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万見
- PDB-1cqh: HIGH RESOLUTION SOLUTION NMR STRUCTURE OF MIXED DISULFIDE INTERME... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cqh
タイトルHIGH RESOLUTION SOLUTION NMR STRUCTURE OF MIXED DISULFIDE INTERMEDIATE BETWEEN HUMAN THIOREDOXIN (C35A, C62A, C69A, C73A) MUTANT AND A 13 RESIDUE PEPTIDE COMPRISING ITS TARGET SITE IN HUMAN REF-1 (RESIDUES 59-71 OF THE P50 SUBUNIT OF NFKB), NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE
要素
  • REF-1 PEPTIDE
  • THIOREDOXIN
キーワードCOMPLEX (ELECTRON TRANSPORT/PEPTIDE) / COMPLEX / ELECTRON TRANSPORT/PEPTIDE / COMPLEX (ELECTRON TRANSPORT-PEPTIDE) COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Protein repair / Resolution of Abasic Sites (AP sites) / phosphodiesterase activity, acting on 3'-phosphoglycolate-terminated DNA strands / telomere maintenance via base-excision repair / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / : / DNA-(abasic site) binding / cellular detoxification of hydrogen peroxide / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity ...Protein repair / Resolution of Abasic Sites (AP sites) / phosphodiesterase activity, acting on 3'-phosphoglycolate-terminated DNA strands / telomere maintenance via base-excision repair / class II DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / : / DNA-(abasic site) binding / cellular detoxification of hydrogen peroxide / double-stranded DNA exodeoxyribonuclease activity / protein-disulfide reductase [NAD(P)H] activity / positive regulation of peptidyl-cysteine S-nitrosylation / double-stranded telomeric DNA binding / double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / exodeoxyribonuclease III / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / 3'-5'-DNA exonuclease activity / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / phosphoric diester hydrolase activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / uracil DNA N-glycosylase activity / negative regulation of protein export from nucleus / DNA catabolic process / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / phosphodiesterase I activity / positive regulation of DNA binding / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / response to nitric oxide / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / Detoxification of Reactive Oxygen Species / The NLRP3 inflammasome / protein-disulfide reductase activity / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / base-excision repair, gap-filling / regulation of mRNA stability / 3'-5' exonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / telomere maintenance / cell redox homeostasis / DNA endonuclease activity / TP53 Regulates Metabolic Genes / response to radiation / base-excision repair / chromatin DNA binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / transcription corepressor activity / endonuclease activity / Oxidative Stress Induced Senescence / regulation of apoptotic process / DNA recombination / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / chromosome, telomeric region / oxidoreductase activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / nuclear speck / ribosome / DNA repair / centrosome / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
AP endonucleases family 1 signature 2. / AP endonuclease 1, conserved site / AP endonucleases family 1 signature 3. / AP endonuclease 1, binding site / AP endonucleases family 1 signature 1. / AP endonuclease 1 / AP endonucleases family 1 profile. / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Thioredoxin / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family ...AP endonucleases family 1 signature 2. / AP endonuclease 1, conserved site / AP endonucleases family 1 signature 3. / AP endonuclease 1, binding site / AP endonucleases family 1 signature 1. / AP endonuclease 1 / AP endonucleases family 1 profile. / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Thioredoxin / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin / DNA repair nuclease/redox regulator APEX1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Clore, G.M. / Qin, J. / Gronenborn, A.M.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: The solution structure of human thioredoxin complexed with its target from Ref-1 reveals peptide chain reversal.
著者: Qin, J. / Clore, G.M. / Kennedy, W.P. / Kuszewski, J. / Gronenborn, A.M.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Solution Structure of Human Thioredoxin in a Mixed Disulfide Intermediate Complex with its Target Peptide from the Transcription Factor NF Kappa B
著者: Qin, J. / Clore, G.M. / Kennedy, W.M. / Huth, J.R. / Gronenborn, A.M.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1994
タイトル: The High-Resolution Three-Dimensional Solution Structures of the Oxidized and Reduced States of Human Thioredoxin
著者: Qin, J. / Clore, G.M. / Gronenborn, A.M.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: High-Resolution Three-Dimensional Structure of Reduced Recombinant Human Thioredoxin in Solution
著者: Forman-Kay, J.D. / Clore, G.M. / Wingfield, P.T. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録1996年4月2日処理サイト: BNL
改定 1.01996年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_related ...database_2 / pdbx_database_related / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_database_related.details / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOREDOXIN
B: REF-1 PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9972
ポリマ－12,9972
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 THIOREDOXIN


