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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1clw | ||||||
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タイトル | TAILSPIKE PROTEIN FROM PHAGE P22, V331A MUTANT | ||||||
![]() | TAILSPIKE PROTEIN | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / LATE PROTEIN / VIRUS/VIRAL PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | ![]() endo-1,3-alpha-L-rhamnosidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope lipopolysaccharide / virus tail, fiber / symbiont entry into host / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virion attachment to host cell 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Steinbacher, S. / Baxa, U. / Weintraub, A. / Huber, R. / Seckler, R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Mutations improving the folding of phage P22 tailspike protein affect its receptor binding activity. 著者: Baxa, U. / Steinbacher, S. / Weintraub, A. / Huber, R. / Seckler, R. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 118.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 89.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 363.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 368.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 18.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 59588.594 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC FRAGMENT / 変異: V331A / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 属: P22-like viruses / 遺伝子: 9 / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.21 % | |||||||||||||||
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結晶化 | pH: 10 / 詳細: pH 10.00 | |||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 10 / 手法: 蒸気拡散法 | |||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 288 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→8 Å / Num. obs: 40008 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.068 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.157 / Rsym value: 0.157 / % possible all: 93.6 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 128481 / Rmerge(I) obs: 0.068 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 93.6 % / Rmerge(I) obs: 0.157 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: OTHER 開始モデル: 1TSP 解像度: 2→8 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 0 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / Rfactor obs: 0.171 / Rfactor Rwork: 0.171 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.6 |