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- PDB-1cq8: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE (E.C. 2.6.1.1) COMPLEXED WITH C6-PYRID... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cq8
タイトルASPARTATE AMINOTRANSFERASE (E.C. 2.6.1.1) COMPLEXED WITH C6-PYRIDOXAL-5P-PHOSPHATE
要素ASPARTATE AMINOTRANSFERASE (2.6.1.1)
キーワードTRANSFERASE / ENZYME-SUBSTRATE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Aspartate/other aminotransferase / Aminotransferases, class-I, pyridoxal-phosphate-binding site / Aminotransferases class-I pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-[O-PHOSPHONOPYRIDOXYL]-AMINO-HEXANOIC ACID / Aspartate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ishijima, J. / Nakai, T. / Kawaguchi, S. / Hirotsu, K. / Kuramitsu, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Free energy requirement for domain movement of an enzyme
著者: Ishijima, J. / Nakai, T. / Kawaguchi, S. / Hirotsu, K. / Kuramitsu, S.
履歴
登録1999年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE (2.6.1.1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9822
ポリマ－43,6191
非ポリマー3621
水1,964109
1
A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE (2.6.1.1)
ヘテロ分子

A: ASPARTATE AMINOTRANSFERASE (2.6.1.1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,9634
ポリマ－87,2382
非ポリマー7252
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area6460 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area28880 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)157.72, 85.57, 78.79
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細THE FUNCTIONAL DIMER CAN BE GENERATED BY APPLYING THE SYMMETRY OPERATOR (X, -Y, -Z) TO THE ATOMIC COORDINATES PRESENTED IN THIS ENTRY.

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要素

#1: タンパク質 ASPARTATE AMINOTRANSFERASE (2.6.1.1)


分子量: 43619.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PUC19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00509, aspartate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PY6 / 2-[O-PHOSPHONOPYRIDOXYL]-AMINO-HEXANOIC ACID / VITAMIN B6 COMPLEXED WITH 2-AMINO-HEXANOIC ACID


分子量: 362.315 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H23N2O7P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ammonium sulfate, potassium phosphate, C6-pyridoxal-5p-phosphate,sodium azide, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
140 mg/mlprotein1drop
210 mMpotassium phosphate1drop
30.010 mMPLP-amino acid1drop
40.3 mM1droppH8.0NaN3
535 %satammonium sulfate1reservoir
610 mMpotassium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年5月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 20719 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 37.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.291 / % possible all: 94.2
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 66489

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.4→10 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.27 2031 RANDOM
Rwork0.213 --
obs-20387 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3069 0 24 109 3202
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.213 / Rfactor Rfree: 0.27
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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