分子量: 11592.125 Da / 分子数: 1 / 変異: CHAIN A, C35A, C62A, C69A, C73A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POTENTIAL / 参照: UniProt: P10599
#2: タンパク質・ペプチド REF-1 PEPTIDE


分子量: 1404.611 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 59 - 71 OF THE P50 SUBUNIT OF NFKB / 由来タイプ: 組換発現
参照: UniProt: P27695, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
Has protein modificationY
配列の詳細THR AT POSITION 74 WAS FOUND BY WOLMAN ET AL., JOURNAL OF BIOCHEMISTRY 263, 15506 (1988).

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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解析

精密化ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE CALCULATED USING THE HYBRID METRIC MATRIX DISTANCE GEOMETRY-DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING METHOD DESCRIBED BY: NILGES, M., CLORE, G.M. & GRONENBORN, A.M. (1988) FEBS LETT ...詳細: THE STRUCTURES ARE CALCULATED USING THE HYBRID METRIC MATRIX DISTANCE GEOMETRY-DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING METHOD DESCRIBED BY: NILGES, M., CLORE, G.M. & GRONENBORN, A.M. (1988) FEBS LETT 229, 317 - 324. MODIFIED TO INCORPORATE COUPLING CONSTANT (GARRETT ET AL. (1994) J. MAGN. RESON SERIES B 104 99 - 103), CARBON CHEMICAL SHIFT (KUSZEWSKI ET AL. (1995) J. MAGN. RESON. SERIES B 106, 92 - 96), AND PROTON CHEMICAL SHIFT (KUSZEWSKI ET AL. (1995) J. MAGN. RESON SERIES B 107, 293 - 297) RESTRAINTS, AND A CONFORMATIONAL DATABASE POTENTIAL TERM (KUSZEWSKI, GRONENBORN & CLORE (1996) PROTEIN SCIENCE IN PRESS). ALL STRUCTURAL STATISTICS ARE GIVEN IN THE REFERENCE. THE 3D STRUCTURE OF THE HUMAN THIOREDOXIN-NFKB PEPTIDE COMPLEX IN SOLUTION BY NMR IS BASED ON 3213 EXPERIMENTAL RESTRAINTS COMPRISING: 2581 STRUCTURE USEFUL INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS 36 RESTRAINTS FOR 18 BACKBONE H-BONDS 321 TORSION ANGLE RESTRAINTS (104 PHI, 76 PSI, 78 CHI1, AND 30 CHI2 FOR HUMAN THIOREDOXIN, AND 11 PHI, 9 PSI, 9 CHI1, AND 4 CHI2 ANGLES FOR THE REF-1 PEPTIDE 86 HN-HALPHA THREE-BOND COUPLING CONSTANTS 100 13CALPHA AND 97 13CB CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS. 442 1H CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS (MADE UP OF 113 CAH, 67 METHYL GROUPS AND 262 OTHER NON-EXCHANGEABLE PROTONS). THE BREAKDOWN OF THE INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS IS AS FOLLOWS: INTRAMOLECULAR HTRX RESTRAINTS: 534 SEQUENTIAL 539 SHORT RANGE (1 < |I-J|<=5) 688 LONG RANGE (|I-J|>5) 682 INTRARESIDUE INTRAMOLECULAR PEPTIDE RESTRAINTS: 83 INTERMOLECULAR HTRX-NFKB: 55 THE STRUCTURE FOUND IN THIS ENTRY IS THE RESTRAINED MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE: (SA)R. THIS IS OBTAINED BY FIRST AVERAGING THE COORDINATES OF THE INDIVIDUAL 35 DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING SA STRUCTURES BEST FITTED TO RESIDUES 1 - 105 OF HTRX AND RESIDUES 57 - 67 OF THE PEPTIDE AND SUBJECTING THE RESULTING COORDINATES TO RESTRAINED MINIMIZATION. THE LAST NUMBER COLUMN IN THIS SET OF COORDINATES (THE B-FACTOR COLUMN IN X-RAY STRUCTURES) GIVES THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL SA STRUCTURES AND THE MEAN STRUCTURE.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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