOLD TO STUDY OLIGOMERIZATION. | ||||||
要素 | RIBOSOMAL PROTEIN S6 | ||||||
キーワード | RIBOSOMAL PROTEIN / ALZHEIMER DISEASE / RIBOSOMAL PROTEIN S6 / OLIGOMERIZATION | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / translation 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Thermus thermophilus (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.65 Å | ||||||
データ登録者 | Kristensen, O. / Otzen, D.E. / Oliveberg, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000 タイトル: Designed protein tetramer zipped together with a hydrophobic Alzheimer homology: a structural clue to amyloid assembly. 著者: Otzen, D.E. / Kristensen, O. / Oliveberg, M. #1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1994 タイトル: Crystal structure of the ribosomal protein S6 from Thermus thermophilus 著者: Lindahl, M. / Svensson, L.A. / Liljas, A. / Sedelnikova, S.E. / Eliseikina, I.A. / Fomenkova, N.P. / Nevskaya, N. / Nikonov, S.V. / Garber, M.B. / Muranova, T.A. / Rykonova, A.I. / Amons, R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1cqm.cif.gz | 53.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1cqm.ent.gz | 40 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1cqm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1cqm_validation.pdf.gz | 435.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1cqm_full_validation.pdf.gz | 438.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1cqm_validation.xml.gz | 11.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1cqm_validation.cif.gz | 15.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cq/1cqm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cq/1cqm | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11914.761 Da / 分子数: 2 / 変異: E41A, E42I / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Thermus thermophilus (バクテリア) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23370, UniProt: Q5SLP8*PLUS #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.18 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: PEG 400, SODIUM CITRATE, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 20K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: unknown | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.0158 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年5月6日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0158 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.65→20 Å / Num. all: 25338 / Num. obs: 24926 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 18.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 21.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.65→1.74 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.243 / % possible all: 94.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.65→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1633216.03 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 62.1 Å2 / ksol: 0.482 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 16.6 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.65→20 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.65→1.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 0 / % reflection Rfree: 3.6 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 16.6 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.304 / % reflection Rfree: 3.7 % / Rfactor Rwork: 0.296 |