[日本語] English
万見
- PDB-1cq4: CI2 MUTANT WITH TETRAGLUTAMINE (MGQQQQGM) REPLACING MET59 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cq4
タイトルCI2 MUTANT WITH TETRAGLUTAMINE (MGQQQQGM) REPLACING MET59
要素(PROTEIN (SERINE PROTEINASE INHIBITOR 2)) x 2
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEASE INHIBITOR / POLYGLUTAMINE INSERTION MUTANT / SUBTILISIN- CHYMOTRYPSIN INHIBITOR-2 / IMMUNE SYSTEM
機能・相同性Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I / Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I superfamily / Potato inhibitor I family / Potato inhibitor I family signature. / serine-type endopeptidase inhibitor activity / response to wounding / Subtilisin-chymotrypsin inhibitor-2A
機能・相同性情報
生物種Hordeum vulgare (オオムギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Chen, Y.W. / Stott, K.R.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of a dimeric chymotrypsin inhibitor 2 mutant containing an inserted glutamine repeat.
著者: Chen, Y.W. / Stott, K. / Perutz, M.F.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Glutamine, Alanine or Glycine Repeats Inserted Into the Loop of a Protein Have Minimal Effects on Stability and Folding Rates
著者: Ladurner, A.G. / Fersht, A.R.
#2: ジャーナル: Fold.Des. / 年: 1996
タイトル: Towards the Complete Structural Characterization of a Protein Folding Pathway: The Structures of the Denatured, Transition and Native States for the Association/Folding of Two ...タイトル: Towards the Complete Structural Characterization of a Protein Folding Pathway: The Structures of the Denatured, Transition and Native States for the Association/Folding of Two Complementary Fragments of Cleaved Chymotrypsin Inhibitor 2. Direction Evidence for a Nucleation-Condensation Mechanism
著者: Neira, J.L. / Davis, B. / Ladurner, A.G. / Buckle, A.M. / De Prat Gay, G. / Fersht, A.R.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1995
タイトル: Incorporation of Glutamine Repeats Makes Protein Oligomerize: Implications for Neurodegenerative Diseases
著者: Stott, K. / Blackburn, J.M. / Butler, P.J.G. / Perutz, M.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1987
タイトル: Crystal and Molecular Structure of the Serine Proteinase Inhibitor Ci-2 from Barley Seeds
著者: Mcphalen, C.A. / James, M.N.G.
#5: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1987
タイトル: The Determination of the Three-Dimensional Structure of Barley Serine Proteinase Inhibitor 2 by Nuclear Magnetic Resonance, Distance Geometry and Restrained Molecular Dynamics
著者: Clore, G.M. / Gronenborn, A.M. / Kjaer, M. / Poulsen, F.M.
履歴
登録1998年11月17日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (SERINE PROTEINASE INHIBITOR 2)
B: PROTEIN (SERINE PROTEINASE INHIBITOR 2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1863
ポリマ－8,0892
非ポリマー961
水99155
1
A: PROTEIN (SERINE PROTEINASE INHIBITOR 2)
B: PROTEIN (SERINE PROTEINASE INHIBITOR 2)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (SERINE PROTEINASE INHIBITOR 2)
B: PROTEIN (SERINE PROTEINASE INHIBITOR 2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3716
ポリマ－16,1794
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
2
A: PROTEIN (SERINE PROTEINASE INHIBITOR 2)
B: PROTEIN (SERINE PROTEINASE INHIBITOR 2)
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,11318
ポリマ－48,53712
非ポリマー5766
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
Buried area19290 Å2
ΔGint-226 kcal/mol
Surface area17310 Å2
手法PISA
3
A: PROTEIN (SERINE PROTEINASE INHIBITOR 2)
B: PROTEIN (SERINE PROTEINASE INHIBITOR 2)
ヘテロ分子
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,22636
ポリマ－97,07324
非ポリマー1,15312
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation8_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation9_556-x,-x+y,-z+11
crystal symmetry operation10_556-y,-x,-z+11
crystal symmetry operation11_556-x+y,y,-z+11
crystal symmetry operation12_556x,x-y,-z+11
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)68.267, 68.267, 60.833
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド PROTEIN (SERINE PROTEINASE INHIBITOR 2) / CHYMOTRYPSIN INHIBITOR 2 / CI2


分子量: 5212.127 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: EXISTS AS A1B2/A2B1 DOMAIN-SWAPPED DIMER / 由来: (組換発現) Hordeum vulgare (オオムギ) / 株: HIPROLY / プラスミド: PCI2-Q4I / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): NM554 / 参照: UniProt: P01053
#2: タンパク質・ペプチド PROTEIN (SERINE PROTEINASE INHIBITOR 2) / CHYMOTRYPSIN INHIBITOR 2 / CI2


分子量: 2877.325 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: EXISTS AS A1B2/A2B1 DOMAIN-SWAPPED DIMER / 由来: (組換発現) Hordeum vulgare (オオムギ) / 株: HIPROLY / プラスミド: PCI2-Q4I / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): NM554 / 参照: UniProt: P01053
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 7.5
詳細: DROPS WERE PREPARED BY MIXING 2 MICROLITERS OF PURIFIED DIMER AT 25MG/ML WITH AN EQUAL VOLUME OF BUFFER (30% W/V PEG-400, 1.0 M LITHIUM SULPHATE, AND 1 MM CALCIUM CHLORIDE, IN 0.1 M TRIS-HCL ...詳細: DROPS WERE PREPARED BY MIXING 2 MICROLITERS OF PURIFIED DIMER AT 25MG/ML WITH AN EQUAL VOLUME OF BUFFER (30% W/V PEG-400, 1.0 M LITHIUM SULPHATE, AND 1 MM CALCIUM CHLORIDE, IN 0.1 M TRIS-HCL AT PH 7.5), WHICH WAS ALSO USED AS THE WELL BUFFER (1 ML).
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125 mg/mlprotein1drop
230 %(w/v)PEG4001reservoir
31.0 Mlithium sulfate1reservoir
41 mMcalcium chloride1reservoir
50.1 MTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.912
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月24日 / 詳細: BENT MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.912 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→22.3 Å / Num. obs: 8153 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10.6 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 3.6
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.338 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.325 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 86441 / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.286

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CI2

2ci2


解像度: 1.8→22 Å / SU B: 2.42 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.14 / ESU R Free: 0.15
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 795 10 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs-7358 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.1 Å2-5.1 Å20 Å2
2---9 Å20 Å2
3---23.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数481 0 5 55 541
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0340.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0330.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.642
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.383
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.572
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.863
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0260.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.150.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.190.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.250.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.090.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.77
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor8.820
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る